„Nediljko Budisa“ – Versionsunterschied

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Versionsgeschichte interaktiv durchsuchen
[gesichtete Version][ungesichtete Version]
← Zum vorherigen VersionsunterschiedZum nächsten Versionsunterschied →
Inhalt gelöscht Inhalt hinzugefügt
VisuellWikitext
Lukas Franke (Diskussion | Beiträge)
31 Bearbeitungen
Seite gründlich überarbeitet
Markierung: 2017-Quelltext-Bearbeitung
Zeile 1: Zeile 1:
{{Infobox
| Titel = Nediljko Budisa
| Bildname = Nediljko Budisa 2012.jpg
| Bildbreite = 280px
| Bildtext = Ned in seinem Labor, 2012


| Stil = 2
'''Nediljko Budisa''' (* [[21. November]] [[1966]] in [[Šibenik]], Kroatien) ist ein kroatischer Chemiker und Professor für Biokatalyse an der [[TU Berlin]].<ref> http://www.chemie.tu-berlin.de/menue/ueber_uns/arbeitsgruppen/ abgerufen am 10. Februar 2017 </ref>
| Style = 1
| Titelfarbe = 1
| Farbe = 1
| Abschnittsfarbe = 1
| Feldstyle = 1


| Feldname1 = '''Geburtstag''' | Daten1 = 21. November 1966
== Leben ==
| Feldname2 = '''Geburtsort''' | Daten2 = [[Šibenik]], [[Kroatien]]
Budisa studierte Molekularbiologie und Chemie an der [[Universität Zagreb]]. 1997 promovierte er im Fach Biochemie an der [[Technische Universität München|Technischen Universität München]], wo er 2005 auch habilitierte. Danach arbeitete er als Nachwuchsgruppenleiter im Fachbereich Molekulare Biotechnologie am [[Max-Planck-Institut für Biochemie]] in München bevor er 2010 eine Berufung an die TU Berlin erhielt. Budisa ist außerdem Mitglied des Exzellenzclusters [[Unifying Concepts in Catalysis]] (UniCat).
| Feldname3 = '''Wohnsitz''' | Daten3 = [[Berlin]], [[Deutschland]]
2014 gründete sich mit seiner Unterstützung das erste Berliner [[iGEM]]-Team, das auf dem iGEM-Wettbewerb (International Genetically Engineered Machine) [[Boston]] eine Gold-Medaille gewinnen konnte.
| Feldname4 = '''Nationalität''' | Daten4 = [[Image:Flag of Croatia.svg|20px]] [[Kroatisch]]
Budisas Forschungsinteresse liegt in der synthetischen Biologie, der Xenobiologie, der Bioorthogonalen Chemie und der klassischen Genetik. Sein Arbeitskreis beschäftigt sich mit dem „Protein Engineering“ basierend auf dem in vivo-Einbau von nicht kanonischen Aminosäuren in Proteine und der Expression dieser Proteine.
| Feldname5 = '''Forschungsfelder''' | Daten5 = [[Biochemie]], [[Synthetische Biologie]]
| Feldname6 = '''Institution''' | Daten6 = [[TU Berlin]]
| Feldname7 = '''[[Alma Mater]]''' | Daten7 = Naturwissenschaftliche Fakultät,<br>[[Universität Zagreb]]
}}


'''Nediljko '''"'''Ned'''"''' Budisa''' (* [[21. November]] [[1966]] in [[Šibenik]], [[Kroatien]]) ist ein kroatischer Biochemiker und Professor für [[Biokatalyse]] an der [[TU Berlin|Technischen Universität Berlin]].<ref>{{cite web
== Auszeichnungen (Auswahl) ==
| url = http://www.biocat.tu-berlin.de/menue/about_us/group_leader/
| title = Website des Instituts für Chemie der TUB
| access-date = 11. August 2017
}}</ref> Als Pionier in den Bereichen Genetic Code Engineering und Chemische [[Synthetische Biologie]] ([[Xenobiologie]]) hat er seine Forschung auf eine breite Palette von Anwendungen in sowohl [[Bioorganische Chemie|bioorganischer]] und [[Medizinische Chemie|medizinischer Chemie]], [[Strukturbiologie]] und [[Biophysik]], als auch in molekularer [[Biotechnologie]] und Stoffwechsel- und [[Biomaterial]]-Engineering ausgerichtet. Er ist der Autor des einzigen Lehrbuchs in seinem Forschungsgebiet „Engineering the genetic code: expanding the amino acid repertoire for the design of novel proteins“.<ref>{{cite web
| url = http://onlinelibrary.wiley.com/book/10.1002/3527607188
| title = Das Buch im Wiley Online Library
| access-date = 2017-08-10
| doi = 10.1002/3527607188
| isbn = 9783527312436
}}</ref>


