Fumarylacetoacetase

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Fumarylacetoacetathydrolase
Fumarylacetoacetathydrolase
Bändermodell der Maus-FAA mit Ca (gelb), Ni (orange), Produkte (lila) nach PDB 1QCO
Vorhandene Strukturdaten: 1hyo, 1qcn, 1qco, 1qqj
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 419 AS; 46,4 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Ca, Mg
Bezeichner
Gen-Namen FAH ; FAA
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.7.1.2Hydrolase
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat 4-Fumarylacetoacetat + H2O
Produkte Fumarat + Acetoacetat
Vorkommen
Homologie-Familie Fumarylacetoacetathydrolase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 2184 14085
Ensembl ENSG00000103876 ENSMUSG00000030630
UniProt P16930 P35505
Refseq (mRNA) NM_000137 NM_010176
Refseq (Protein) NP_000128 NP_034306
Genlocus Chr 15: 80.15 – 80.19 Mb Chr 7: 84.59 – 84.61 Mb
PubMed-Suche 2184 14085

Fumarylacetoacetase (FAA, FAH) ist der Name des Enzyms, das 4-Fumarylacetoacetat in Fumarat und Acetoacetat hydrolysiert. Diese Reaktion ist der letzte Schritt im Abbau der Aminosäure Tyrosin, und wird in allen Lebewesen durchgeführt. Ein Mangel oder Fehlen des Enzyms beim Menschen führt zu einer Stoffwechselerkrankung, der Tyrosinämie Typ I. Ursache ist immer eine Mutation im FAH-Gen, das für das Enzym codiert.

Biosynthese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

FAA wird hauptsächlich in der Leber und den Nieren gebildet, aber auch in geringem Maß in jedem anderen Gewebe. Das FAH-Gen ist auf Chromosom 15 lokalisiert und umfasst 33.340 Basenpaare und 14 Exons. Nach Transkription entsteht mRNA mit einer Länge von 1.447 Basen, deren Translation ein Protein mit 419 Aminosäuren ergibt.[1][2]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

4-Fumarylacetoacetat + H2O → Fumarat + Acetoacetat

Fumarylacetoacetat wird zu Fumarat und Acetoacetat hydrolysiert, das Enzym benötigt außerdem noch Calcium- und Magnesiumionen als Kofaktoren. FAA ist in der Lage, auch andere 3,5- und 2,4-Dioxocarbonsäuren zu hydrolysieren[3]

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt-Eintrag
  2. ENSEMBL-Eintrag
  3. ENZYME-Eintrag