Aldolase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Wechseln zu: Navigation, Suche
Aldolase
Aldolase
Bänder-/Oberflächenmodell des ALDOA-Tetramers nach PDB 1ALD
Vorhandene Strukturdaten: 1ald, 2ald, 4ald
Masse/Länge Primärstruktur 363 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Isoformen A, B, C
Bezeichner
Gen-Name(n) ALDOA, ALDOB, ALDOC
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.2.13Lyase
Substrat Fructose-1,6-Bisphosphat
Produkte Glyceronphosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]

Aldolase (ausführlich Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase) ist das Enzym, das die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat in Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-Phosphat (GAP) katalysiert. Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glycolyse und daher unentbehrlich für die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen. Drei Isoformen des Enzyms sind bei Wirbeltieren bekannt, die in den Muskeln (A), der Leber und Erythrozyten (B) sowie im Gehirn (C) lokalisiert sind und von jeweils eigenen Genen kodiert werden. Mutationen an einem dieser Gene können zu Aldolasemangel führen. Fehlt beispielsweise die Aldolase A, kann dies zu Rhabdomyolyse und einer Form der hämolytischen Anämie führen.[2]

Aldolase B wird ihrem Vorkommen wegen auch Leber-Aldolase genannt, allerdings ist sie auch in der Niere präsent. Sie ist die entwicklungsgeschichtlich älteste Isoform und diejenige, die in Bakterien und Pflanzen gefunden wird.

Aldolase-katalysierte Spaltung von Fructose-1,6-Bisphosphat

Zusammenbau von H+-ATPase[Bearbeiten]

Aldolase B hat eine weitere Funktion, die insbesondere in den Nieren wichtig ist. Dort findet ständig Rückresorption von Blutbestandteilen mittels Endozytose statt. Voraussetzung für die Regulation von Vesikeln und anderen Zellinnenräumen ist deren Ansäuerung mittels V-Typ ATPasen, Transportproteinen in der jeweiligen Membran, die aus mehreren Untereinheiten zusammengebaut werden. Für diesen Zusammenbau ist Aldolase B essentiell; diese Funktion ist von der genannten enzymatischen Funktion völlig unabhängig.[3]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Homologe bei OMA
  2. Todd A. Swanson, Sandra I. Kim und Marc J. Glucksman: BRS Biochemistry, Molecular Biology, and Genetics. Lippincott Raven; 5. Auflage 2010; ISBN 978-0781798754; S. 65
  3. Ming Lu, David Ammar, Harlan Ives, Fred Albrecht, Stephen L Gluck: Physical Interaction between Aldolase and Vacuolar H+-ATPase Is Essential for the Assembly and Activity of the Proton Pump. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 34, 2007, S. 24495–24503. doi:10.1074/jbc.M702598200. PMID 17576770.

Weblinks[Bearbeiten]