== Akademische Laufbahn ==
* 2004: BioFuture Award


Ned Budisa erwarb 1990 an der naturwissenschaftlichen Fakultät der [[Universität Zagreb]] ein Diplom als Gymnasiallehrer in Chemie und Biologie. Im Jahr 1993 schloss er an derselben Fakultät erfolgreich mit einem B.S. in [[Molekularbiologie]] und M.Sc. in [[Biophysik]] ab. Die Doktorarbeit (mit dem Prädikat ''summa cum laude'') verteidigte er 1997 an der [[TU München|Technischen Universität München]] mit Professor [[Robert Huber]] als Doktorvater. 2005 habilitierte er sich an der TU München. Anschließend bekam er eine Stelle als Junior Group Leader ("Molekulare Biotechnologie")<ref>{{cite web
== Publikationen ==
| dead-url = http://www.biochem.mpg.de/en/rg/budisa/
F. Agostini, J-S. Voller, B. Koksch, C.G. Acevedo-Rocha, V. Kubyshkin, N. Budisa: ''Xenobiology meets enzymology: Exploring the potential of unnatural building blocks in Biocatalysis''. In: [[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]]. 2017, {{DOI|10.1002/anie.201610129}}.
| url = https://web.archive.org/web/20070610062730/http://www.biochem.mpg.de/en/rg/budisa/
| archive-date = 2007-06-10
| title = Molekulare Biotechnologie
| publisher = Max Planck Institut für Biochemie
| access-date = 2017-08-10
}}</ref> am [[Max-Planck-Institut für Biochemie]] in München. Von 2007 bis 2010 war er zudem Mitglied von CIPS<sup>M</sup> in München.<ref>{{cite web
| url = http://www.cipsm.de/cipsm-professorships/
| title = Liste der CIPS<sup>M</sup> Professoren
| access-date = 2017-08-10
}}</ref> 2008 erhielt Ned Budisa einen Ruf für eine W3-Professur an der [[TU Berlin]], den er 2010 annahm.<ref>{{cite web
| url = http://www.biocat.tu-berlin.de/menue/biokatalyse/
| title = Website des AK Biokatalyse
| access-date = 2017-08-10
}}</ref> Seitdem ist er Mitglied des Exzellenzclusters „Unifying Concepts in Catalysis“ (UniCat).<ref>{{cite web
| url = https://www.unicat.tu-berlin.de
| title = UniCat Cluster of Excellence
| access-date = 2017-08-10
}}</ref> Außerdem gründete er im Jahr 2014 das erste Berliner [[IGEM|iGEM]] Team.<ref>{{cite web
| url = http://igem.biocat.tu-berlin.de
| title = iGEM Team Berlin
| access-date = 2017-08-10
}}</ref>


== Forschung ==
J. Völler, M. Dulic, U. Gerling-Driessen, H. Biava, T. Baumann, N. Budisa, I. Gruic, B. Koksch: ''Discovery and Investigation of Natural Editing Function against Artificial Amino Acids in Protein Translation''. ACS Central Science 2017, in press, {{DOI|10.1021/acscentsci.6b00339}}.


