Squalen-Monooxygenase

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Squalen-Monooxygenase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 574 Aminosäuren
Kofaktor FAD
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Addition eines Sauerstoffatoms
Substrat Squalen + red.Acc./H2 + O2
Produkte Squalenepoxid + ox.Acc. + H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten, wenige Bakterien[1]

Die Squalen-Monooxygenase (Squalenepoxidase, SE) ist das Enzym, das die Oxidation von Squalen zu S-Squalen-2,3-epoxid katalysiert. Diese Reaktion findet in Eukaryoten und manchen Bakterien statt; in Tieren ist sie Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch ist SE in den Mikrosomen lokalisiert.[1][2][3] Die „-fin“ Antimykotika, wie Terbinafin oder Amorolfin, hemmen die Squalenepoxidase und finden Anwendung z. B. bei der Bekämpfung von Nagelpilz.

Katalysierte Reaktion

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Squalen + AH2 + O2Squalenepoxid + A + H2O

Squalen wird zu (S)-Squalen-2,3-epoxid oxidiert, der Acceptor wird dehydriert.

Einzelnachweise

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  1. a b InterPro-Eintrag
  2. Lamb DC, Jackson CJ, Warrilow AG, Manning NJ, Kelly DE, Kelly SL: Lanosterol biosynthesis in the prokaryote Methylococcus capsulatus: insight into the evolution of sterol biosynthesis. In: Mol. Biol. Evol. 24. Jahrgang, Nr. 8, August 2007, S. 1714–21, doi:10.1093/molbev/msm090, PMID 17567593.
  3. UniProt Q14534