Hämerythrin
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| Hämerythrin (Dendrostomum dyscritum) | ||
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| Modell des Hämerythrin-Monomer vom Erdnusswurm (Dendrostomum dyscritum) nach PDB 1HMO | ||
| Größe | 113 Aminosäuren | |
| Struktur | Homooctamer | |
| Kofaktor | Eisen | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | UniProt: P02246 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Wirbellose[1] | |
Hämerythrine sind respiratorische Blutproteine, die bei einer Reihe mariner wirbelloser Tiere (z. B. Ringelwürmer, Spritzwürmer, Armfüßer) für die Sauerstofffixierung verantwortlich sind. Sie nehmen also die gleichen Aufgaben wahr wie Hämoglobin und Myoglobin in höheren Tieren. An Land lebende Tierstämme, die über Hämerythrin verfügen, sind nicht bekannt.
In ihrem aktiven Zentrum befindet sich, im Gegensatz zum Hämoglobin und trotz ihres Namens, keine Häm-Gruppen, sondern ein zweikerniges durch Aminosäuren koordiniertes Eisenzentrum. Dieses Zentrum kann einseitig unter Ausbildung einer Peroxid-Gruppe[2] Sauerstoff anbinden. Bei Abwesenheit von Sauerstoff liegt es in der Oxidationsstufe (II/II) und bei Anwesenheit von Sauerstoff in der Oxidationsstufe (III/III) vor. Die Farbe des oxidierten Moleküls ist violett, desoxidiert ist es farblos; die molare Masse beträgt 108 kDa. [3]
[Bearbeiten] Siehe auch
[Bearbeiten] Quellen
[Bearbeiten] Einzelnachweise
- ↑ InterPro-Eintrag
- ↑ R. Sauermost (Hrsg.): Lexikon der Biologie auf CD-Rom. Spektrum Akademischer Verlag, München 2004, ISBN 3-8274-0356-1.
- ↑ R. Wehner, W. Gehring: Zoologie. 24. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart, New York 2007, ISBN 978-3-13-367424-9, S. 339 (Tabelle 4.4).
