Glutathionsynthase

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Glutathionsynthase
Vorhandene Strukturdaten: 2hgs
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 474 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Magnesium
Bezeichner
Gen-Name GSS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 6.3.2.3Ligase
Reaktionsart Peptidbindung
Substrat γ-Glutamylcystein, Glycin, ATP
Produkte Glutathion, ADP, Phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie GS
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 2937 14854
Ensembl ENSG00000100983 ENSMUSG00000027610
UniProt P48637 P51855
Refseq (mRNA) NM_000178 NM_008180
Refseq (Protein) NP_000169 NP_032206
Genlocus Chr 1: 34.93 – 34.96 Mb Chr 2: 155.56 – 155.59 Mb
PubMed-Suche 2937 14854

Die Glutathionsynthase (GSH-S) ist das Enzym des Glutathion-Stoffwechsels, das den zweiten Schritt der Glutathionsynthese katalysiert. Glutathionsynthase ist in den meisten Eukaryoten und Bakterien im Zytosol lokalisiert, und findet sich in Pflanzen im Zytosol und in Plastiden. Beim Menschen können Mutationen im GSS-Gen zu einem Mangel im Enzym führen, der leichte und schwere Verlaufsformen hat (hämolytische Anämie).[1]

Biochemie[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die Glutathionsynthase katalysiert die Bildung einer Peptidbindung zwischen der Carboxygruppe eines γ-Glutamylcysteinmoleküls und der Aminogruppe eines Glycinmoleküls, wobei Glutathion gebildet wird. Die Reaktion ist mit der Spaltung eines Moleküls Adenosintriphosphat (ATP) zu Adenosindiphosphat (ADP) und Phosphat gekoppelt.

Das Enzym wird durch seine Produkte inhibiert (negative Rückkopplung).

Struktur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die Glutathionsynthase ist als Homodimer aktiv. Aufgrund von Sequenzvergleichen können zwei Typen unterschieden werden, die in Eukaryoten bzw. in Cyanobakterien, Alpha- und Gamma-Proteobakterien vorkommen.[2]

In Streptokokken kommt darüber hinaus ein Gen vor, das für ein Protein codiert, welches die Aktivitäten von Glutathionsynthase und Glutamatcysteinligase vereinigt, also die gesamte Synthese von Glutathion aus den Aminosäuren katalysieren kann.[3]

Quellen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  • Eintrag bei BRENDA
  • Noctor, G., Gomez, L., Vanacker, H., and Foyer, C.H. (2002). Interactions between biosynthesis, compartmentation and transport in the control of glutathione homeostasis and signalling. In: J Exp Bot 53, 1283–1304.

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Wachter, A., Wolf, S., Steininger, H., Bogs, J., and Rausch, T.: Differential targeting of GSH1 and GSH2 is achieved by multiple transcription initiation: implications for the compartmentation of glutathione biosynthesis in the Brassicaceae.. In: Plant J. Nr. 41, 2005, S. 15-30.
  2. Copley, S.D., and Dhillon, J.K.: Lateral gene transfer and parallel evolution in the history of glutathione biosynthesis genes.. In: Genome Biol. Nr. 3, 2002, S. research0025.
  3. Griffith, O.W., Janowiak, B.E.: Glutathione Synthesis in Streptococcus agalactiae: One protein accounts for gamma-glutamylcysteine synthetase and glutathione synthetase activities. In: J. Biol. Chem.. Nr. 12, 2005, S. 11829-11839.