„Programmed Cell Death 1 Ligand 1“ – Versionsunterschied

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PD-L1 ist ein [[Transmembranprotein]] vom Typ 1 und wird im [[Herz]]en, der [[Skelettmuskulatur]], der [[Plazenta]] und der [[Lunge]] in höheren Konzentrationen gebildet. Daneben wird es im [[Thymus]], der [[Milz]], der [[Niere]], der [[Leber]] sowie aktivierten [[T-Zellen|T-]] und [[B-Zelle]]n, [[dendritische Zelle]]n, [[Keratinozyten]] und [[Monozyten]] erzeugt. PD-L1 ist [[glykosyliert]]. PD-L1 bindet an den Rezeptor [[PD-1]]<ref>H. Dong, G. Zhu, K. Tamada, L. Chen: ''B7-H1, a third member of the B7 family, co-stimulates T-cell proliferation and interleukin-10 secretion.'' In: ''Nature medicine.'' Band 5, Nummer 12, Dezember 1999, S.&nbsp;1365–1369, {{DOI|10.1038/70932}}, PMID 10581077.</ref> mit einer [[Dissoziationskonstante]] von 8 [[Molarität|µM]].<ref name="books-gWqhCwAAQBAJ-286">Yoshiyuki Yamaguchi: ''Immunotherapy of Cancer.'' Springer, 2016, ISBN 978-4-431-55031-0, S.&nbsp;286.</ref> Weiterhin bindet PD-L1 an [[B7-1]] mit einer Dissoziationskonstante von 1,4 µM, aber nicht an das nahe verwandte [[B7-2]].<ref>M. J. Butte, V. Peña-Cruz, M. J. Kim, G. J. Freeman, A. H. Sharpe: ''Interaction of human PD-L1 and B7-1.'' In: ''Molecular immunology.'' Band 45, Nummer 13, August 2008, S.&nbsp;3567–3572, {{DOI|10.1016/j.molimm.2008.05.014}}, PMID 18585785, {{PMC|3764616}}.</ref> Eine Bindung von PD-L1 hemmt die Immunantwort durch Einleitung der [[Genexpression]] von [[Interleukin 10]] in Monozyten.<ref>E. A. Said, F. P. Dupuy, L. Trautmann, Y. Zhang, Y. Shi, M. El-Far, B. J. Hill, A. Noto, P. Ancuta, Y. Peretz, S. G. Fonseca, J. Van Grevenynghe, M. R. Boulassel, J. Bruneau, N. H. Shoukry, J. P. Routy, D. C. Douek, E. K. Haddad, R. P. Sekaly: ''Programmed death-1-induced interleukin-10 production by monocytes impairs CD4+ T cell activation during HIV infection.'' In: ''Nature medicine.'' Band 16, Nummer 4, April 2010, S.&nbsp;452–459, {{DOI|10.1038/nm.2106}}, PMID 20208540, {{PMC|4229134}}.</ref> Weiterhin hemmt es die [[Phosphorylierung]] von [[ZAP70]]<ref>K. A. Sheppard, L. J. Fitz, J. M. Lee, C. Benander, J. A. George, J. Wooters, Y. Qiu, J. M. Jussif, L. L. Carter, C. R. Wood, D. Chaudhary: ''PD-1 inhibits T-cell receptor induced phosphorylation of the ZAP70/CD3zeta signalosome and downstream signaling to PKCtheta.'' In: ''FEBS letters.'' Band 574, Nummer 1–3, September 2004, S.&nbsp;37–41, {{DOI|10.1016/j.febslet.2004.07.083}}, PMID 15358536.</ref> und fördert die Genexpression der [[Ubiquitin]]ligase [[CBL-b]].<ref>K. Karwacz, C. Bricogne, D. MacDonald, F. Arce, C. L. Bennett, M. Collins, D. Escors: ''PD-L1 co-stimulation contributes to ligand-induced T cell receptor down-modulation on CD8+ T cells.'' In: ''EMBO molecular medicine.'' Band 3, Nummer 10, Oktober 2011, S.&nbsp;581–592, {{DOI|10.1002/emmm.201100165}}, PMID 21739608, {{PMC|3191120}}.</ref>
