8-Anilinonaphthalin-1-sulfonsäure
| Strukturformel | ||||||||||
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| Allgemeines | ||||||||||
| Name | 8-Anilinonaphthalin-1-sulfonsäure | |||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C16H13NO3S | |||||||||
| Kurzbeschreibung |
graues Pulver[2] | |||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | ||||||||||
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| Eigenschaften | ||||||||||
| Molare Masse | 299,34 g·mol−1 | |||||||||
| Aggregatzustand |
fest | |||||||||
| Schmelzpunkt | ||||||||||
| Sicherheitshinweise | ||||||||||
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | ||||||||||
8-Anilinonaphthalin-1-sulfonsäure (ANS) ist eine chemische Verbindung aus der Gruppe der Sulfonsäuren. ANS wird zur Fluoreszenzmarkierung von Proteinen verwendet. Die Leuchtintensität nimmt zu, wenn ANS an eine hydrophobe Region eines Proteins bindet.[3] ANS wird zum Anfärben der Membranen von Mitochondrien verwendet.[4] Bei einer Denaturierung von Proteinen mit Chaotropen nimmt mit der Entfaltung die Anzahl gebundener ANS-Moleküle zu.[5]
Einzelnachweise
- ↑ F. Mayer: Chemie der organischen Farbstoffe. Рипол Классик, ISBN 978-5-877-06767-7, S. 55 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- ↑ a b c Datenblatt 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid bei Sigma-Aldrich (PDF).
- ↑ A. Málnási-Csizmadia, G. Hegyi, F. Tölgyesi, A. G. Szent-Györgyi, L. Nyitray: Fluorescence measurements detect changes in scallop myosin regulatory domain. In: FEBS Journal. Band 261, Nummer 2, April 1999, S. 452–458, PMID 10215856.
- ↑ N. Gains, A. P. Dawson: 8-Anilinonaphthalene-1-sulphonate interaction with whole and disrupted mitochondria: a re-evaluation of the use of double-reciprocal plots in the derivation of binding parameters for fluorescent probes binding to mitochondrial membranes. In: Biochem J. Band 148, Nummer 1, April 1975, S. 157–160, PMID 1156395, PMC 1165518 (freier Volltext).
- ↑ V. N. Uversky, S. Winter, G. Löber: Use of fluorescence decay times of 8-ANS-protein complexes to study the conformational transitions in proteins which unfold through the molten globule state. In: Biophysical Chemistry. Band 60, Nummer 3, Juni 1996, S. 79–88, PMID 8679928.