Wechselzahl
Die Wechselzahl (engl. Turn over number, abk. TON) beschreibt in der Chemie die Anzahl an Formelumsätzen, die ein bestimmter Katalysator beschleunigen kann. Sie ist ein Maß für die Effizienz eines Katalysators und bestimmt das größtmögliche stöchiometrische Verhältnis zwischen Edukt und Katalysator, bei der das Edukt noch vollständig umgesetzt wird, bevor der Katalysator selbst inaktiv wird.
Inhaltsverzeichnis |
[Bearbeiten] Abgrenzung
In der Biochemie charakterisiert die Wechselzahl, zusammen mit der Michaelis-Menten-Konstante, die Leistungsfähigkeit eines einzelnen Enzymmoleküls. Bei enzymatischen Reaktionen wird anstelle der Gesamtzahl an möglichen Umsätzen die Anzahl der Umsätze pro Zeiteinheit bestimmt. Damit ist die Wechselzahl in diesem Zusammenhang die Geschwindigkeitskonstante der enzymatischen Reaktion. Daher wird hier auch von molekularer Aktivität (kcat) gesprochen. Mathematisch betrachtet beschreibt der Wert also das Maximum des Enzymumsatzes pro Zeit, der durch weitere Substratgabe nicht mehr steigerbar ist.
[Bearbeiten] Beispiele aus der Biochemie
Man erhält die Wechselzahl (kcat) durch Bestimmung der Aktivität (Vmax) dividiert durch die Enzymkonzentration (mol/l) im Test. Sie hat die Dimension k−1 (s−1). Wechselzahlen bewegen sich im Bereich von etwa 0,5 (Lysozym) und 1.000.000 (Carboanhydrase). Der Quotient aus Wechselzahl (kcat) und Michaelis-Menten-Konstante (Km) beschreibt die katalytische Effizienz.
| Enzym | Substrat | Wechselzahl (kcat) [s−1] |
kcat / Km [s−1·mol−1·l] |
Quelle |
|---|---|---|---|---|
| Carboanhydrase | CO2 | 1.000.000 | 76.000.000 | [1] |
| " | HCO3− | 200.000 | 10.000.000 | " |
| Katalase | H2O2 | 10.000.000? | 400.000.000? | |
| Acetylcholinesterase | AcCh | 750 | 50.000.000 | [2] |
| Urease | Harnstoff | 3.000 | 1.250.000 | [3] |
| Fumarase | Fumarat | 1150 | 5.560.000 | [4] |
| " | S-Malat | 600 | 700.000 | " |
| Kinasen | ATP | 1.000 | - | ? |
| Trypsin, Chymotrypsin | Proteine | 100–1.000 | - | ? |
| Dehydrogenasen | NADH, H+, FADH2 | 1.000 | - | ? |
| DNA-Polymerasen | DNA, NTP | 10–10.000 | - | ? |
| - Pol I | " | 15 | - | ? |
| - Pol III | " | 10.000 | - | ? |
| Myosin-ATPase | ATP | 100 | - | ? |
| humane Aldolase A | Fructose-1,6-bisphosphat | 60 | 1.150.000 | [5] |
| " | Fructose-1-phosphat | 1,3 | 50 | " |
| humane Aldolase B | Fructose-1,6-bisphosphat | 13 | 1.100.000 | " |
| " | Fructose-1-phosphat | 11 | 3.000 | " |
| humane Aldolase C | Fructose-1,6-bisphosphat | 20 | 1.500.000 | " |
| " | Fructose-1-phosphat | 2,7 | 150 | " |
| Lysozym | Murein | 0,5 | - | ? |
[Bearbeiten] Einzelnachweise
- ↑ "The Catalytic Properties of Murine Carbonic Anhydrase VII"; Earnhardt,JN et al., Biochemistry. 37 (1998), Seite 10837–10845 doi:10.1021/bi980046t (englisch)
- ↑ "Influence of the Water Structure on the Acetylcholinesterase Efficiency"; Angela S. F. Ramos und Simone Techert; Biophys J. 89 (2005), Seite 1990–2003 doi:10.1529/biophysj.104.055798 (englisch)
- ↑ "Kinetic and Structural Characterization of Urease Active Site Variants"; Matthew A. Pearson et al., Biochemistry 39 (2000), Seite 8575–8584, doi:10.1021/bi000613o (englisch)
- ↑ "X-ray crystallographic and kinetic correlation of a clinically observed human fumarase mutation"; Marcel Estévez et al., Protein Science 11 (2002), Seite 1552–1557 doi:10.1110/ps.0201602 (englisch)
- ↑ "Human Aldolase C: Characterization of the Recombinant Enzyme Expressed in Escherichia coli"; Takahiro Kusakabe et al., J. Biochem. 115 (1994), Nummer 6, Seite 1172–1177 PMID 7982900 (englisch)