PD-L1 ist ein [[Transmembranprotein]] vom Typ 1 und wird im [[Herz]]en, der [[Skelettmuskulatur]], der [[Plazenta]] und der [[Lunge]] in höheren Konzentrationen gebildet. Daneben wird es im [[Thymus]], der [[Milz]], der [[Niere]], der [[Leber]] sowie aktivierten [[T-Zellen|T-]] und [[B-Zelle]]n, [[dendritische Zelle]]n, [[Keratinozyten]] und [[Monozyten]] erzeugt. PD-L1 ist [[glykosyliert]]. PD-L1 bindet an den Rezeptor [[PD-1]]<ref>H. Dong, G. Zhu, K. Tamada, L. Chen: ''B7-H1, a third member of the B7 family, co-stimulates T-cell proliferation and interleukin-10 secretion.'' In: ''Nature medicine.'' Band 5, Nummer 12, Dezember 1999, S.&nbsp;1365–1369, {{DOI|10.1038/70932}}, PMID 10581077.</ref> mit einer [[Dissoziationskonstante]] von 8 [[Molarität|µM]].<ref name="books-gWqhCwAAQBAJ-286">Yoshiyuki Yamaguchi: ''Immunotherapy of Cancer.'' Springer, 2016, ISBN 978-4-431-55031-0, S.&nbsp;286.</ref> Weiterhin bindet PD-L1 an [[B7-1]] mit einer Dissoziationskonstante von 1,4 µM, aber nicht an das nahe verwandte [[B7-2]].<ref>M. J. Butte, V. Peña-Cruz, M. J. Kim, G. J. Freeman, A. H. Sharpe: ''Interaction of human PD-L1 and B7-1.'' In: ''Molecular immunology.'' Band 45, Nummer 13, August 2008, S.&nbsp;3567–3572, {{DOI|10.1016/j.molimm.2008.05.014}}, PMID 18585785, {{PMC|3764616}}.</ref> Eine Bindung von PD-L1 hemmt die Immunantwort durch Einleitung der [[Genexpression]] von [[Interleukin 10]] in Monozyten.<ref>E. A. Said, F. P. Dupuy, L. Trautmann, Y. Zhang, Y. Shi, M. El-Far, B. J. Hill, A. Noto, P. Ancuta, Y. Peretz, S. G. Fonseca, J. Van Grevenynghe, M. R. Boulassel, J. Bruneau, N. H. Shoukry, J. P. Routy, D. C. Douek, E. K. Haddad, R. P. Sekaly: ''Programmed death-1-induced interleukin-10 production by monocytes impairs CD4+ T cell activation during HIV infection.'' In: ''Nature medicine.'' Band 16, Nummer 4, April 2010, S.&nbsp;452–459, {{DOI|10.1038/nm.2106}}, PMID 20208540, {{PMC|4229134}}.</ref> Weiterhin hemmt es die [[Phosphorylierung]] von [[ZAP70]]<ref>K. A. Sheppard, L. J. Fitz, J. M. Lee, C. Benander, J. A. George, J. Wooters, Y. Qiu, J. M. Jussif, L. L. Carter, C. R. Wood, D. Chaudhary: ''PD-1 inhibits T-cell receptor induced phosphorylation of the ZAP70/CD3zeta signalosome and downstream signaling to PKCtheta.'' In: ''FEBS letters.'' Band 574, Nummer 1–3, September 2004, S.&nbsp;37–41, {{DOI|10.1016/j.febslet.2004.07.083}}, PMID 15358536.</ref> und fördert die Genexpression der [[Ubiquitin]]ligase [[CBL-b]].<ref>K. Karwacz, C. Bricogne, D. MacDonald, F. Arce, C. L. Bennett, M. Collins, D. Escors: ''PD-L1 co-stimulation contributes to ligand-induced T cell receptor down-modulation on CD8+ T cells.'' In: ''EMBO molecular medicine.'' Band 3, Nummer 10, Oktober 2011, S.&nbsp;581–592, {{DOI|10.1002/emmm.201100165}}, PMID 21739608, {{PMC|3191120}}.</ref>


