Serin

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Dieser Artikel befasst sich mit der Aminosäure Serin, für Orte gleichen Namens siehe Serin (Begriffsklärung)
Strukturformel
L-Serin   D-Serin
L-Serin (links) bzw. D-Serin (rechts)
Allgemeines
Name Serin
Andere Namen
Summenformel C3H7NO3
CAS-Nummer
  • 56-45-1 (L-Serin)
  • 312-84-5 (D-Serin)
  • 302-84-1 (DL-Serin)
PubChem 5951
DrugBank DB00133
Kurzbeschreibung

weiße, nadelförmige, süßlich schmeckende Kristalle[1]

Eigenschaften
Molare Masse 105,09 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

215–225 °C[2]

pKs-Wert
  • pKCOOH: 2,21[1]
  • pKNH2: 9,15[1]
Löslichkeit
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [3]
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze [3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

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Serin, abgekürzt Ser oder S, ist in der L-Konfiguration [(S)-Konfiguration] eine proteinogene, nicht essentielle α-Aminosäure.

Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Serin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, ist L-Serin gemeint.

Vorkommen[Bearbeiten]

L-Serin wurde erstmals aus Seidenleim isoliert, daher leitet sich auch der Name ab (lat. sericum: Seide).

Naturseide enthält L-Serin.[4]

Serin ist auch Bestandteil des Phosphoglyzerids Phosphatidylserin, eines Bausteins der Biomembranen.

Stereochemie[Bearbeiten]

Serin besitzt ein stereogenes Zentrum und hat damit zwei Enantiomere, die D-Aminosäure D-Serin [Synonym: (R)-Serin] und ihr Spiegelbild, das „natürliche“ L-Serin. Das Racemat DL-Serin [Synonym: (RS)-Serin] besteht zu gleichen Teilen aus L-Serin und D-Serin. Wenn in der wissenschaftlichen Literatur Serin ohne jeden weiteren Zusatz genannt wird, ist fast immer L-Serin gemeint.

L-Serin racemisiert (partiell) leichter als andere proteinogene L-Aminosäuren. Deshalb enthalten viele L-Serin-Präparate geringe Mengen (0,5 bis 3 %) D-Serin.

Eigenschaften[Bearbeiten]

Serin liegt bei neutralem pH-Wert überwiegend als Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Zwitterionen von L-Serin (links) bzw. D-Serin (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Serin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Serin liegt bei 5,68.[5]

Genauso wie alle Aminosäuren mit einer (hydrophilen) OH-Gruppe (Hydroxygruppe) kann Serin phosphoryliert werden und spielt somit bei der Aktivierung bzw. Inaktivierung von Enzymen eine wichtige Rolle. Außerdem befindet sie sich häufig im aktiven Zentrum von Enzymen und spielt daher für die Biokatalyse eine wichtige Rolle: Beispiele dafür sind die Serinproteinasen und ihre Inhibitoren, die Serpine (Serinproteinasen-Inhibitoren).

Biosynthese und Abbau[Bearbeiten]

Für Biosynthese und Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks.

Durch Oxidation und folgende Transaminierung ausgehend von 3-Phosphoglycerat wird Serin synthetisiert. Im Körper wird Serin zu Glycin abgebaut, es kann jedoch auch in einer PALP-abhängigen, eliminierenden Desaminierung durch die Serin-Dehydratase zu Pyruvat umgewandelt werden.

Technische Herstellung[Bearbeiten]

Industriell wird L-Serin durch Fermentation hergestellt, in einer geschätzten Menge von 100-1000 Tonnen pro Jahr.[6] Alternativ können keratinhaltige Proteine mit Salzsäure hydrolysiert und mit Ammoniak neutralisiert werden. Das so erhaltene Gemisch von ca. 20 proteinogenen Aminosäuren (eine davon ist das L-Serin) wird aufgrund unterschiedlicher Löslichkeiten und mittels Ionenaustauscherchromatographie getrennt. Die einzelnen Fraktionen werden durch Umkristallisation gereinigt.

D-Serin[Bearbeiten]

In Gliazellen und Neuronen wird D-Serin durch das Enzym Serin-Razemase gebildet. An NMDA-Rezeptoren fungiert D-Serin als endogener Co-Agonist, es bindet an der NR1-Untereinheit und erhöht die Affinität von Glutamat an diesem Rezeptor.[7] Es gibt Hinweise darauf, dass ein physiologischer Mangel an D-Serin eine Rolle im Depressionsgeschehen spielen könnte.[8]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b c d L-Serin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 29. Mai 2014.
  2. a b c Datenblatt Serin bei Merck, abgerufen am 14. März 2010.
  3. a b Datenblatt DL-Serine, ≥98% (TLC) bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 26. Februar 2013 (PDF).
  4. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 470, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
  5. P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids. Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
  6. K. Drauz, I. Grayson, A. Kleemann, H.-P. Krimmer, W. Leuchtenberger, C.: Amino Acids in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 2012 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim, doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2.
  7. Pollegioni L, Sacchi S: Metabolism of the neuromodulator D-serine. In: Cell. Mol. Life Sci.. 67, Nr. 14, 2010, S. 2387–404. doi:10.1007/s00018-010-0307-9. PMID 20195697.
  8. Malkesman O, Austin DR, Tragon T, et al.: Acute D-serine treatment produces antidepressant-like effects in rodents. In: Int. J. Neuropsychopharmacol.. 15, Nr. 8, 2012, S. 1135–48. doi:10.1017/S1461145711001386. PMID 21906419.

Weblinks[Bearbeiten]

 Wikibooks: Biosynthese und Abbau von L-Serin – Lern- und Lehrmaterialien