Ned Budisa wendete die Selektionsdruck-Einbaumethode ([[:en:Expanded_genetic_code#Selective_pressure_incorporation_.28SPI.29_method_for_production_of_alloproteins|Selective Pressure Incorporation, SPI]]<ref>{{cite journal
M.P. Exner, T. Kuenzl, S. Schwagerus, T. To, Z. Ouyang, M.G. Hoesl, M.C. Lensen, C.P.R. Hackenberger, S. Panke, N. Budisa: ''Design of an S-Allylcysteine in situ production and incorporation system based on a novel pyrrolysyl-tRNA synthetase variant''. In: [[ChemBioChem]] 2017, 18, 85–90.
| last = Budisa | first = N.
| doi = 10.1002/anie.20030064
| year = 2004
| title = Prolegomena to future efforts on genetic code engineering by expanding its amino acid repertoire
| journal = Angewandte Chemie-International Edition
| volume = 43
| pages = 3387–3428
}}</ref>) an, um ''in vivo'' einzelne oder multiple<ref>{{cite journal
| last1 = Lepthien | first1 = S.
| last2 = Merkel | first2 = L.
| last3 = Budisa | first3 = N.
| doi = 10.1002/anie.201000439
| year = 2010
| title = In Vivo Double and Triple Labeling of Proteins Using Synthetic Amino Acids
| journal = Angewandte Chemie-International Edition
| volume = 49
| pages = 5446-5450
}}</ref> synthetische (d.h. nicht-kanonische) Aminosäureanaloga in Proteine einzubauen, vorzugsweise durch Sense-Codon-Neuzuordnung.<ref>{{cite journal
| last1 = Bohlke | first1 = N.
| last2 = Budisa | first2 = N.
| doi = 10.1111/1574-6968.12371
| year = 2014
| title = Sense codon emancipation for proteome-wide incorporation of noncanonical amino acids: rare isoleucine codon AUA as a target for genetic code expansion
| journal = FEMS Microbiol Letter
| pages = 133–44
| volume = 351
| pmc = PMC4237120
| pmid = 24433543
}}</ref> Seine Methode ermöglicht eine präzise Manipulation der Aminosäure-Seitenketten, überwiegend mit Analoga der kanonischen Aminosäuren [[Prolin]], [[Tryptophan]] und [[Methionin]]. Diese Versuche werden oft von einfachem metabolischem Engineering begleitet.<ref>{{cite journal
| last1 = Völler | first1 = J.-S.
| last2 = Budisa | first2 = N.
| doi = 10.1016/j.copbio.2017.02.002
| year = 2017
| title = Coupling genetic code expansion and metabolic engineering for synthetic cells
| journal = Current Opinion in Biotechnology
| volume = 48
}}</ref><ref>{{cite journal
| last1 = Exner | first1 = M. P.
| last2 = Kuenzl | first2 = S.
| last3 = Schwagerus | first3 = S.
| last4 = To | first4 = T.
| last5 = Ouyang | first5 = Z.
| last6 = Hoesl | first6 = M. G.
| last7 = Lensen | first7 = M. C.
| last8 = Hackenberger | first8 = C. P. R.
| last9 = Panke | first9 = S.
| last10 = Budisa | first10 = N.
| year = 2017
| title = Design of an S-Allylcysteine in situ production and incorporation system based on a novel pyrrolysyl-tRNA synthetase variant
| journal = ChemBioChem
| volume = 18
| pages = 85-90
| pmid = 27862817
| doi = 10.1002/cbic.201600537
}}</ref> Das Ziel ist die Übertragung von bioorthogonalen physikalisch-chemischen Eigenschaften und Reaktionen (z.B. chemoselektive Verknüpfungen wie [[Click-Chemie]]) sowie von spektroskopischen Merkmalen (z. B. blaue<ref>{{cite journal
| last1 = Lepthien | first1 = S.
| last2 = Hoesl | first2 = M. G.
| last3 = Merkel | first3 = L.
| last4 = Budisa | first4 = N.
| doi = 10.1073/pnas.0802804105
| year = 2008
| title = Azatryptophans endow proteins with intrinsic blue fluorescence
| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA
| volume = 105
| issue = 42
| pages = 16095-16100
| pmc = PMC2571030
| pmid = 18854410
}}</ref> oder goldene<ref>{{cite journal
| last1 = Bae | first1 = J.
| last2 = Rubini | first2 = M.
| last3 = Jung | first3 = G.
| last4 = Wiegand | first4 = G.
| last5 = Seifert | first5 = M. H. J.
| last6 = Azim | first6 = M. K.
| last7 = Kim | first7 = J. S. |
last8 = Zumbusch | first8 = A.
| last9 = Holak | first9 = T. A.
| last10 = Moroder | first10 = L.
| last11 = Huber | first11 = R.
| last12 = Budisa | first12 = N.
| year = 2003
| title = Expansion of the Genetic Code Enables Design of a Novel "Gold" Class of Green Fluorescent Proteins | journal = Journal of Molecular Biology
| volume = 328
| pages = 977-1202
| pmid = 12729742
| url = https://www.deepdyve.com/lp/elsevier/expansion-of-the-genetic-code-enables-design-of-a-novel-gold-class-of-L0Oc1mrVMi
}}</ref> Fluoreszenz) in die Chemie des Lebens. Auf diese Art und Weise bereichert man auch den Metabolismus lebender Zellen mit Elementen, die im Stoffwechsel selten vorhanden sind (z.B. [[Fluor]], [[Selen]] oder [[Tellur]]).<ref>{{cite journal
| last1 = Agostini | first1 = F.
| last2 = Völler | first2 = J-S.
| last3 = Koksch | first3 = B.
| last4 = Acevedo-Rocha | first4 = C. G.
| last5 = Kubyshkin | first5 = V.
| last6 = Budisa | first6 = N.
| doi = 10.1002/anie.201610129
| year = 2017
| title = Biocatalysis with Unnatural Amino Acids: Enzymology Meets Xenobiology
| journal = Angewandte Chemie-International Edition
| volume = 56
| pages = 9680–9703
| pmid = 28085996
}}</ref>