Die Genexpression des PD-L1 wird durch verschiedene Mechanismen reguliert. Nach Bindung von [[IFN-γ]] an seinen Rezeptor wird die Genexpression von PD-L1 in T-Zellen, [[NK-Zelle]]n, [[Makrophage]]n, myeloide dendritische Zellen, B-Zellen, [[Epithelzellen]] verstärkt.<ref name="pmid17414316">{{cite journal | author = Flies DB, Chen L | title = The new B7s: playing a pivotal role in tumor immunity | journal = Journal of Immunotherapy | volume = 30 | issue = 3 | pages = 251–60 | date = April 2007 | pmid = 17414316 | pmc = | doi = 10.1097/CJI.0b013e31802e085a }}</ref> Der [[Promotor (Genetik)|Promotor]] von PD-L1 bindet den Transkriptionsfaktor [[IRF-1]] (engl. ''interferon regulatory factor'').<ref name="pmid16413538">{{cite journal | author = Lee SJ, Jang BC, Lee SW, Yang YI, Suh SI, Park YM, Oh S, Shin JG, Yao S, Chen L, Choi IH | title = Interferon regulatory factor-1 is prerequisite to the constitutive expression and IFN-gamma-induced upregulation of B7-H1 (CD274) | journal = FEBS Letters | volume = 580 | issue = 3 | pages = 755–62 | date = February 2006 | pmid = 16413538 | pmc = | doi = 10.1016/j.febslet.2005.12.093 }}</ref><ref name="pmid12421930">{{cite journal | author = Yamazaki T, Akiba H, Iwai H, Matsuda H, Aoki M, Tanno Y, Shin T, Tsuchiya H, Pardoll DM, Okumura K, Azuma M, Yagita H | title = Expression of programmed death 1 ligands by murine T cells and APC | journal = Journal of Immunology | volume = 169 | issue = 10 | pages = 5538–45 | date = November 2002 | pmid = 12421930 | pmc = | doi = 10.4049/jimmunol.169.10.5538 }}</ref><ref name="pmid12697896">{{cite journal | author = Loke P, Allison JP | title = PD-L1 and PD-L2 are differentially regulated by Th1 and Th2 cells | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 100 | issue = 9 | pages = 5336–41 | date = April 2003 | pmid = 12697896 | pmc = 154346 | doi = 10.1073/pnas.0931259100 }}</ref> Ruhende [[Cholangiozyt]]en bilden die [[mRNA]] von PD-L1, aber nicht das Protein, da eine Hemmung durch die [[miRNA]] miR-513 erfolgt.<ref name="pmid19155478">{{cite journal | author = Gong AY, Zhou R, Hu G, Li X, Splinter PL, O'Hara SP, LaRusso NF, Soukup GA, Dong H, Chen XM | title = MicroRNA-513 regulates B7-H1 translation and is involved in IFN-gamma-induced B7-H1 expression in cholangiocytes | journal = Journal of Immunology | volume = 182 | issue = 3 | pages = 1325–33 | date = February 2009 | pmid = 19155478 | pmc = 2652126 | doi = 10.4049/jimmunol.182.3.1325 }}</ref>
Die Genexpression des PD-L1 wird durch verschiedene Mechanismen reguliert. Nach Bindung von [[IFN-γ]] an seinen Rezeptor wird die Genexpression von PD-L1 in T-Zellen, [[NK-Zelle]]n, [[Makrophage]]n, myeloide dendritische Zellen, B-Zellen, [[Epithelzellen]] verstärkt.<ref name="pmid17414316">{{cite journal | author = Flies DB, Chen L | title = The new B7s: playing a pivotal role in tumor immunity | journal = Journal of Immunotherapy | volume = 30 | issue = 3 | pages = 251–60 | date = April 2007 | pmid = 17414316 | pmc = | doi = 10.1097/CJI.0b013e31802e085a }}</ref> Der [[Promotor (Genetik)|Promotor]] von PD-L1 bindet den Transkriptionsfaktor [[IRF-1]] (engl. ''interferon regulatory factor'').<ref name="pmid16413538">{{cite journal | author = Lee SJ, Jang BC, Lee SW, Yang YI, Suh SI, Park YM, Oh S, Shin JG, Yao S, Chen L, Choi IH | title = Interferon regulatory factor-1 is prerequisite to the constitutive expression and IFN-gamma-induced upregulation of B7-H1 (CD274) | journal = FEBS Letters | volume = 580 | issue = 3 | pages = 755–62 | date = February 2006 | pmid = 16413538 | pmc = | doi = 10.1016/j.febslet.2005.12.093 }}</ref><ref name="pmid12421930">{{cite journal | author = Yamazaki T, Akiba H, Iwai H, Matsuda H, Aoki M, Tanno Y, Shin T, Tsuchiya H, Pardoll DM, Okumura K, Azuma M, Yagita H | title = Expression of programmed death 1 ligands by murine T cells and APC | journal = Journal of Immunology | volume = 169 | issue = 10 | pages = 5538–45 | date = November 2002 | pmid = 12421930 | pmc = | doi = 10.4049/jimmunol.169.10.5538 }}</ref><ref name="pmid12697896">{{cite journal | author = Loke P, Allison JP | title = PD-L1 and PD-L2 are differentially regulated by Th1 and Th2 cells | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 100 | issue = 9 | pages = 5336–41 | date = April 2003 | pmid = 12697896 | pmc = 154346 | doi = 10.1073/pnas.0931259100 }}</ref> Ruhende [[Cholangiozyt]]en bilden die [[mRNA]] von PD-L1, aber nicht das Protein, da eine Hemmung durch die [[miRNA]] miR-513<ref name="pmid19155478">{{cite journal | author = Gong AY, Zhou R, Hu G, Li X, Splinter PL, O'Hara SP, LaRusso NF, Soukup GA, Dong H, Chen XM | title = MicroRNA-513 regulates B7-H1 translation and is involved in IFN-gamma-induced B7-H1 expression in cholangiocytes | journal = Journal of Immunology | volume = 182 | issue = 3 | pages = 1325–33 | date = February 2009 | pmid = 19155478 | pmc = 2652126 | doi = 10.4049/jimmunol.182.3.1325 }}</ref> sowie miR-200, miR-197 oder miRNA-34.<ref>A. Grenda, P. Krawczyk: ''New Dancing Couple: PD-L1 and MicroRNA.'' In: ''Scandinavian journal of immunology.'' Band 86, Nummer 3, September 2017, S.&nbsp;130–134, {{DOI|10.1111/sji.12577}}, PMID 28675453.</ref>


