Lysylhydroxylasen

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PLOD1
Andere Namen

Procollagen-Lysine, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; LLH; LH1; Lysyl Hydroxylase 1; EC 1.14.11.4; PLOD; EDS6; Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase (Lysine Hydroxylase, Ehlers-Danlos Syndrome Type VI); Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Procollagen-Lysine,2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Lysyl Hydroxylase 1; Lysine Hydroxylase; LH

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 727 Aminosäuren, 83550 Da
Bezeichner
Externe IDs
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 5351 18822
UniProt Q02809 Q9R0E2
PubMed-Suche 5351 18822

Die Lysylhydroxylasen sind Enzyme, die die Hydroxylierung von Lysinresten in Proteinen katalysieren.

Die Lysylhydroxylasen erzeugen aus Lysinresten Hydroxylysin als posttranslationale Modifikation, unter anderem bei der Stabilisierung von Kollagen. Cofaktoren sind Eisenionen und Ascorbinsäure (Vitamin C). Lysylhydroxylasen sind Dimere und im Lumen des rauen endoplasmatischen Retikulums lokalisiert.[1] Ein Mangel an Vitamin C führt zu Defekten in der Funktion des Kollagens, die zu den Symptomen des Skorbuts gerechnet werden.

Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Jari Heikkinen, Maija Risteli, Outi Lampela, Paula Alavesa, Marjo Karppinen, André H. Juffer, Raili Myllylä: Dimerization of human lysyl hydroxylase 3 (LH3) is mediated by the amino acids 541–547. In: Matrix Biology. Band 30, Nr. 1, Januar 2011, S. 27–33, doi:10.1016/j.matbio.2010.10.002, PMID 20955792.