Ned Budisa ist bekannt für die Etablierung der Anwendung von selenhaltigen nicht-kanonischen Aminosäuren für die Protein-[[Röntgenstrukturanalyse]]<ref>{{cite journal
| last1 = Budisa | first1 = N.
| last2 = Steipe | first2 = B.
| last3 = Demange | first3 = P.
| last4 = Eckerskorn | first4 = C.
| last5 = Kellermann | first5 = J.
| last6 = Huber | first6 = R.
| doi = 10.1111/j.1432-1033.1995.0788h.x
| pmid = 7607253
| year = 1995
| title = High level biosynthetic substitution of methionine in proteins by its analogues 2-aminohexanoic acid, selenomethionine, telluromethionine and ethionine in Escherichia coli
| journal = Eur. J. Biochem
| volume = 230
| pages = 788-796
}}</ref> und fluorhaltigen Analoga für die <sup>19</sup>F-NMR-Spektroskopie und Proteinfaltungsstudien<ref>{{cite journal
| last1 = Seifert | first1 = M. H.
| last2 = Ksiazek | first2 = D.
| last3 = Smialowski | first3 = P.
| last4 = Azim | first4 = M. K.
| last5 = Budisa | first5 = N.
| last6 = Holak | first6 = T. A.
| doi = 10.1021/ja0257725
| pmid = 12095337
| year = 2002
| title = Slow Conformational Exchange Processes in Green Fluorescent Protein Variants evidenced by NMR Spectroscopy
| journal = J. Am. Chem. Soc.
| volume = 124
| pages = 7932-7942
}}</ref>. Er hat als Erster gezeigt, dass „genetic code engineering“ als nützliches Werkzeug für die Schaffung von therapeutischen Proteinen<ref>{{cite journal
| last1 = Budisa | first1 = N.
| last2 = Minks | first2 = C.
| last3 = Medrano | first3 = F. J.
| last4 = Lutz | first4 = J.
| last5 = Huber | first5 = R.
| last6 = Moroder | first6 = L.
| pmid = 9435213
| pmc = PMC18441
| year = 1998
| title = Residue specific bioincorporation of non-natural biologically active amino acids into proteins as possible drug carriers. Structure and stability of per-thiaproline mutant or annexin V
| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA
| volume = 95
| pages = 455-459
| url = http://www.pnas.org/content/95/2/455.long
}}</ref> und ribosomal synthetisierten Peptid-Wirkstoffen<ref>{{cite journal
| last = Budisa | first = N.
| doi = 10.1016/j.copbio.2013.02.026
| pmid = 23537814
| year = 2013
| title = Expanded genetic code for the engineering of ribosomally synthetized and post-translationally modified peptide natural products (RiPPs)
| journal = Current Opinion in Biotechnology
| volume = 24
| pages = 591-598
}}</ref> dienen kann. Darüber hinaus gelang ihm die innovative Entwicklung von photoaktivierbaren miesmuschel-basierten Unterwasserklebstoffen<ref>{{cite journal
| last1 = Hauf | first1 = M.
| last2 = Richter | first2 = F.
| last3 = Schneider | first3 = T.
| last4 = Faidt | first4 = T.
| last5 = Martins | first5 = B. M.
| last6 = Baumann | first6 = T.
| last7 = Durkin | first7 = P.
| last8 = Dobbek | first8 = H.
| last9 = Jacobs | first9 = K.
| last10 = Moeglich | first10 = A.
| last11 = Budisa | first11 = N.
| year = 2017
| title = Photoactivatable mussel-based underwater adhesive proteins by an expanded genetic code
| journal = ChemBioChem
| doi = 10.1002/cbic.201700327
}}</ref> (als proteinbasierte Biomaterialien). Zu seinen grundlegenden Beiträgen gehört auch das Design eines chemischen Modells, das die Rolle der Methionin-Oxidation in der Prion-Protein-Aggregation erklärt.<ref>{{cite journal
| last1 = Wolschner | first1 = C.
| last2 = Giese | first2 = A.
| last3 = Kretzschmar | first3 = H.
| last4 = Huber | first4 = R.
| last5 = Moroder | first5 = L.
| last6 = Budisa | first6 = N.
| doi = 10.1073/pnas.0902688106
| pmid = 19416900
| pmc = PMC2674404
| year = 2009
| title = Design of anti- and pro-aggregation variants to assess the effects of methionine oxidation in human prion protein
| journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA
| volume = 106
| pages = 7756-7761
| url = http://www.pnas.org/content/106/19/7756.full.pdf
| format = PDF
}}</ref> Schließlich entdeckte er, welche Rolle die Prolin-Seitenketten-Konformationen ([[Endo-exo-Isomerie]]) bei der [[Proteinfaltung]] und der Stabilität und [[Translation (Biologie)|Translation]] von Proteinen spielen.<ref>{{cite journal
| last1 = Steiner | first1 = T.
| last2 = Hess | first2 = P.
| last3 = Bae | first3 = J. H.
| last4 = Moroder | first4 = L.
| last5 = Budisa | first5 = N.
| doi = 10.1371/journal.pone.0001680
| pmid = 18301757
| pmc = PMC2243022
| year = 2008
| title = Synthetic Biology of Proteins: Tuning GFP´s Folding and Stability with Fluoroproline
| journal = PLoSONE
| volume = 3
| pages = e1680
}}</ref><ref>{{cite journal
| last1 = Doerfel | first1 = L. K.
| last2 = Wohlgemuth | first2 = I.
| last3 = Kubyshkin | first3 = V.
| last4 = Starosta | first4 = A. L.
| last5 = Wilson | first5 = D. N.
| last6 = Budisa | first6 = N.
| doi = 10.1021/jacs.5b07427
| pmid = 26384033
| year = 2015
| title = Entropic Contribution of Elongation Factor P to Proline Positioning at the Catalytic Center of the Ribosome
| journal = J. Am. Chem. Soc.
| volume = 137
| pages = 12997–13006
}}</ref>

