Multifunktionelles Protein ADE2

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Multifunktionelles Protein ADE2
Multifunktionelles Protein ADE2
Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase / phosphoribosylaminoimidazole succinocarboxamide synthetase oktamer, Human nach PDB 2H31
Vorhandene Strukturdaten: 2H31,
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 424 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homooctamer
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name PAICS
Externe IDs
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie 4.1.1.21Lyase
Reaktionsart Addition von Carboxylat
Substrat AIR + H2O
Produkte CAIR
EC, Kategorie 6.3.2.6Ligase
Reaktionsart Addition von Aspartat
Substrat CAIR + ATP + Aspartat
Produkte SAICAR + ADP + Pi
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 10606 67054
Ensembl ENSG00000128050 ENSMUSG00000029247
UniProt P22234 Q9DCL9
Refseq (mRNA) NM_001079525 NM_025939
Refseq (Protein) NP_001072993 NP_080215
Genlocus Chr 4: 56.44 – 56.46 Mb Chr 5: 76.95 – 76.97 Mb
PubMed-Suche 10606 67054

Das multifunktionelle Protein ADE2 (Gen-Name: PAICS) ist ein Enzym in Wirbeltieren, bei dem zwei verschiedene enzymatische Domänen zu einem Protein verschmolzen sind: die Phosphoribosylaminoimidazol-Carboxylase (AIRC) und die Phosphoribosylaminoimidazolsuccinocarboxamid-Synthase (SAICAR-Synthase). Diese Aktivitäten sind Teil der Purinbiosynthese und kommen in allen Lebewesen vor: als Einzelenzyme in Prokaryoten, Pilzen und Pflanzen, und als bifunktionelle Enzyme in Wirbeltieren.[1][2]

Die Domänen von ADE2 katalysieren die Schritte 6 und 7 der zehnschrittigen Biosynthese von IMP. Die SAICAR-Synthase wird durch IMP oder Maleat gehemmt. Das menschliche ADE2 komplexiert zum Octamer.[3][4]

Katalysierte Reaktionen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

AIRC[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

AIR + CO2  
  CAIR

5-Aminoimidazolribonukleotid (AIR) wird zu 5-Aminoimidazol-4-carboxylatribonucleotid (CAIR) carboxyliert.

SAICAR-Synthase[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

CAIR + Aspartat + ATP  
  SAICAR + ADP + Pi

CAIR und Asparaginsäure werden ligiert, mit Verbrauch von ATP.

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt P22234
  2. PROSITE: PROSITE documentation PDOC0080 (englisch)
  3. S. W. Nelson, D. J. Binkowski u. a.: Mechanism of action of Escherichia coli phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthetase. In: Biochemistry. Band 44, Nummer 2, Januar 2005, S. 766–774, doi:10.1021/bi048191w. PMID 15641804.
  4. S. X. Li, Y. P. Tong u. a.: Octameric structure of the human bifunctional enzyme PAICS in purine biosynthesis. In: Journal of molecular biology. Band 366, Nummer 5, März 2007, S. 1603–1614, doi:10.1016/j.jmb.2006.12.027. PMID 17224163.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

 Wikibooks: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien