„Endozytose“ – Versionsunterschied

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=== Caveolae ===
=== Caveolae ===
Caveolae sind Membranbereiche von etwa 50 nm, die nicht auf allen Zellen in einem Organismus vorkommen. Sie kommen verstärkt auf Zellmembranen der [[Glatte Muskulatur|glatten Muskulatur]], Typ-I-[[Pneumozyt]]en, [[Fibroblast]]en, [[Adipozyt]]en und [[Endothel]]zellen und können bis zu einem Drittel der Zellmembran einnehmen. Sie enthalten gehäuft [[Caveolin]] und [[Cholesterin]].<ref>R. G. Parton, K. Simons: ''The multiple faces of caveolae.'' In: ''Nature reviews. Molecular cell biology.'' Band 8, Nummer 3, März 2007, S.&nbsp;185–194, {{DOI|10.1038/nrm2122}}, PMID 17318224 (Review).</ref>
Caveolae sind Membranbereiche von etwa 50 nm, die nicht auf allen Zellen in einem Organismus vorkommen. Sie kommen verstärkt auf Zellmembranen der [[Glatte Muskulatur|glatten Muskulatur]], Typ-I-[[Pneumozyt]]en, [[Fibroblast]]en, [[Adipozyt]]en und [[Endothel]]zellen und können bis zu einem Drittel der Zellmembran einnehmen. Sie sind eine Form der [[Lipid Rafts]].<ref>U. E. Martinez-Outschoorn, F. Sotgia, M. P. Lisanti: ''Caveolae and signalling in cancer.'' In: ''Nature reviews. Cancer.'' Band 15, Nummer 4, April 2015, S.&nbsp;225–237, {{DOI|10.1038/nrc3915}}, PMID 25801618.</ref> Sie enthalten gehäuft [[Caveoline]], [[Cavine]] sowie [[Cholesterin]] und [[Sphingolipid]]e.<ref>R. G. Parton, K. Simons: ''The multiple faces of caveolae.'' In: ''Nature reviews. Molecular cell biology.'' Band 8, Nummer 3, März 2007, S.&nbsp;185–194, {{DOI|10.1038/nrm2122}}, PMID 17318224 (Review).</ref><ref>V. L. Reeves, C. M. Thomas, E. J. Smart: ''Lipid rafts, caveolae and GPI-linked proteins.'' In: ''Advances in experimental medicine and biology.'' Band 729, 2012, S.&nbsp;3–13, {{DOI|10.1007/978-1-4614-1222-9_1}}, PMID 22411310.</ref><ref>O. Kovtun, V. A. Tillu, N. Ariotti, R. G. Parton, B. M. Collins: ''Cavin family proteins and the assembly of caveolae.'' In: ''Journal of cell science.'' Band 128, Nummer 7, April 2015, S.&nbsp;1269–1278, {{DOI|10.1242/jcs.167866}}, PMID 25829513, {{PMC|4379724}}.</ref> Vermutlich haben die Caveolae eine zusätzliche Rolle als Sensor für mechanischen Stress.<ref>P. Nassoy, C. Lamaze: ''Stressing caveolae new role in cell mechanics.'' In: ''Trends in cell biology.'' Band 22, Nummer 7, Juli 2012, S.&nbsp;381–389, {{DOI|10.1016/j.tcb.2012.04.007}}, PMID 22613354.</ref><ref>R. G. Parton, M. A. del Pozo: ''Caveolae as plasma membrane sensors, protectors and organizers.'' In: ''Nature reviews. Molecular cell biology.'' Band 14, Nummer 2, Februar 2013, S.&nbsp;98–112, {{DOI|10.1038/nrm3512}}, PMID 23340574.</ref><ref>A. Echarri, M. A. Del Pozo: ''Caveolae - mechanosensitive membrane invaginations linked to actin filaments.'' In: ''Journal of cell science.'' Band 128, Nummer 15, August 2015, S.&nbsp;2747–2758, {{DOI|10.1242/jcs.153940}}, PMID 26159735.</ref>


=== Phagozytose ===
=== Phagozytose ===

Version vom 11. Februar 2016, 12:59 Uhr

Formen der Endozytose

Die Endozytose ist ein zellulärer Vorgang zur Aufnahme von Flüssigkeit oder Partikeln aus der Umgebung einer Zelle durch Einstülpung von Bereichen der Zellmembran. Weiterhin wird dadurch die Zusammensetzung der Zellmembran reguliert und den Transport von Rezeptoren von der Zellmembran vermittelt.

