„Escherichia-Virus HK97“ – Versionsunterschied

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{{About|the phage|other uses|Hong Kong 97 (disambiguation){{!}}Hong Kong 97}}
{{Infobox Virus

| Name = Escherichia-Virus HK97
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| Bild_legende = [[Transmissionselektronenmikroskop|TME]]-Aufnahme eines Virusteilchens von ''Escherichia-Virus HK97''
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}}


'''''Escherichia-Virus HK97''''' ([[Akronym]] '''HK97''') ist eine [[Art (Biologie)|Spetzies]] bakterieller [[Viren]]. Ihre [[Wirt (Biologie)|Wirte]] sind entsprechend der Bezeichnung [[Bakterien]] der [[Gattung (Biologie)|Gattung]] ''[[Escherichia]]'' (Escherichien), d. h. Colibakterien (Bakterienspezies ''[[Escherichia coli|E. coli]]'') und Verwandte. Die Viren dieser Spezies werden daher auch als [[Bakteriophage]]n (oder kurz Phagen) klassifiziert, daher auch der alte Name '''Bakteriophage HK97'''. Das Akronym ''HK'' steht für [[Hongkong]], dem Ort, an dem diese Viren erstmals isoliert wurden. Wie die ''[[Escherichia-Virus Lambda|Lambda-Phagen]]'' und andere lamboide Phagen (Gattung ''[[Lambdavirus]]'') besitzt HK97 ein doppelsträngiges [[DNA]]-[[Genom]]. Aufgrund größerer [[Genetik|genetischer]] Unterschiede ordnet man die Spezies heute aber nicht mehr in diese, sondern in eine Gattung ''[[Hendrixvirus]]'' derselben Virusfamilie ''[[Siphoviridae]]'' ein, deren [[Typus (Nomenklatur)|Typusspezies]] HK97 ist.<ref name="ICTV_MSL#34v" /> Zusammen mit anderen Phagen mit Kopf-Schwanz-Struktur gehört die ''Siphoviridae'' zur Ordnung ''[[Caudovirales]]''.
'''HK97''' is a bacterial virus, [[bacteriophage]], known to infect ''[[Escherichia coli]]'' and related [[bacteria]]. It is named for the site of its isolation ([[Hong Kong]]). Like [[lambda phage]] and other lambdoid phages, HK97 has a double-stranded [[DNA]] genome.

== Vermehrungszyklus ==
Die Virusteilchen ([[Virion]]en) von HK97 haben eine Kopf-Schwanzstruktur: Der Kopf (das eigentliche [[Kapsid]]) beherbergt das [[Genom|genetische Material]], hier Doppelstrang-DNA (dsDNA). Durch den Schwanz wird nach Andocken and die bakterielle [[Wirtszelle]] dieses durch den Schwanz in den Wirt injiziert. Im Einzelnen sind die Vorgänge wie folgt:
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Das [[Kapsidprotein]] gp5 von HK97 vernetzt sich bei der Reifung zu einer verketteten [[Kettenrüstung|kettenhemdartigen]] Struktur.<ref>{{cite journal |author= Charlotte Helgstrand, William R. Wikoff, Robert L. Duda, Roger W. Hendrix, John E. Johnson, Lars Liljas |title=The Refined Structure of a Protein Catenane: The HK97 Bacteriophage Capsid at 3.44Å Resolution |journal=Journal of Molecular Biology |date=2003-12-01 |volume=334 |issue=5 |pages=885–899 |doi=10.1016/j.jmb.2003.09.035 |pmid=14643655}}</ref>
Der Bakteriophage durchläuft bei der DNA-Verpackung in das Kapsid einen Reifungsprozess, bei dem er sich um fast 5&nbsp;[[Meter#nanometer|nm]] ausdehnt und seine Geometrie von sphärisch symmetrisch zu ikosaedrisch symmetrisch wechselt.

Der Zusammenbau ([[Assemblierung]]) der [[Virion|Virusteilchen]] (Virionen) beginnt mit der [[Selbstorganisation#Selbstorganisation in Naturwissenschaft und Technik|Selbstorganisation]] des Kapsidproteins gp5 zu [[Oligomer|Pentameren und Hexameren]].
Die [[Protease]] gp4 spaltet gp5 an ihrem [[N-Terminus|Amino-Terminus]].
Die anschließende Anlagerung eines so genannten [[Portalprotein]]s ({{enS| portal protein}}, hier mit Bezeichnung gp3) bewirkt [[Konformationsänderung]]en, die zur Bildung einer Prohead- oder Procapsid-Struktur – dem noch nicht mit genetischem Material gefüllte Kapsidkopf – führen.
Weitere Konformationsänderungen und die [[Polymerisation|Vernetzung]] von gp5-[[Monomer]]en bewirken eine weitere Kapsidreifung und führen zur Bildung eines fertigen Phagenkopfes.<ref>{{cite journal |author=Roger W. Hendrix, John E. Johnson |title=Bacteriophage HK97 capsid assembly and maturation. |journal=Advances in Experimental Medicine and Biology |year=2012 |volume=726 |pages=351–363 |pmid=22297521 |doi=10.1007/978-1-4614-0980-9_15<!-- |isbn=978-1-4614-0979-3-->}}</ref>
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Im Gegensatz zu den meisten anderen Viren mit Kopf-Schwanz-Struktur (Ordnung ''[[Caudovirales]]'') ist für die Kapsid-Assemblierung kein [[Gerüstprotein]] ({{enS|scaffolding protein}}) erforderlich (ein solches würde das Procapsid wie ein [[Gerüst]] stützen und wird nach dem Verpacken meist abgebaut).<ref name="pmid7723020">{{cite journal |author=Robert L. Duda, K. Martincic, Roger W. Hendrix|title=Genetic basis of bacteriophage HK97 prohead assembly |journal=J. Mol. Biol. |volume=247 |issue=4 |pages=636–647 |year=1995 |pmid=7723020 |doi=10.1006/jmbi.1994.0169 }}</ref><!-- However, studies on the effects of deleting the delta domain, or parts of it, indicates that it is essential for assembly. -- Studien zu den Auswirkungen des Löschens der Delta-Domäne oder von Teilen davon zeigen jedoch, dass sie für die Assemblierung wesentlich ist. -- nicht erklärt / Begriff aus der Luft gegriffen -- zu Erganzen nach Originalartikel --><ref name="pmid24889236">{{cite journal |author=B. Oh, C.&nbsp;L. Moyer, Roger W. Hendrix, Robert L. Duda |title=The delta domain of the HK97 major capsid protein is essential for assembly |journal=Virology |volume=456-457 |issue= |pages=171–178 |year=2014 |pmid=24889236 |pmc=4044616 |doi=10.1016/j.virol.2014.03.022 }}</ref>