PD-L1 wird von manchen [[Tumor]]en im Zuge einer [[Immunevasion]] verstärkt gebildet. Eine Hemmung von PD-L1 verstärkt die [[Pathogenität]] von ''[[Listeria monocytogenes]]''.<ref name="pmid17971153">{{cite journal | author = Seo SK, Jeong HY, Park SG, Lee SW, Choi IW, Chen L, Choi I | title = Blockade of endogenous B7-H1 suppresses antibacterial protection after primary Listeria monocytogenes infection | journal = Immunology | volume = 123 | issue = 1 | pages = 90–9 | date = January 2008 | pmid = 17971153 | pmc = 2433284 | doi = 10.1111/j.1365-2567.2007.02708.x }}</ref> In Patienten mit [[Lupus erythematodes]] wird zu wenig PD-L1 gebildet.<ref name="pmid18650228 ">{{cite journal | vauthors = Mozaffarian N, Wiedeman AE, Stevens AM | title = Active systemic lupus erythematosus is associated with failure of antigen-presenting cells to express programmed death ligand-1 | journal = Rheumatology | volume = 47 | issue = 9 | pages = 1335–41 | date = September 2008 | pmid = 18650228 | pmc = 2722808 | doi = 10.1093/rheumatology/ken256 }}</ref>
PD-L1 wird von manchen [[Tumor]]en im Zuge einer [[Immunevasion]] verstärkt gebildet.<ref>H. O. Alsaab, S. Sau, R. Alzhrani, K. Tatiparti, K. Bhise, S. K. Kashaw, A. K. Iyer: ''PD-1 and PD-L1 Checkpoint Signaling Inhibition for Cancer Immunotherapy: Mechanism, Combinations, and Clinical Outcome.'' In: ''Frontiers in pharmacology.'' Band 8, 2017, S.&nbsp;561, {{DOI|10.3389/fphar.2017.00561}}, PMID 28878676, {{PMC|5572324}}.</ref> Eine Hemmung von PD-L1 verstärkt die [[Pathogenität]] von ''[[Listeria monocytogenes]]''.<ref name="pmid17971153">{{cite journal | author = Seo SK, Jeong HY, Park SG, Lee SW, Choi IW, Chen L, Choi I | title = Blockade of endogenous B7-H1 suppresses antibacterial protection after primary Listeria monocytogenes infection | journal = Immunology | volume = 123 | issue = 1 | pages = 90–9 | date = January 2008 | pmid = 17971153 | pmc = 2433284 | doi = 10.1111/j.1365-2567.2007.02708.x }}</ref> In Patienten mit [[Lupus erythematodes]] wird zu wenig PD-L1 gebildet.<ref name="pmid18650228 ">{{cite journal | author = Mozaffarian N, Wiedeman AE, Stevens AM | title = Active systemic lupus erythematosus is associated with failure of antigen-presenting cells to express programmed death ligand-1 | journal = Rheumatology | volume = 47 | issue = 9 | pages = 1335–41 | date = September 2008 | pmid = 18650228 | pmc = 2722808 | doi = 10.1093/rheumatology/ken256 }}</ref>


