„Ornithindecarboxylase“ – Versionsunterschied
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Version vom 9. Januar 2017, 17:25 Uhr
| Ornithindecarboxylase | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1D7K | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 461 Aminosäuren, 51.148 Da | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Pyridoxalphosphat | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | ODC1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.17 | |
| Reaktionsart | Decarboxylierung | |
| Substrat | L-Ornithin | |
| Produkte | Putrescin + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Ornithindecarboxylase ist ein Protein, das die Decarboxylierung von Ornithin zu Putrescin katalysiert.
Eigenschaften
Die Ornithindecarboxylase katalysiert in tierischen Zellen die Reaktion von L-Ornithin zu Putrescin und CO2:
Putrescin ist das Vorläufermolekül für die Polyamine Spermidin und Spermin, und zusammen mit diesen an der Zellproliferation beteiligt. Die Aktivität der ODC wird von dem Ornithindecarboxylase-Antizym am Ende der S-Phase inhibiert und abgebaut. Die Expression des Antizyms wird dabei von den entstandenen Polyaminen in einer negativen Rückkopplung induziert. Der Abbau der ODC ist ein prominentes Beispiel für die ubiquitinunabhängige Proteolyse von Enzymen.[1]
Die Ornithindecarboxylase hat für ein Protein eine sehr kurze Halbwertszeit, in tierischen Zellen je nach Quelle zwischen 10 Minuten[2] und wenigen Stunden.[3]
Weiter katalysiert die ODC in Pflanzenwurzeln ebenfalls die Synthese von Putrescin, welches dann als Intermediat für die Synthese verschiedener Alkaloide dient.[4]
Klinische Bedeutung
Die Ornithindecarboxylase wird von verschiedenen Medikamenten gehemmt, darunter Acitretin und Tazaroten, zwei Medikamente zur Behandlung schwerer Formen der Psoriasis, und Eflornithin, das zur topischen Behandlung des Hirsutismus bei Frauen eingesetzt wird. In allen Fällen wird das Zellwachstum durch die Hemmung vermindert.[5]
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ Peter C. Heinrich, Georg Löffler, Petro E. Petrides (Hrsg.): Löffler-Petrides Biochemie und Pathobiochemie. 8. Auflage. Springer Medizin, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-540-32680-9, S. 322.
- ↑ Philipp Christen, Rolf Jaussi, Roger Benoit: Biochemie und Molekularbiologie. Springer, Berlin, Heidelberg 2016, ISBN 978-3-662-46429-8, S. 159, doi:10.1007/978-3-662-46430-4.
- ↑ Peter C. Heinrich, Georg Löffler, Petro E. Petrides (Hrsg.): Löffler-Petrides Biochemie und Pathobiochemie. 8. Auflage. Springer Medizin, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-540-32680-9, S. 462.
- ↑ Rudolf Hänsel, Ernst Steinegger (Hrsg.): Pharmakognosie - Phytopharmazie. 9., überarb. und aktualisierte Auflage. Springer, Heidelberg 2010, ISBN 978-3-642-00962-4, Kapitel Alkaloide.
- ↑ Hasso Scholz, Gustav Kuschinsky, Rainer Böger (Hrsg.): Taschenbuch der Arzneibehandlung: angewandte Pharmakologie. 13., überarb. und aktualisierte Auflage. Springer, Berlin, Heidelberg, New York 2005, ISBN 3-540-20821-6, S. 399; 556; 841.