Im Jahr 2015 führte das Team von Ned Budisa erfolgreich ein Langzeitevolutionsexperiment mit bakteriellen Kulturen durch, welches in der vollständigen, proteomweiten Substitution aller 20.899 [[Tryptophan]]-Reste mit Thienopyrrol-Alanin im [[Genetischer Code|genetischen Code]] des Bakteriums ''[[Escherichia coli]]'' gipfelte.<ref>{{cite journal
| last1 = Hoesl | first1 = M. G.
| last2 = Oehm | first2 = S.
| last3 = Durkin | first3 = P.
| last4 = Darmon | first4 = E.
| last5 = Peil | first5 = L.
| last6 = Aerni | first6 = H.-R.
| last7 = Rappsilber | first7 = J.
| last8 = Rinehart | first8 = J.
| last9 = Leach | first9 = D.
| last10 = Söll | first10 = D.
| last11 = Budisa | first11 = N.
| year = 2015
| title = Chemical evolution of a bacterial proteome
| journal = Angewandte Chemie-International Edition
| volume = 54
| pages = 10030-10034
| doi = 10.1002/anie.201502868
| pmc = PMC4782924
}} NIHMSID: NIHMS711205</ref> Damit ist eine solide Basis für die Evolution von Leben mit alternativen Bausteinen und alternativer Biochemie gelegt. Gleichzeitig bietet dieses Verfahren einen interessanten Weg zu einer neuen [[Biosicherheit|Biosicherheitstechnologie]], die synthetische Zellen mit einer "genetischen Firewall" von der natürlichen Umgebung trennt ([[:en:Biocontainment|Biocontainment]]).<ref>{{cite journal
| last1 = Acevedo-Rocha | first1 = C. G.
| last2 = Budisa | first2 = N.
| year = 2011
| title = On the Road towards Chemically Modified Organisms Endowed with a Genetic Firewall
| journal = Angewandte Chemie-International Edition
| volume = 50
| pages = 6960–6962
| doi = 10.1002/anie.201103010
| pmid = 21710510
}}</ref>

Ned Budisa engagiert sich aktiv in der Debatte über die möglichen gesellschaftlichen, ethischen und philosophischen Auswirkungen des radikalen Engineerings des genetischen Codes im Kontext der synthetischen Zellen und des synthetischen Lebens mit künstlicher biologischer Vielfalt.<ref>{{cite journal
| last1 = Schmidt | first1 = M.
| last2 = Pei | first2 = L.
| last3 = Budisa | first3 = N.
| year = 2017
| title = Xenobiology: State-of-the-art, Ethics and Philosophy of new-to-nature organisms
| journal = Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology
| pages = 1-15
| doi = 10.1007/10_2016_14
| issn = 0724-6145
}}</ref>

== Auszeichnungen (Auswahl) ==

* 2004: BioFuture Award<ref>{{cite web
| dead-url = http://www.biofuture-wettbewerb.de:80/index.php?index=23
| url = https://web.archive.org/web/20070630120054/http://www.biofuture-wettbewerb.de:80/index.php?index=23
| archive-date = 2007-06-30
| title = BioFuture Award profile
| access-date = 2017-08-10
}}</ref>


== Weblinks ==
== Weblinks ==

* [http://www.biocat.tu-berlin.de/menue/ueber_uns/leitung/ Homepage an der TU Berlin]
* [http://www.biocat.tu-berlin.de/menue/ueber_uns/leitung/ Homepage an der TU Berlin]
* [https://www.unicat.tu-berlin.de/index.php?id=173 UniCat]
* [https://www.unicat.tu-berlin.de/index.php?id=173 UniCat]
* [https://vimeo.com/116340307 Seminar über die Zukunft der Xenobiologie]
* [http://www.hkd.hr/prelog2015/2.html Allgemeiner Vortrag über Genetic Code Engineering]
* [https://www.thefreelibrary.com/Built-in+drugs+could+target+tissues.-a020212396 Built-in drugs could target tissues]
* [http://www.science20.com/news_articles/genetic_code_20_3_synthetic_amino_acids_combined_one_protein Genetic Code 2.0 - 3 Synthetic Amino Acids Combined Into One Protein]
* [http://www.biochem.mpg.de/544666/20090423_budisa_prion_proteins Oxidation sets off fatal structural change of human prion proteins]
* [https://vimeo.com/109249906 iGEM.Berlin Magnetic e.Coli]
* [http://www.pressestelle.tu-berlin.de/menue/tub_medien/newsportal/news_detail/?tx_ttnews%5Btt_news%5D=870&tx_ttnews%5BbackCat%5D=67&tx_ttnews%5BbackPid%5D=146768&cHash=ea3e0a4d28b956bbff055c795b5ed043 Professor im Ring]

== Siehe auch ==

* [[Astrobiologie]]
* [[:en:Biocontainment|Biocontainment]]
* [[:en:Bioconjugation|Bioconjugation]]
* [[Bioorthogonale Markierung]]
* [[:en:Biosecurity|Biosecurity]]
* [[Biosicherheit]]
* [[:en:Biosignature|Biosignature]]
* [[:en:Expanded genetic code|Expanded genetic code]]
* [[Genetischer Code]]
* [[Gerichtete Evolution]]
* [[Künstliches Leben]]
* [[Xenobiologie]]


