Elastin

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Elastin
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 760 Aminosäuren
Isoformen 13
Bezeichner
Gen-Name ELN
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Wirbeltiere[1]

Elastin (löslicher Vorläufer: Tropoelastin) ist ein Faserprotein in Wirbeltieren mit Ausnahme der Rundmäuler. Es gehört zu den Strukturproteinen, weil es in seiner Funktion für Formgebung und Halt verantwortlich ist, insbesondere sorgt es für die Dehnungsfähigkeit großer Blutgefäße wie der Aorta. Mutationen im ELN-Gen können erbliche Erkrankungen verursachen, wie Dermatochalasis, Williams-Beuren-Syndrom und subvalvuläre angeborene Aortenstenose (SVAS).[2]

Lithographie aus Gray's Anatomy: extrazelluläre Elastinfasern

Die Zusammensetzung von Elastin ist ähnlich derer von Kollagen, jedoch enthält sie kein Hydroxylysin, dafür allerdings einen beträchtlichen Anteil von Valin (15,6 %). Lysinreste können durch das Enzym Lysyloxidase (EC 1.4.3.13) zu Allysin oxidiert sein. Jeweils 3 Allysine und ein Lysin können in ein ringförmiges Desmosin umgewandelt vorliegen,[3] was zur Elastizität des Gesamtmoleküls beiträgt.

Gedehntes, aus boviner Rinderaorta isoliertes Elastin

Elastin ist ein Proteinnetzwerk und besteht aus vernetzten Elastin-Einheiten. Elastin wird von den Zellen in löslicher Form sezerniert und anschließend durch das Enzym Lysyloxidase (LOX) vernetzt. Die Aminosäure Lysin ist verantwortlich für diese Quervernetzung. Elastin ist ein äußerst langlebiges Protein mit einer Halbwertszeit von 74 Jahren. Die Bildung Elastins beginnt bereits vor der Geburt und setzt sich beim Menschen in den ersten Lebensjahren fort. Danach wird praktisch kein neues, funktionstüchtiges Elastin gebildet. Elastin besitzt eine hohe Resistenz gegenüber Proteasen. Proteasen, die Elastin spalten können, werden als Elastasen bezeichnet. Zu dieser Familie gehören verschiedene Serinproteasen wie Pankreaselastase oder Cathepsin G, Metalloproteasen wie MMP-12 sowie Cysteinproteasen, z. B. Cathepsin K, L oder S.

Im Gegensatz zu Kollagen ist Elastin elastisch dehnbar. Elastin kommt häufig in der Lunge, in der Haut und in Blutgefäßen vor und verleiht diesen Elastizität und Spannkraft.

Struktur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Domänenstruktur von humanem Tropoelastin

Elastin besitzt eine Molekülmasse von ungefähr 72 kDa und besteht hauptsächlich aus zwei Arten unterschiedlicher Domänen:

  • Hydrophobe Domänen, die aus Wiederholungseinheiten der Aminosäuren Glycin (G), Valin (V), Prolin (P) und Alanin (A) aufgebaut sind. Häufige Wiederholungseinheiten sind z. B. VPGVG, GGVP oder GVGVAP.
  • Hydrophile Domänen, die typischerweise reich an Lysin (K), Prolin und Alanin sind. Diese Domänen werden zum Vernetzen benötigt. Sie bestehen aus Bereichen, in denen ein Lysin vom nächsten durch zwei oder drei Alanine getrennt ist, z. B. AAAKAAKAA, oder in denen Lysin neben Prolin liegt.

Stoffwechsel und Synthese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Lösliches Elastin wird von verschiedenen Zellen sezerniert und sofort nach dem Verlassen der Zelle in der extrazellulären Matrix zu Elastin vernetzt. Die Vernetzung geschieht durch das kupferabhängige Enzym Lysyloxidase, das die ε-Aminogruppen des Lysins unter Freisetzung von Wasserstoffperoxid und Ammoniak oxidiert. Es entsteht dabei α-Amino-Adipin-δ-Semialdehyd (Allysin). Dieses kann mit einem weiteren freien Amin zu einem Dehydrolysinonorleucin vernetzen, wohingegen bei der Kondensation zweier Allysine Allysinaldol entsteht. Diese beiden Produkte können dann zu Desmosin weiterkondensieren.

Da Tropoelastin in vivo sehr schnell vernetzt wird, liegt es im Gewebe nur in äußerst geringen Konzentrationen vor. Der Nachweis von Tropoelastin gelang durch die Aufzucht von Tieren, bei denen die Produktion von aktiver Lysyloxidase gehemmt wurde.

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. InterPro-Eintrag
  2. UniProt P15502
  3. Eintrag zu Desmosine. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 5. März 2011.