Dehydroalanin

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Strukturformel
Struktur von Dehydroalanin
Allgemeines
Name Dehydroalanin
Andere Namen
  • DHA
  • 2-Aminopropensäure
  • 2-Aminoacrylsäure
Summenformel C3H5NO2
CAS-Nummer 1948-56-7
PubChem 123991
Eigenschaften
Molare Masse 87,08 g·mol−1
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine Einstufung verfügbar
H- und P-Sätze H: siehe oben
P: siehe oben
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Dehydroalanin (DHA) ist eine Aminosäure mit dem systematischen Namen 2-Aminopropensäure, die nicht als Proteinbaustein in der Natur vorkommt. Sie entsteht aus der proteinogenen Aminosäure Cystein unter Abspaltung von Schwefelwasserstoff (H2S).[2]

An die Doppelbindung können Ammoniak, Amine und Thiole addieren und dadurch vernetzen.[2] So kann Dehydroalanin in Proteinen mit Lysin zu Lysinoalanin (LAL) weiterreagieren. Diese Reaktion, die bei thermischen Prozessen abläuft, führt zu einer Vernetzung der Proteinstruktur durch sogenannte "cross links". Dadurch wird die Abbaubarkeit des Proteins im menschlichen Körper beeinträchtigt.

In der Lebensmittelqualitätssicherung dient LAL als Erhitzungsindikator insbesondere bei Milch. Ist der Anteil an LAL in der Probe zu hoch, wurde die Milch offenbar bei der thermischen Behandlung (Sterilisation, Pasteurisation etc.) entweder zu hohen Temperaturen ausgesetzt oder zu lange behandelt.[3]

Zwei Enzyme mit dieser Aminosäure sind bekannt: Phenylalanin-Ammoniak-Lyase (Pflanzen und Pilze) und Histidase (Lebewesen).[4]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Diese Substanz wurde in Bezug auf ihre Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  2. a b Eintrag zu 2-Aminoacrylsäure. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 10. Oktober 2015.
  3. ish.ch: Vorkommen von Lysinoalanin in Milch und Milchprodukten. In: agrarforschungschweiz.ch. Abgerufen am 10. Oktober 2015.
  4. PROSITE: Phenylalanine and histidine ammonia-lyases active site (englisch).