== Anwendungen ==
== Anwendungen ==

Version vom 19. September 2017, 01:40 Uhr

Programmed cell death 1 ligand 1
Andere Namen

PD-L1, B7 homolog 1, B7-H1

Vorhandene Strukturdaten: PDB 3BIK, PDB 3BIS, PDB 3FN3

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 290 Aminosäuren, 33.275 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 29126
Ensembl ENSG00000120217
UniProt Q9NZQ7
Refseq (mRNA) NM_001267706.1
Refseq (Protein) NP_001254635.1
PubMed-Suche 29126

Programmed cell death 1 ligand 1 (synonym CD274, B7 Homolog 1) ist ein Oberflächenprotein und beteiligt an der Hemmung der Immunantwort.

Eigenschaften

PD-L1 ist ein Transmembranprotein vom Typ 1 und wird im Herzen, der Skelettmuskulatur, der Plazenta und der Lunge in höheren Konzentrationen gebildet. Daneben wird es im Thymus, der Milz, der Niere, der Leber sowie aktivierten T- und B-Zellen, dendritische Zellen, Keratinozyten und Monozyten erzeugt. PD-L1 ist glykosyliert. PD-L1 bindet an den Rezeptor PD-1[1] mit einer Dissoziationskonstante von 8 µM.[2] Weiterhin bindet PD-L1 an B7-1 mit einer Dissoziationskonstante von 1,4 µM, aber nicht an das nahe verwandte B7-2.[3] Eine Bindung von PD-L1 hemmt die Immunantwort durch Einleitung der Genexpression von Interleukin 10 in Monozyten.[4] Weiterhin hemmt es die Phosphorylierung von ZAP70[5] und fördert die Genexpression der Ubiquitinligase CBL-b.[6]