Eigenschaften

Die Endozytose erfolgt bei Eukaryoten über vier Mechanismen,[1] via Clathrin, via Caveolae, via Phagozytose oder via Makropinozytose. Dabei wird auf der Innenseite der Zellmembran ein Vesikel ins Zellinnere abschnürt. Die Vesikel verschmelzen anschließend mit Endosomen und Lysosomen im Endomembransystem. Bei Hefen beginnt die Endozytose an bestimmten Bereichen der Zellmembran (an einem der 50 bis 100 Eisosomen auf der Zelloberfläche),[2] welche die Proteine Pil1, Lsp1, Sur7, Eis1, Seg1 und Ygr130C enthalten. Der entgegengerichtete Vorgang der Verschmelzung von Vesikeln mit der Zellmembran wird als Exozytose bezeichnet. Endo- und Exozytose sind Regulationsmechanismen der Homöostaseder Zellmembran, d. h. über beide Vorgänge wird die Zusammensetzung und Ausdehnung der Zellmembran gesteuert.[3]

Clathrin

Rezeptor-vermittelte Endozytose via Clathrin

Clathrin befindet sich in den Clathrin-coated pits (clathrinbeschichtete Vertiefungen) der Zellmembran. Dieser Mechanismus ist der hauptsächliche Mechanismus der Endozytose in den meisten Zellen.[4][5] Daran sind über 50 Proteine beteiligt.[6][7] Nach Abschnürung besitzen die Clathrin-coated Vesicles (clathrinbeschichtete Vesikel) einen Durchmesser von circa 100 nm. Die Abschnürung erfolgt durch Bildung eines Rings aus Dynaminen.[8] Verschiedene Proteine werden nach einer Bindung an einen Rezeptor auf der Zellmembran über Clathrin-Vesikel in die Zelle geschleust, z. B. LDL, Transferrin, Wachstumsfaktoren und Antikörper. Die entsprechenden Rezeptoren sind der LDL-Rezeptor, der Transferrinrezeptor, der EGF-Rezeptor und der Fc-Rezeptor.

Zellen regulieren die Rezeptordichte auf der Zellmembran und damit die Signalintensität der Rezeptoren bei Aktivierung durch Endozytose von Rezeptoren, wodurch sie nicht mehr für die Bindung eines Liganden zur Verfügung stehen.[9][10] Manche Rezeptoren werden mit, andere ohne gebundenen Liganden endozytiert. Teilweise erfolgt bei Rezeptoren mit gebundenem Liganden eine Signaltransduktion des Rezeptors auch noch vom Vesikel aus.[11] Nach der Bindung des Rezeptors an ein Adapter- und Sortierungsprotein wie numb oder disabled in der Vertiefung werden weitere Proteine wie AP-2 und EHD-Proteine gebunden.[11] Der Transport der Vesikel erfolgt entlang des Aktin-Zytoskeletts.[6][12]

Die Clathrin-vermittelte Endozytose lässt sich in acht Phasen einteilen:[6] Festlegung des Ortes, Rekrutierung von Clathrin und Adapterproteinen, Einbeulung der Zellmembran, Vertiefung, Beginn des Einschlusses durch Einwärtsbewegung der Vertiefung, Abschnürung des Vesikels, Bewegung des Vesikels entlang des Zytoskeletts, Recycling der Proteine im Vesikel und Fusion mit einem Endosomen.

