Dihydrolipoyl-Transsuccinylase
| Dihydrolipoyl-Transsuccinylase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 453 Aminosäuren | |
| Kofaktor | 2 Lipoat | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | DLST | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.61, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Succinylrests | |
| Substrat | CoA + Enzym-N(6)-(S-Succinyldihydrolipoyl)lysin | |
| Produkte | Succinyl-CoA + Enzym-N(6)-(Dihydrolipoyl)lysin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
Die Dihydrolipoyl-Transsuccinylase (KDH-E2) (exakt: Dihydrolipoyllysinrest-Succinyltransferase) ist ein Enzym und einer der drei Bestandteile des Ketoglutarat-Dehydrogenase-Enzymkomplexes, der unentbehrlich im Citratzyklus und im Lysinabbau der Eukaryoten und mancher Bakterien ist. KDH-E2 katalysiert die Übertragung des Succinylrests von dem zum Enzym gehörenden Dihydrolipoyllysin-Aminosäurerest auf ein Coenzym-A-Molekül. Sie fungiert damit analog zur Dihydrolipoyl-Transacetylase im Pyruvatdehydrogenase-Komplex (PDH-E2), weist jedoch keine Bindedomänen für die E1- und E3-Einheit auf. KDH-E2 bildet 24-mere mit Oktaeder-Symmetrie.[1][2]
Eine geringere Produktion der KDH-E2 im Alter oder durch Mutation ist möglicherweise Ursache für neurodegenerative Erkrankungen.[3][4]
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- S. Matuda, T. Arimura u. a.: A novel protein found in the I bands of myofibrils is produced by alternative splicing of the DLST gene. In: Biochimica et biophysica acta Band 1800, Nummer 1, Januar 2010, S. 31–39. doi:10.1016/j.bbagen.2009.10.003. PMID 19819302.
- G. E. Gibson, J. P. Blass u. a.: The alpha-ketoglutarate-dehydrogenase complex: a mediator between mitochondria and oxidative stress in neurodegeneration. In: Molecular neurobiology Band 31, Nummer 1–3, 2005, S. 43–63. doi:10.1385/MN:31:1-3:043. PMID 15953811. (Review).
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ UniProt P36957
- ↑ Dihydrolipoyl-Transsuccinylase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch)
- ↑ L. Yang, Q. Shi u. a.: Mice deficient in dihydrolipoyl succinyl transferase show increased vulnerability to mitochondrial toxins. In: Neurobiology of disease Band 36, Nummer 2, November 2009, S. 320–330. doi:10.1016/j.nbd.2009.07.023. PMID 19660549.
- ↑ M. Dumont, D. J. Ho u. a.: Mitochondrial dihydrolipoyl succinyltransferase deficiency accelerates amyloid pathology and memory deficit in a transgenic mouse model of amyloid deposition. In: Free Radical Biology and Medicine Band 47, Nummer 7, Oktober 2009, S. 1019–1027. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2009.07.008. PMID 19596066. PMC 276114 (freier Volltext).