Die Genexpression des PD-L1 wird durch verschiedene Mechanismen reguliert. Nach Bindung von IFN-γ an seinen Rezeptor wird die Genexpression von PD-L1 in T-Zellen, NK-Zellen, Makrophagen, myeloide dendritische Zellen, B-Zellen, Epithelzellen verstärkt.[7] Der Promotor von PD-L1 bindet den Transkriptionsfaktor IRF-1 (engl. interferon regulatory factor).[8][9][10] Ruhende Cholangiozyten bilden die mRNA von PD-L1, aber nicht das Protein, da eine Hemmung durch die miRNA miR-513[11] sowie miR-200, miR-197 oder miRNA-34.[12]

PD-L1 wird von manchen Tumoren im Zuge einer Immunevasion verstärkt gebildet.[13] Eine Hemmung von PD-L1 verstärkt die Pathogenität von Listeria monocytogenes.[14] In Patienten mit Lupus erythematodes wird zu wenig PD-L1 gebildet.[15]

Anwendungen

Eine hohe Konzentration an PD-L1 in soliden Tumoren ist ein negativer Prognosemarker.[16] Die epigenetische Methylierung der DNA von PD-L1 ist ein positiver Prognosefaktor.[17]

Die Konzentration an PD-L1 wird auch vor einer Verwendung von Antikörpern gegen PD-1 im Rahmen einer Krebsimmuntherapie untersucht.[18] Die Antikörper und Immun-Checkpoint-Inhibitoren Nivolumab und Pembrolizumab binden an PD-1, hemmen die PD-1-Aktivierung durch PD-L1 und werden zur Krebsimmuntherapie eingesetzt.[19][20] Antikörper, die an PD-L1 binden, sind z. B. BMS-936559, MPDL3280A (Atezolizumab), MEDI4736 (Durvalumab) und MSB0010718C (Avelumab).[21][22] Die niedermolekulare Verbindung BMS-202 hemmt die Bindung von PD-L1 an PD-1 durch Bildung von PD-L1-Homodimeren.[23]

