Adenylat-Kinase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Wechseln zu: Navigation, Suche
Adenylat-Kinase
Adenylat-Kinase
Bänder-/Oberflächenmodell mit Bis-adenosin-tetraphosphat (ADP-ADP) nach PDB 2C95. Aktives Zentrum grüne, ADP-Bindungsstelle gelbe Stäbchen
Vorhandene Strukturdaten: 1z83, 2c95
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 194 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Bezeichner
Gen-Name AK1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.4.3Kinase
Reaktionsart (De-)Phosphorylierung
Substrat ATP + AMP
Produkte ADP + ADP

Das Enzym Adenylat-Kinase (AK1) (auch Myokinase) katalysiert folgende Reaktionen, um die Balance zwischen dem Phosphatakzeptor ADP und dem Phosphatdonator ATP aufrecht zu halten:

  • 2 ADP → ATP + AMP

In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im Muskel oder anderen Geweben genutzt werden kann.

Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:

  • ATP + AMP → 2 ADP

In Säugetieren haben sich mindestens drei Isoformen des Enzyms entwickelt, im Mensch sind fünf Allele bekannt. Die älteste Form ist auch in anderen Lebewesen, mit Ausnahme der Archaeen, zu finden. Im Mensch ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Ein durch Mutation am AK1-Gen hervorgerufener Adenylat-Kinase-Mangel führt zu einer Form der hämolytischen Anämie.[1][2]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00104. Adenylat-Kinase. Abgerufen am 20. September 2011 (englisch).
  2. UniProt P00568

Weblinks[Bearbeiten]