„Extensine“ – Versionsunterschied
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Extensine bilden in der pflanzlichen Zellwand ein Netzwerk und sind vermutlich am pflanzlichen [[Zellwachstum]] (synonym Zellextension) beteiligt. Sie bestehen aus einem repetitiven [[hydrophil]]en und einem [[hydrophob]]en Teil und sind somit [[amphiphil]] und neigen daher in wässrigen Lösungen zur Zusammenlagerung.<ref name="Rapoport">Hanna Rapaport: ''Ordered Peptide Assemblies at Interfaces.'' In: ''Supramolecular Chemistry.'' 18, 2006, S. 445, {{DOI|10.1080/10610270600665905}}.</ref> Der hydrophile Bereich besitzt das [[Strukturmotiv]] [[Serin|Ser]]-[[Hydroxyprolin|Hyp]]-Hyp-Hyp-Hyp. Das Motiv ist am Serin und an den Hydroxyprolinen [[Glykosylierung|''O''-glykosyliert]]. Nach der [[Sekretion]] der Extensine in den [[Apoplast]]en wird das Netzwerk über Bindungen zwischen enthaltenen [[Tyrosin]]en intra- und intermolekular [[quervernetzt]].<ref>E. Marzol, C. Borassi, M. Bringas, A. Sede, D. R. Rodríguez Garcia, L. Capece, J. M. Estevez: ''Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle.'' In: ''Molecular plant.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] März 2018, {{DOI|10.1016/j.molp.2018.03.003}}, PMID 29530817.</ref> |
Extensine bilden in der pflanzlichen Zellwand ein Netzwerk und sind vermutlich am pflanzlichen [[Zellwachstum]] (synonym Zellextension) beteiligt. Sie bestehen aus einem repetitiven [[hydrophil]]en und einem [[hydrophob]]en Teil und sind somit [[amphiphil]] und neigen daher in wässrigen Lösungen zur Zusammenlagerung.<ref name="Rapoport">Hanna Rapaport: ''Ordered Peptide Assemblies at Interfaces.'' In: ''Supramolecular Chemistry.'' 18, 2006, S. 445, {{DOI|10.1080/10610270600665905}}.</ref> Der hydrophile Bereich besitzt das [[Strukturmotiv]] [[Serin|Ser]]-[[Hydroxyprolin|Hyp]]-Hyp-Hyp-Hyp. Das Motiv ist am Serin und an den Hydroxyprolinen [[Glykosylierung|''O''-glykosyliert]]. Die Glykosylierung besteht aus einer kurzen [[Arabinose]]-Kette an den Hydroxyprolinen und einer [[Galactose]] am Serin.<ref>E. Nguema-Ona, M. Vicré-Gibouin, M. Gotté, B. Plancot, P. Lerouge, M. Bardor, A. Driouich: ''Cell wall O-glycoproteins and N-glycoproteins: aspects of biosynthesis and function.'' In: ''Frontiers in plant science.'' Band 5, 2014, S. 499, {{DOI|10.3389/fpls.2014.00499}}, PMID 25324850, {{PMC|4183102}}.</ref> Nach der [[Sekretion]] der Extensine in den [[Apoplast]]en wird das Netzwerk über Bindungen zwischen enthaltenen [[Tyrosin]]en intra- und intermolekular [[quervernetzt]].<ref>E. Marzol, C. Borassi, M. Bringas, A. Sede, D. R. Rodríguez Garcia, L. Capece, J. M. Estevez: ''Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle.'' In: ''Molecular plant.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] März 2018, {{DOI|10.1016/j.molp.2018.03.003}}, PMID 29530817.</ref> |
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Version vom 8. April 2018, 16:23 Uhr
Extensine sind eine Gruppe von Strukturproteinen in der Zellwand von pflanzlichen Zellen.[1]
Eigenschaften
Extensine bilden in der pflanzlichen Zellwand ein Netzwerk und sind vermutlich am pflanzlichen Zellwachstum (synonym Zellextension) beteiligt. Sie bestehen aus einem repetitiven hydrophilen und einem hydrophoben Teil und sind somit amphiphil und neigen daher in wässrigen Lösungen zur Zusammenlagerung.[2] Der hydrophile Bereich besitzt das Strukturmotiv Ser-Hyp-Hyp-Hyp-Hyp. Das Motiv ist am Serin und an den Hydroxyprolinen O-glykosyliert. Die Glykosylierung besteht aus einer kurzen Arabinose-Kette an den Hydroxyprolinen und einer Galactose am Serin.[3] Nach der Sekretion der Extensine in den Apoplasten wird das Netzwerk über Bindungen zwischen enthaltenen Tyrosinen intra- und intermolekular quervernetzt.[4]
Literatur
- P. B. Kavi Kishor, P. Hima Kumari, M. S. Sunita, N. Sreenivasulu: Role of proline in cell wall synthesis and plant development and its implications in plant ontogeny. In: Frontiers in plant science. Band 6, 2015, S. 544, doi:10.3389/fpls.2015.00544, PMID 26257754, PMC 4507145 (freier Volltext).
Einzelnachweise
- ↑ D. T. Lamport: Oxygen fixation into hydroxyproline of plant cell wall protein. In: Journal of Biological Chemistry. Band 238, April 1963, S. 1438–1440, PMID 13928345.
- ↑ Hanna Rapaport: Ordered Peptide Assemblies at Interfaces. In: Supramolecular Chemistry. 18, 2006, S. 445, doi:10.1080/10610270600665905.
- ↑ E. Nguema-Ona, M. Vicré-Gibouin, M. Gotté, B. Plancot, P. Lerouge, M. Bardor, A. Driouich: Cell wall O-glycoproteins and N-glycoproteins: aspects of biosynthesis and function. In: Frontiers in plant science. Band 5, 2014, S. 499, doi:10.3389/fpls.2014.00499, PMID 25324850, PMC 4183102 (freier Volltext).
- ↑ E. Marzol, C. Borassi, M. Bringas, A. Sede, D. R. Rodríguez Garcia, L. Capece, J. M. Estevez: Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle. In: Molecular plant. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] März 2018, doi:10.1016/j.molp.2018.03.003, PMID 29530817.