Formiatacetyltransferase
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| Formiat-Acetyltransferase 1 (E. coli) | ||
|---|---|---|
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Vorhandene Strukturdaten: 1cm5, 1h16, 1h17, 1h18, 1mzo, 1qhm, 2pfl, 3pfl | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 759 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | pflB (EcoGene) | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.54, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung einer Acetylgruppe | |
| Substrat | Pyruvat + CoA | |
| Produkte | Acetyl-CoA + Formiat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Formiat-Acetyltransferase | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien | |
Das Enzym Formiat-Acetyltransferase (früher Pyruvat-Formiat-Lyase) (PFL) katalysiert die Reaktion von Pyruvat zu Acetyl-CoA und Formiat (Anion der Ameisensäure). Es ist Teil des anaeroben Energiestoffwechsels einiger Bakterien wie z. B. E. coli.
PFL besitzt im aktiven Zentrum ein Glycylradikal. Dies wird posttranslational durch die PFL-Aktivase unter Umsetzung von S-Adenosylmethionin erzeugt. Es wird leicht von Luftsauerstoff zerstört.
Siehe auch[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- A. F. Wagner, M. Frey, F. A. Neugebauer, W. Schäfer, J. Knappe: The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 89, Nummer 3, Februar 1992, S. 996–1000, ISSN 0027-8424. PMID 1310545. PMC 48372 (freier Volltext).