Homogentisatdioxygenase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Wechseln zu: Navigation, Suche
Homogentisat-1,2-dioxygenase
Vorhandene Strukturdaten: 1ey2, 1eyb
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 445 AS; 50 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Homohexamer
Kofaktor Fe2+
Bezeichner
Gen-Namen HGD ; AKU
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.13.11.5Dioxygenase
Reaktionsart Oxidation
Substrat Homogentisat + O2
Produkte 4-Maleylacetoacetat
Vorkommen
Homologie-Familie Homogentisatdioxygenase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Homogentisatdioxygenase (HGD) ist der Name für das Enzym, das Homogentisat zu 4-Maleylacetoacetat spaltet. Dieser Reaktionsschritt ist wichtig für den Abbau der Aminosäure Tyrosin im Stoffwechsel aller Lebewesen. Ein Mangel an Homogentisatdioxygenase führt zu Alkaptonurie, einer Stoffwechselkrankheit, und die Ursache dafür ist immer eine Mutation des Gens, das den genetischen Code für das HGD-Enzym enthält.

Biosynthese[Bearbeiten]

Die größten Mengen Homogentisatdioxygenase werden in den Geweben der Prostata, des Dünn- und Dickdarms, der Nieren und der Leber gebildet. Das Enzym codierende Gen befindet sich beim Menschen auf Chromosom 3, Genlocus q21–q23 und umfasst 54.100 Basenpaare mit 14 Exons. Nach der Transkription entsteht eine 1.713 Basen lange mRNA und das endgültige Protein zählt nach der Translation 445 Aminosäuren.[1][2]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Bei der von HGD ermöglichten Reaktion handelt es sich um die Eisen(II)-abhängige Ringöffnung des Homogentisat-Moleküls, mit gleichzeitiger Übertragung von zwei Sauerstoffatomen. Das Enzym agiert also als Dioxygenase. Es gibt keine Ähnlichkeiten zu anderen Enzymen mit Eisen als Kofaktor.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. ENSEMBL-Eintrag
  2. UniProt-Eintrag

Weblinks[Bearbeiten]