Lanosterin-Synthase

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Lanosterin-Synthase
Lanosterin-Synthase
Vorhandene Strukturdaten: 1W6J, 1W6K
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 732 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer, Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Namen LSS OSC
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 5.4.99.7Isomerase
Reaktionsart Zyklisierung
Substrat Squalenepoxid
Produkte Lanosterin
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 4047 16987
Ensembl ENSG00000160285 ENSMUSG00000033105
UniProt P48449 Q8BLN5
Refseq (mRNA) NM_001001438 NM_146006
Refseq (Protein) NP_001001438 NP_666118
Genlocus Chr 21: 46.19 – 46.23 Mb Chr 10: 76.53 – 76.56 Mb
PubMed-Suche 4047 16987

Die Lanosterin-Synthase ist das Enzym, das in Eukaryoten die Zyklisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren, aber auch in Pflanzen, die jedoch die größere Menge Squalenepoxid zu Cycloartenol umsetzen. Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.[2][3][4]

Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.[2]

Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.[5]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

(S)-Squalen-2,3-epoxidLanosterin

(S)-Squalen-2,3-epoxid wird zu Lanosterin cyclisiert.

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Homologe bei OMA
  2. a b Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Abgerufen am 12. August 2011 (englisch).
  3. Ruf A, Müller F, D'Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 315, Nr. 2, März 2004, S. 247–54. doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052. PMID 14766201.
  4. Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys.. 447, Nr. 1, März 2006, S. 87–95. doi:10.1016/j.abb.2005.12.010. PMID 16445886.
  5. Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70. doi:10.1074/jbc.M701719200. PMID 17925399.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]