Zu Beginn der Endozytose wird beim Aufbau der Vertiefung der sekundäre Botenstoff PI(4,5)P2 gebildet, während er im weiteren Verlauf der Reifung der Vertiefung abgebaut wird und stattdessen PI(3,4)P2 gebildet wird.[13]

Einige Viren verwenden die Clathrin-vermittelte Endozytose, um in Zellen zu gelangen, wie z. B. das Influenzavirus und das Adenovirus, während andere Viren direkt die Zellmembran durchdringen.[14][15]

Caveolae

Caveolae sind Membranbereiche von etwa 50 nm, die nicht auf allen Zellen in einem Organismus vorkommen. Sie kommen verstärkt auf Zellmembranen der glatten Muskulatur, Typ-I-Pneumozyten, Fibroblasten, Adipozyten und Endothelzellen und können bis zu einem Drittel der Zellmembran einnehmen. Sie sind eine Form der Lipid Rafts.[16] Sie enthalten gehäuft Caveoline, Cavine sowie Cholesterin und Sphingolipide.[17][18][19] Vermutlich haben die Caveolae eine zusätzliche Rolle als Sensor für mechanischen Stress.[20][21][22]

Phagozytose

Bei der Phagozytose werden Vesikel von 750 nm Durchmesser abgeschnürt, die Partikel aus der Umgebung enthalten, z. B. Staubpartikel, Zelltrümmer aus Apoptose und Nekrose und Pathogene.

Makropinozytose

Bei der Makropinozytose werden gefältelte Membranbereiche eingestülpt, wodurch deutlich größere Vesikel von 0,5 bis 5 µm Durchmesser entstehen, die unspezifisch größere Volumina der umgebenden Flüssigkeit aufnehmen.

