β-Globin

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Β-Globin
Β-Globin
Struktur des HBB-Proteins
Bezeichner
Gen-Name(n) HBB; CD113t-C; beta-globin

β-Globin (HBB, Hämoglobin, β-Untereinheit) ist ein Protein, das Teil des Hämoglobin-Proteinkomplexes in Wirbeltieren ist. Es bildet zusammen mit α-Globin die häufigste Form des Hämoglobins beim erwachsenen Menschen.[1] Das bei Erwachsenen normale tetramere Hämoglobin besteht aus zwei alpha-Ketten und zwei beta-Ketten.

Genort[Bearbeiten]

Das Gen befindet sich auf dem β-Globin-Locus. Die Expression des β-Globins und der benachbarten Globine im β-Globin-Locus wird durch eine einzige Locus-Kontrollregion (LCR) kontrolliert.[2] Die Reihenfolge der Gene im β-Globin-Cluster lautet: 5' - εγ-Gγ-Aδ – β - 3'.[1]

Erkrankungen[Bearbeiten]

Mutiertes β-Globin ist für die Erkrankung der roten Blutkörperchen in Form von Sichelzellenanämie verantwortlich. Das Fehlen von beta-Ketten verursacht Thalassemia major (auch ß0-Thalassämie). Eine verminderte Menge von nachweisbarem β-Globin verursacht eine Thalassemia minor mit wenig ausgeprägten Symptomen (auch ß+-Thalassämie).[1]

Interaktionen[Bearbeiten]

HBB weist mit dem α-Globin Protein-Protein-Interaktion auf. [3][4]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b c Entrez Gene: HBB hemoglobin, beta. Abgerufen am 11. Mai 2012.
  2. Levings PP, Bungert J: The human beta-globin locus control region. In: Eur. J. Biochem.. 269, Nr. 6, März 2002, S. 1589–99. doi:10.1046/j.1432-1327.2002.02797.x. PMID 11895428.
  3. Ulrich Stelzl, Worm Uwe, Lalowski Maciej, Haenig Christian, Brembeck Felix H, Goehler Heike, Stroedicke Martin, Zenkner Martina, Schoenherr Anke, Koeppen Susanne, Timm Jan, Mintzlaff Sascha, Abraham Claudia, Bock Nicole, Kietzmann Silvia, Goedde Astrid, Toksöz Engin, Droege Anja, Krobitsch Sylvia, Korn Bernhard, Birchmeier Walter, Lehrach Hans, Wanker Erich E: A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome. In: Cell. 122, Nr. 6, United States, September 2005, S. 957–68. doi:10.1016/j.cell.2005.08.029. PMID 16169070.
  4. B Shaanan: Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1 A resolution. In: J. Mol. Biol.. 171, Nr. 1, ENGLAND, November 1983, S. 31–59. doi:10.1016/S0022-2836(83)80313-1. PMID 6644819.

Literatur[Bearbeiten]

  • Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO, et al.: A review of the molecular genetics of the human alpha-globin gene cluster.. In: Blood. 73, Nr. 5, 1989, S. 1081–104. PMID 2649166.
  • Giardina B, Messana I, Scatena R, Castagnola M: The multiple functions of hemoglobin.. In: Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol.. 30, Nr. 3, 1995, S. 165–96. doi:10.3109/10409239509085142. PMID 7555018.
  • Salzano AM, Carbone V, Pagano L, et al.: Hb Vila Real [beta36(C2)Pro-->His] in Italy: characterization of the amino acid substitution and the DNA mutation.. In: Hemoglobin. 26, Nr. 1, 2002, S. 21–31. doi:10.1081/HEM-120002937. PMID 11939509.
  • Frischknecht H, Dutly F: A 65 bp duplication/insertion in exon II of the beta globin gene causing beta0-thalassemia.. In: Haematologica. 92, Nr. 3, 2007, S. 423–4. doi:10.3324/haematol.10785. PMID 17339197.