== Einzelnachweise ==
== Einzelnachweise ==
Zeile 32: Zeile 371:
[[Kategorie:Hochschullehrer (Technische Universität Berlin)]]
[[Kategorie:Hochschullehrer (Technische Universität Berlin)]]
[[Kategorie:Geboren 1966]]
[[Kategorie:Geboren 1966]]
[[Kategorie:Mann]]
[[Kategorie:Kroate]]
[[Kategorie:Kroate]]


Version vom 11. August 2017, 22:42 Uhr

Nediljko Budisa
'Geburtstag' 21. November 1966
'Geburtsort' Šibenik, Kroatien
'Wohnsitz' Berlin, Deutschland
'Nationalität' Kroatisch
'Forschungsfelder' Biochemie, Synthetische Biologie
'Institution' TU Berlin
'Alma Mater' Naturwissenschaftliche Fakultät,
Universität Zagreb

Nediljko "Ned" Budisa (* 21. November 1966 in Šibenik, Kroatien) ist ein kroatischer Biochemiker und Professor für Biokatalyse an der Technischen Universität Berlin.[1] Als Pionier in den Bereichen Genetic Code Engineering und Chemische Synthetische Biologie (Xenobiologie) hat er seine Forschung auf eine breite Palette von Anwendungen in sowohl bioorganischer und medizinischer Chemie, Strukturbiologie und Biophysik, als auch in molekularer Biotechnologie und Stoffwechsel- und Biomaterial-Engineering ausgerichtet. Er ist der Autor des einzigen Lehrbuchs in seinem Forschungsgebiet „Engineering the genetic code: expanding the amino acid repertoire for the design of novel proteins“.[2]

Akademische Laufbahn

Ned Budisa erwarb 1990 an der naturwissenschaftlichen Fakultät der Universität Zagreb ein Diplom als Gymnasiallehrer in Chemie und Biologie. Im Jahr 1993 schloss er an derselben Fakultät erfolgreich mit einem B.S. in Molekularbiologie und M.Sc. in Biophysik ab. Die Doktorarbeit (mit dem Prädikat summa cum laude) verteidigte er 1997 an der Technischen Universität München mit Professor Robert Huber als Doktorvater. 2005 habilitierte er sich an der TU München. Anschließend bekam er eine Stelle als Junior Group Leader ("Molekulare Biotechnologie")[3] am Max-Planck-Institut für Biochemie in München. Von 2007 bis 2010 war er zudem Mitglied von CIPSM in München.[4] 2008 erhielt Ned Budisa einen Ruf für eine W3-Professur an der TU Berlin, den er 2010 annahm.[5] Seitdem ist er Mitglied des Exzellenzclusters „Unifying Concepts in Catalysis“ (UniCat).[6] Außerdem gründete er im Jahr 2014 das erste Berliner iGEM Team.[7]

Forschung

Ned Budisa wendete die Selektionsdruck-Einbaumethode (Selective Pressure Incorporation, SPI[8]) an, um in vivo einzelne oder multiple[9] synthetische (d.h. nicht-kanonische) Aminosäureanaloga in Proteine einzubauen, vorzugsweise durch Sense-Codon-Neuzuordnung.[10] Seine Methode ermöglicht eine präzise Manipulation der Aminosäure-Seitenketten, überwiegend mit Analoga der kanonischen Aminosäuren Prolin, Tryptophan und Methionin. Diese Versuche werden oft von einfachem metabolischem Engineering begleitet.[11][12] Das Ziel ist die Übertragung von bioorthogonalen physikalisch-chemischen Eigenschaften und Reaktionen (z.B. chemoselektive Verknüpfungen wie Click-Chemie) sowie von spektroskopischen Merkmalen (z. B. blaue[13] oder goldene[14] Fluoreszenz) in die Chemie des Lebens. Auf diese Art und Weise bereichert man auch den Metabolismus lebender Zellen mit Elementen, die im Stoffwechsel selten vorhanden sind (z.B. Fluor, Selen oder Tellur).[15]

Ned Budisa ist bekannt für die Etablierung der Anwendung von selenhaltigen nicht-kanonischen Aminosäuren für die Protein-Röntgenstrukturanalyse[16] und fluorhaltigen Analoga für die 19F-NMR-Spektroskopie und Proteinfaltungsstudien[17]. Er hat als Erster gezeigt, dass „genetic code engineering“ als nützliches Werkzeug für die Schaffung von therapeutischen Proteinen[18] und ribosomal synthetisierten Peptid-Wirkstoffen[19] dienen kann. Darüber hinaus gelang ihm die innovative Entwicklung von photoaktivierbaren miesmuschel-basierten Unterwasserklebstoffen[20] (als proteinbasierte Biomaterialien). Zu seinen grundlegenden Beiträgen gehört auch das Design eines chemischen Modells, das die Rolle der Methionin-Oxidation in der Prion-Protein-Aggregation erklärt.[21] Schließlich entdeckte er, welche Rolle die Prolin-Seitenketten-Konformationen (Endo-exo-Isomerie) bei der Proteinfaltung und der Stabilität und Translation von Proteinen spielen.[22][23]

