Eisen-Schwefel-Cluster

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(4Fe-4S) als Kofaktor in Aconitase nach PDB 7ACN. Gezeigt sind außerdem die über -S- gebundenen Cysteinreste des Proteins, die den Cluster fixieren.
(2Fe-2S)-Kofaktor, wie er in Cytochrom bc1 oder Cytochrom b6f vorkommt.
Aktivierung des Eisen-Schwefel-Clusters durch das vierte Eisenatom. Die Konformation ändert sich vom Tetraeder zum Oktaeder.
Kofaktor der Nitrogenase

Eisen-Schwefel-Cluster (Fe-S-Zentren) sind Mehrfachkomplexe aus Eisen und Schwefel der Größe von Clustern, die als Kofaktoren an Enzymreaktionen beteiligt sind. Am häufigsten und stabilsten sind (4Fe-4S) und (2Fe-2S). Im Allgemeinen werden Cluster zerstört, wenn sie für freien Sauerstoff zugänglich sind. Die Zugänglichkeit ist vom Schutz des bindenden Enzyms abhängig.

Diese Fe-S-Zentren wirken in Enzymen als Elektronentransferreaktanden, Lewis-Säuren und Radikal-Generatoren. So kann beispielsweise Stickstoff in Ammoniak, Wasserstoff in Protonen und Kohlenmonoxid in Kohlenstoffdioxid umgewandelt werden:

\mathrm{N_2 + 10\ H^+ + 8\ e^- \longrightarrow 2\ NH_4^+ + H_2}
\mathrm{H_2 \longrightarrow 2\ H^+ + 2\ e^-}
\mathrm{CO + H_2O \longrightarrow CO_2 + 2\ H^+ + 2\ e^-}

Die Eisenatome der Zentren werden durch anorganisches Sulfid und die Seitenketten von Aminosäuren koordiniert. Cysteine können beispielsweise über ihre Thiolgruppe koordinieren (s. Abb.).

Biosynthese[Bearbeiten]

Bereits unter reduzierenden, wässrigen Bedingungen bilden sich spontan rhombische (2Fe-2S)-Komplexe. Weitere Metallionen, z. B. Nickel oder Molybdän können in den Komplex in Folge aufgenommen werden. Dies geschieht im Organismus besonders effektiv unter Beteiligung eines Proteinkomplexes, der das Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein (ISCU) enthält.

Dabei übernimmt ISCU die Rolle der Bindung der Eisenatome, die von ISCA herantransportiert werden, während das Enzym Cystein-Desulfurase unter Cysteinverbrauch Schwefelatome bereitstellt. Zunächst wird (2Fe-2S) zusammengestellt, das durch Dimerisierung schließlich (4Fe-4S) wird. Dieser Prozess kann sowohl in den Mitochondrien als auch im Zytosol stattfinden, wonach der fertige (4Fe-4S) ins Plasma transportiert oder gleich in bereitstehende Enzyme eingebaut wird.[1][2][3][4]

Vorkommen[Bearbeiten]

Anaerob lebende Bakterien und Archaeen enthalten teilweise auch sauerstoffempfindliche Enzyme mit einem nickel-, eisen- und schwefelhaltigem Zentrum, das als Cluster C bezeichnet wird.

Das Enzym Nitrogenase enthält als Kofaktor einen Fe-Mo-S-Cluster.

Eisen-Schwefel-Cluster kommen in Mitochondrien, Mitosomen und Hydrogenosomen vor.

Liste der menschlichen Proteine mit (2Fe-2S)[Bearbeiten]

Liste der menschlichen Proteine mit (4Fe-4S)[Bearbeiten]

Siehe auch[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Beinert H: Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises. In: J. Biol. Inorg. Chem.. 5, Nr. 1, Februar 2000, S. 2–15. PMID 10766431.
  2. Rouault TA, Tong WH: Iron-sulfur cluster biogenesis and human disease. In: Trends Genet.. 24, Nr. 8, August 2008, S. 398–407. doi:10.1016/j.tig.2008.05.008. PMID 18606475. PMC: 2574672 (freier Volltext).
  3. Chandramouli K, Unciuleac MC, Naik S, Dean DR, Huynh BH, Johnson MK: Formation and properties of [4Fe-4S] clusters on the IscU scaffold protein. In: Biochemistry. 46, Nr. 23, Juni 2007, S. 6804–11. doi:10.1021/bi6026659. PMID 17506525.
  4. Yang J, Bitoun JP, Ding H: Interplay of IscA and IscU in biogenesis of iron-sulfur clusters. In: J. Biol. Chem.. 281, Nr. 38, September 2006, S. 27956–63. doi:10.1074/jbc.M601356200. PMID 16877383.
  • H. Dobbek: Nachr. Chem. 2008, 56, 734–737.