Literatur

Einzelnachweise

  1. ↑ Marsh, Mark: Endocytosis. Oxford University Press, 2001, ISBN 978-0-19-963851-2, S. vii.
  2. ↑ C. Deng, X. Xiong, A. N. Krutchinsky: Unifying fluorescence microscopy and mass spectrometry for studying protein complexes in cells. In: Molecular & cellular proteomics : MCP. Band 8, Nummer 6, Juni 2009, S. 1413–1423, doi:10.1074/mcp.M800397-MCP200, PMID 19269952, PMC 2690482 (freier Volltext).
  3. ↑ A. Gauthier-Kemper, M. Kahms, J. Klingauf: Restoring synaptic vesicles during compensatory endocytosis. In: Essays in biochemistry. Band 57, 2015, S. 121–134, doi:10.1042/bse0570121, PMID 25658349.
  4. ↑ V. Bitsikas, I. R. Corrêa, B. J. Nichols: Clathrin-independent pathways do not contribute significantly to endocytic flux. In: eLife. Band 3, 2014, S. e03970, doi:10.7554/eLife.03970, PMID 25232658, PMC 4185422 (freier Volltext).
  5. ↑ T. Kirchhausen, D. Owen, S. C. Harrison: Molecular Structure, Function, and Dynamics of Clathrin-Mediated Membrane Traffic. In: Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 6, 2014, S. a016725, doi:10.1101/cshperspect.a016725.
  6. ↑ a b c B. L. Goode, J. A. Eskin, B. Wendland: Actin and endocytosis in budding yeast. In: Genetics. Band 199, Nummer 2, Februar 2015, S. 315–358, doi:10.1534/genetics.112.145540, PMID 25657349, PMC 4317646 (freier Volltext).
  7. ↑ C. J. Merrifield, M. Kaksonen: Endocytic accessory factors and regulation of clathrin-mediated endocytosis. In: Cold Spring Harbor perspectives in biology. Band 6, Nummer 11, November 2014, S. a016733, doi:10.1101/cshperspect.a016733, PMID 25280766.
  8. ↑ A. C. Sundborger, J. E. Hinshaw: Regulating dynamin dynamics during endocytosis. In: F1000prime reports. Band 6, 2014, S. 85, doi:10.12703/P6-85, PMID 25374663, PMC 4191240 (freier Volltext).
  9. ↑ P. P. Di Fiore, M. von Zastrow: Endocytosis, signaling, and beyond. In: Cold Spring Harbor perspectives in biology. Band 6, Nummer 8, August 2014, S. , doi:10.1101/cshperspect.a016865, PMID 25085911.
  10. ↑ R. Irannejad, N. G. Tsvetanova, B. T. Lobingier, M. von Zastrow: Effects of endocytosis on receptor-mediated signaling. In: Current opinion in cell biology. Band 35, August 2015, S. 137–143, doi:10.1016/j.ceb.2015.05.005, PMID 26057614, PMC 4529812 (freier Volltext).
  11. ↑ a b C. C. Yap, B. Winckler: Adapting for endocytosis: roles for endocytic sorting adaptors in directing neural development. In: Frontiers in cellular neuroscience. Band 9, 2015, S. 119, doi:10.3389/fncel.2015.00119, PMID 25904845, PMC 4389405 (freier Volltext) (Review).
  12. ↑ E. S. Kornilova: Receptor-mediated endocytosis and cytoskeleton. In: Biochemistry. Biokhimii?a?. Band 79, Nummer 9, September 2014, S. 865–878, doi:10.1134/S0006297914090041, PMID 25385015.
  13. ↑ Y. Posor, M. Eichhorn-Grünig, V. Haucke: Phosphoinositides in endocytosis. In: Biochimica et biophysica acta. Band 1851, Nummer 6, Juni 2015, S. 794–804, doi:10.1016/j.bbalip.2014.09.014, PMID 25264171.
  14. ↑ S. Boulant, M. Stanifer, P. Y. Lozach: Dynamics of virus-receptor interactions in virus binding, signaling, and endocytosis. In: Viruses. Band 7, Nummer 6, Juni 2015, S. 2794–2815, doi:10.3390/v7062747, PMID 26043381, PMC 4488714 (freier Volltext).
  15. ↑ P. Cossart, A. Helenius: Endocytosis of viruses and bacteria. In: Cold Spring Harbor perspectives in biology. Band 6, Nummer 8, August 2014, S. , doi:10.1101/cshperspect.a016972, PMID 25085912.
  16. ↑ U. E. Martinez-Outschoorn, F. Sotgia, M. P. Lisanti: Caveolae and signalling in cancer. In: Nature reviews. Cancer. Band 15, Nummer 4, April 2015, S. 225–237, doi:10.1038/nrc3915, PMID 25801618.
  17. ↑ R. G. Parton, K. Simons: The multiple faces of caveolae. In: Nature reviews. Molecular cell biology. Band 8, Nummer 3, März 2007, S. 185–194, doi:10.1038/nrm2122, PMID 17318224 (Review).
  18. ↑ V. L. Reeves, C. M. Thomas, E. J. Smart: Lipid rafts, caveolae and GPI-linked proteins. In: Advances in experimental medicine and biology. Band 729, 2012, S. 3–13, doi:10.1007/978-1-4614-1222-9_1, PMID 22411310.
  19. ↑ O. Kovtun, V. A. Tillu, N. Ariotti, R. G. Parton, B. M. Collins: Cavin family proteins and the assembly of caveolae. In: Journal of cell science. Band 128, Nummer 7, April 2015, S. 1269–1278, doi:10.1242/jcs.167866, PMID 25829513, PMC 4379724 (freier Volltext).
  20. ↑ P. Nassoy, C. Lamaze: Stressing caveolae new role in cell mechanics. In: Trends in cell biology. Band 22, Nummer 7, Juli 2012, S. 381–389, doi:10.1016/j.tcb.2012.04.007, PMID 22613354.
  21. ↑ R. G. Parton, M. A. del Pozo: Caveolae as plasma membrane sensors, protectors and organizers. In: Nature reviews. Molecular cell biology. Band 14, Nummer 2, Februar 2013, S. 98–112, doi:10.1038/nrm3512, PMID 23340574.
  22. ↑ A. Echarri, M. A. Del Pozo: Caveolae - mechanosensitive membrane invaginations linked to actin filaments. In: Journal of cell science. Band 128, Nummer 15, August 2015, S. 2747–2758, doi:10.1242/jcs.153940, PMID 26159735.
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