Im Jahr 2015 führte das Team von Ned Budisa erfolgreich ein Langzeitevolutionsexperiment mit bakteriellen Kulturen durch, welches in der vollständigen, proteomweiten Substitution aller 20.899 Tryptophan-Reste mit Thienopyrrol-Alanin im genetischen Code des Bakteriums Escherichia coli gipfelte.[24] Damit ist eine solide Basis für die Evolution von Leben mit alternativen Bausteinen und alternativer Biochemie gelegt. Gleichzeitig bietet dieses Verfahren einen interessanten Weg zu einer neuen Biosicherheitstechnologie, die synthetische Zellen mit einer "genetischen Firewall" von der natürlichen Umgebung trennt (Biocontainment).[25]

Ned Budisa engagiert sich aktiv in der Debatte über die möglichen gesellschaftlichen, ethischen und philosophischen Auswirkungen des radikalen Engineerings des genetischen Codes im Kontext der synthetischen Zellen und des synthetischen Lebens mit künstlicher biologischer Vielfalt.[26]

Auszeichnungen (Auswahl)

  • 2004: BioFuture Award[27]

Weblinks

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. ↑ Website des Instituts für Chemie der TUB. Abgerufen am 11. August 2017.
  2. ↑ Das Buch im Wiley Online Library. Abgerufen am 10. August 2017 (10.1002/3527607188).
  3. ↑ Molekulare Biotechnologie. Max Planck Institut für Biochemie, abgerufen am 10. August 2017. Fehler beim Aufruf der Vorlage:Cite web: Archiv im Parameter URL erkannt. Archive müssen im Parameter Archiv-URL angegeben werden.
  4. ↑ Liste der CIPSM Professoren. Abgerufen am 10. August 2017.
  5. ↑ Website des AK Biokatalyse. Abgerufen am 10. August 2017.
  6. ↑ UniCat Cluster of Excellence. Abgerufen am 10. August 2017.
  7. ↑ iGEM Team Berlin. Abgerufen am 10. August 2017.
  8. ↑ N. Budisa: Prolegomena to future efforts on genetic code engineering by expanding its amino acid repertoire. In: Angewandte Chemie-International Edition. 43. Jahrgang, 2004, S. 3387–3428, doi:10.1002/anie.20030064.
  9. ↑ S. Lepthien, L. Merkel, N. Budisa: In Vivo Double and Triple Labeling of Proteins Using Synthetic Amino Acids. In: Angewandte Chemie-International Edition. 49. Jahrgang, 2010, S. 5446–5450, doi:10.1002/anie.201000439.
  10. ↑ N. Bohlke, N. Budisa: Sense codon emancipation for proteome-wide incorporation of noncanonical amino acids: rare isoleucine codon AUA as a target for genetic code expansion. In: FEMS Microbiol Letter. 351. Jahrgang, 2014, S. 133–44, doi:10.1111/1574-6968.12371, PMID 24433543, PMC 4237120 (freier Volltext).
  11. ↑ J.-S. Völler, N. Budisa: Coupling genetic code expansion and metabolic engineering for synthetic cells. In: Current Opinion in Biotechnology. 48. Jahrgang, 2017, doi:10.1016/j.copbio.2017.02.002.
  12. ↑ M. P. Exner, S. Kuenzl, S. Schwagerus, T. To, Z. Ouyang, M. G. Hoesl, M. C. Lensen, C. P. R. Hackenberger, S. Panke, N. Budisa: Design of an S-Allylcysteine in situ production and incorporation system based on a novel pyrrolysyl-tRNA synthetase variant. In: ChemBioChem. 18. Jahrgang, 2017, S. 85–90, doi:10.1002/cbic.201600537, PMID 27862817.
  13. ↑ S. Lepthien, M. G. Hoesl, L. Merkel, N. Budisa: Azatryptophans endow proteins with intrinsic blue fluorescence. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 105. Jahrgang, Nr. 42, 2008, S. 16095–16100, doi:10.1073/pnas.0802804105, PMID 18854410, PMC 2571030 (freier Volltext).
  14. ↑ J. Bae, M. Rubini, G. Jung, G. Wiegand, M. H. J. Seifert, M. K. Azim, J. S. Kim, A. Zumbusch, T. A. Holak, L. Moroder, R. Huber, N. Budisa: Expansion of the Genetic Code Enables Design of a Novel "Gold" Class of Green Fluorescent Proteins. In: Journal of Molecular Biology. 328. Jahrgang, 2003, S. 977–1202, PMID 12729742 (deepdyve.com).
  15. ↑ F. Agostini, J-S. Völler, B. Koksch, C. G. Acevedo-Rocha, V. Kubyshkin, N. Budisa: Biocatalysis with Unnatural Amino Acids: Enzymology Meets Xenobiology. In: Angewandte Chemie-International Edition. 56. Jahrgang, 2017, S. 9680–9703, doi:10.1002/anie.201610129, PMID 28085996.