Weblinks

Einzelnachweise

  1. ↑ H. Dong, G. Zhu, K. Tamada, L. Chen: B7-H1, a third member of the B7 family, co-stimulates T-cell proliferation and interleukin-10 secretion. In: Nature medicine. Band 5, Nummer 12, Dezember 1999, S. 1365–1369, doi:10.1038/70932, PMID 10581077.
  2. ↑ Yoshiyuki Yamaguchi: Immunotherapy of Cancer. Springer, 2016, ISBN 978-4-431-55031-0, S. 286.
  3. ↑ M. J. Butte, V. Peña-Cruz, M. J. Kim, G. J. Freeman, A. H. Sharpe: Interaction of human PD-L1 and B7-1. In: Molecular immunology. Band 45, Nummer 13, August 2008, S. 3567–3572, doi:10.1016/j.molimm.2008.05.014, PMID 18585785, PMC 3764616 (freier Volltext).
  4. ↑ E. A. Said, F. P. Dupuy, L. Trautmann, Y. Zhang, Y. Shi, M. El-Far, B. J. Hill, A. Noto, P. Ancuta, Y. Peretz, S. G. Fonseca, J. Van Grevenynghe, M. R. Boulassel, J. Bruneau, N. H. Shoukry, J. P. Routy, D. C. Douek, E. K. Haddad, R. P. Sekaly: Programmed death-1-induced interleukin-10 production by monocytes impairs CD4+ T cell activation during HIV infection. In: Nature medicine. Band 16, Nummer 4, April 2010, S. 452–459, doi:10.1038/nm.2106, PMID 20208540, PMC 4229134 (freier Volltext).
  5. ↑ K. A. Sheppard, L. J. Fitz, J. M. Lee, C. Benander, J. A. George, J. Wooters, Y. Qiu, J. M. Jussif, L. L. Carter, C. R. Wood, D. Chaudhary: PD-1 inhibits T-cell receptor induced phosphorylation of the ZAP70/CD3zeta signalosome and downstream signaling to PKCtheta. In: FEBS letters. Band 574, Nummer 1–3, September 2004, S. 37–41, doi:10.1016/j.febslet.2004.07.083, PMID 15358536.
  6. ↑ K. Karwacz, C. Bricogne, D. MacDonald, F. Arce, C. L. Bennett, M. Collins, D. Escors: PD-L1 co-stimulation contributes to ligand-induced T cell receptor down-modulation on CD8+ T cells. In: EMBO molecular medicine. Band 3, Nummer 10, Oktober 2011, S. 581–592, doi:10.1002/emmm.201100165, PMID 21739608, PMC 3191120 (freier Volltext).
  7. ↑ Flies DB, Chen L: The new B7s: playing a pivotal role in tumor immunity. In: Journal of Immunotherapy. 30. Jahrgang, Nr. 3, April 2007, S. 251–60, doi:10.1097/CJI.0b013e31802e085a, PMID 17414316.
  8. ↑ Lee SJ, Jang BC, Lee SW, Yang YI, Suh SI, Park YM, Oh S, Shin JG, Yao S, Chen L, Choi IH: Interferon regulatory factor-1 is prerequisite to the constitutive expression and IFN-gamma-induced upregulation of B7-H1 (CD274). In: FEBS Letters. 580. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2006, S. 755–62, doi:10.1016/j.febslet.2005.12.093, PMID 16413538.
  9. ↑ Yamazaki T, Akiba H, Iwai H, Matsuda H, Aoki M, Tanno Y, Shin T, Tsuchiya H, Pardoll DM, Okumura K, Azuma M, Yagita H: Expression of programmed death 1 ligands by murine T cells and APC. In: Journal of Immunology. 169. Jahrgang, Nr. 10, November 2002, S. 5538–45, doi:10.4049/jimmunol.169.10.5538, PMID 12421930.
  10. ↑ Loke P, Allison JP: PD-L1 and PD-L2 are differentially regulated by Th1 and Th2 cells. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100. Jahrgang, Nr. 9, April 2003, S. 5336–41, doi:10.1073/pnas.0931259100, PMID 12697896, PMC 154346 (freier Volltext).
  11. ↑ Gong AY, Zhou R, Hu G, Li X, Splinter PL, O'Hara SP, LaRusso NF, Soukup GA, Dong H, Chen XM: MicroRNA-513 regulates B7-H1 translation and is involved in IFN-gamma-induced B7-H1 expression in cholangiocytes. In: Journal of Immunology. 182. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2009, S. 1325–33, doi:10.4049/jimmunol.182.3.1325, PMID 19155478, PMC 2652126 (freier Volltext).
  12. ↑ A. Grenda, P. Krawczyk: New Dancing Couple: PD-L1 and MicroRNA. In: Scandinavian journal of immunology. Band 86, Nummer 3, September 2017, S. 130–134, doi:10.1111/sji.12577, PMID 28675453.
  13. ↑ H. O. Alsaab, S. Sau, R. Alzhrani, K. Tatiparti, K. Bhise, S. K. Kashaw, A. K. Iyer: PD-1 and PD-L1 Checkpoint Signaling Inhibition for Cancer Immunotherapy: Mechanism, Combinations, and Clinical Outcome. In: Frontiers in pharmacology. Band 8, 2017, S. 561, doi:10.3389/fphar.2017.00561, PMID 28878676, PMC 5572324 (freier Volltext).
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