Adenylosuccinat-Synthase

Adenylosuccinat-Synthase
	Bändermodell des ADS-Dimer vom Weichweizen (Triticum aestivum), nach PDB 1DJ3
	Vorhandene Strukturdaten: 2GJO
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	456/7 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Mg2+
Isoformen	2 Genkopien (ADSS, ADSSL) in Leber, Muskeln
Bezeichner
Gen-Name	ADS
Externe IDs	OMIM: 612498; UniProt Q8N142;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	6.3.4.4, Ligase
Reaktionsart	Verknüpfung
Substrat	GTP + IMP + Aspartat
Produkte	Adenylosuccinat + Pi + GDP
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

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Die Adenylosuccinat-Synthase (nach IUBMB auch: IMP-Aspartat-Ligase) ist das Enzym, das die Verknüpfung von IMP und Aspartat zu Adenylosuccinat katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der De-novo-Synthese von AMP (Stoffwechsel der Purine) in allen Lebewesen. Im Menschen, wie in allen Wirbeltieren, gibt es zwei in den Muskeln und der Leber lokalisierte Isoformen, die von den Genen ADSS und ADSSL, welche sich auf den Chromosomen 1 und 14 befinden, codiert werden.^[1]^[2]^[3]