  16. ↑ N. Budisa, B. Steipe, P. Demange, C. Eckerskorn, J. Kellermann, R. Huber: High level biosynthetic substitution of methionine in proteins by its analogues 2-aminohexanoic acid, selenomethionine, telluromethionine and ethionine in Escherichia coli. In: Eur. J. Biochem. 230. Jahrgang, 1995, S. 788–796, doi:10.1111/j.1432-1033.1995.0788h.x, PMID 7607253.
  17. ↑ M. H. Seifert, D. Ksiazek, P. Smialowski, M. K. Azim, N. Budisa, T. A. Holak: Slow Conformational Exchange Processes in Green Fluorescent Protein Variants evidenced by NMR Spectroscopy. In: J. Am. Chem. Soc. 124. Jahrgang, 2002, S. 7932–7942, doi:10.1021/ja0257725, PMID 12095337.
  18. ↑ N. Budisa, C. Minks, F. J. Medrano, J. Lutz, R. Huber, L. Moroder: Residue specific bioincorporation of non-natural biologically active amino acids into proteins as possible drug carriers. Structure and stability of per-thiaproline mutant or annexin V. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95. Jahrgang, 1998, S. 455–459, PMID 9435213, PMC 18441 (freier Volltext) – (pnas.org).
  19. ↑ N. Budisa: Expanded genetic code for the engineering of ribosomally synthetized and post-translationally modified peptide natural products (RiPPs). In: Current Opinion in Biotechnology. 24. Jahrgang, 2013, S. 591–598, doi:10.1016/j.copbio.2013.02.026, PMID 23537814.
  20. ↑ M. Hauf, F. Richter, T. Schneider, T. Faidt, B. M. Martins, T. Baumann, P. Durkin, H. Dobbek, K. Jacobs, A. Moeglich, N. Budisa: Photoactivatable mussel-based underwater adhesive proteins by an expanded genetic code. In: ChemBioChem. 2017, doi:10.1002/cbic.201700327.
  21. ↑ C. Wolschner, A. Giese, H. Kretzschmar, R. Huber, L. Moroder, N. Budisa: Design of anti- and pro-aggregation variants to assess the effects of methionine oxidation in human prion protein. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 106. Jahrgang, 2009, S. 7756–7761, doi:10.1073/pnas.0902688106, PMID 19416900, PMC 2674404 (freier Volltext) – (pnas.org [PDF]).
  22. ↑ T. Steiner, P. Hess, J. H. Bae, L. Moroder, N. Budisa: Synthetic Biology of Proteins: Tuning GFP´s Folding and Stability with Fluoroproline. In: PLoSONE. 3. Jahrgang, 2008, S. e1680, doi:10.1371/journal.pone.0001680, PMID 18301757, PMC 2243022 (freier Volltext).
  23. ↑ L. K. Doerfel, I. Wohlgemuth, V. Kubyshkin, A. L. Starosta, D. N. Wilson, N. Budisa: Entropic Contribution of Elongation Factor P to Proline Positioning at the Catalytic Center of the Ribosome. In: J. Am. Chem. Soc. 137. Jahrgang, 2015, S. 12997–13006, doi:10.1021/jacs.5b07427, PMID 26384033.
  24. ↑ M. G. Hoesl, S. Oehm, P. Durkin, E. Darmon, L. Peil, H.-R. Aerni, J. Rappsilber, J. Rinehart, D. Leach, D. Söll, N. Budisa: Chemical evolution of a bacterial proteome. In: Angewandte Chemie-International Edition. 54. Jahrgang, 2015, S. 10030–10034, doi:10.1002/anie.201502868, PMC 4782924 (freier Volltext). NIHMSID: NIHMS711205
  25. ↑ C. G. Acevedo-Rocha, N. Budisa: On the Road towards Chemically Modified Organisms Endowed with a Genetic Firewall. In: Angewandte Chemie-International Edition. 50. Jahrgang, 2011, S. 6960–6962, doi:10.1002/anie.201103010, PMID 21710510.
  26. ↑ M. Schmidt, L. Pei, N. Budisa: Xenobiology: State-of-the-art, Ethics and Philosophy of new-to-nature organisms. In: Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. 2017, ISSN 0724-6145, S. 1–15, doi:10.1007/10_2016_14.
  27. ↑ BioFuture Award profile. Abgerufen am 10. August 2017. Fehler beim Aufruf der Vorlage:Cite web: Archiv im Parameter URL erkannt. Archive müssen im Parameter Archiv-URL angegeben werden.
Personendaten
NAME Budisa, Nediljko
KURZBESCHREIBUNG kroatischer Chemiker und Professor für Biokatalyse an der TU Berlin
GEBURTSDATUM 21. November 1966
GEBURTSORT Šibenik, Kroatien
Abgerufen von „https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Nediljko_Budisa&oldid=168079150“