== {{Anker|Superinfection exclusion}}SIE ==
{{lang|en|[[Superinfection exclusion]]}} (SIE)<ref>Knut J. Heller, Horst Neve: [https://www.biospektrum.de/ausgabe/1-2014/1223100 Superinfection exclusion und DNA-Injektion bei Siphoviridae-Phagen], Biospektrum Heft 1 (2014), S.&nbsp;26−29</ref> ist ein Phänomen, bei dem eine bereits bestehende Virusinfektion (Erstinfektion) in einer Konkurrenzsituation eine Sekundärinfektion mit demselben oder einem eng verwandten Virus verhindert. Dieser Effekt ist also ein [[Phänotyp]] des betreffenden Virus, allerdings in vielen Fällen noch schlecht verstanden. SIE kann <!-- eine programmierte Virus-Superinfektion oder -- en:programmed virus superinfection -- Übersetzung?--> eine Art antiviralen Zustand der infizierten Zelle widerspiegeln.<ref name="SIB_SIE" /><ref>Vergleiche auch [[Influenzavirus|Influenza-A]]- und [[Rhinovirus|Rhinoviren]]: Nadja Podbregar: [https://www.scinexx.de/news/medizin/grippe-schuetzt-vor-erkaeltung/ Grippe schützt vor Erkältung – Forscher weisen erstmals Wechselwirkung zweier viraler Krankheitserreger nach]], auf: scinexx.de vom 17. Dezember 2019</ref>

Es gibt eine Reihe von Phagen (d.&nbsp;h. bakteriellen Viren), die Proteine [[Genetischer Code|kodieren]], um SIE zu erreichen.
Diese viralen Proteine können die DNA-Freisetzung in das Wirtszytoplasma stören oder den [[Virusrezeptor|Eintrittsrezeptor]] modifizieren. Sie können auch als [[Inhibitor]]en von viralem [[Peptidoglycan]]-Abbauenzymen – mit denen Phagen die [[Zellwand|Wand]] der Bakterienzelle durchlöchern – wirken, und so den Eintritt von weiteren, neu ankommenden Phagen verhindern. Zu diese Gruppe von Phagen gehört auch HK97 mit seinem SIE-Protein gp15.<ref name="SIB_SIE">SIB: [https://viralzone.expasy.org/3971 Superinfection exclusion], auf: ExPASy ViralZone</ref>


== Systematik ==
==Assembly and maturation==
Die Gruppe der HK97-ähnlichen Phagen wurde früher aufgrund morphologischer Ähnlichkeiten der Gattung der lambdoiden Phagen (''Lambdalikevirus'', heute ''[[Lambdavirus]]'') zugeschlagen. Aufgrund genetischer Analysen hat das ICTV inzwischen für diese Gruppe in den Rang einer eigenständigen Gattung erhoben. Der heutige Gattungsname ''Hendrixvirus'' ehrt den Virologen Roger W. Hendrix, der sich besonders um die Erforschung dieser Phagen verdient gemacht hat.<ref name="ICTV_MSL#34v">ICTV: [https://talk.ictvonline.org/files/master-species-lists/m/msl/8266 ICTV Master Species List 2018b.v2] MSL #34v</ref><ref>NCBI: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Undef&id=2169654&lvl=3 Hendrixvirus (genus)]</ref>
⚫
The [[capsid]] protein of HK97, gp5, cross-links upon maturation to form a concatenated [[chain-mail]] like structure.<ref>{{cite journal|last=Helgstrand|first=Charlotte|author2=Wikoff, William R |author3=Duda, Robert L |author4=Hendrix, Roger W |author5=Johnson, John E |author6= Liljas, Lars |title=The Refined Structure of a Protein Catenane: The HK97 Bacteriophage Capsid at 3.44Å Resolution|journal=Journal of Molecular Biology|date=1 December 2003|volume=334|issue=5|pages=885–899|doi=10.1016/j.jmb.2003.09.035|pmid=14643655}}</ref> The bacteriophage undergoes a maturation process upon DNA packaging during which it expands by nearly 5&nbsp;nm and changes from spherically symmetrical to icosahedrally symmetrical.


* Gattung ''[[Hendrixvirus]]'' (veraltet ''Hk97virus'', ''HK97-ähnliche Viren'')
The HK97 assembly pathway begins with self-assembly of the capsid protein, gp5, into pentamers and hexamers. A protease, gp4, cleaves gp5 at its [[N-terminus]]. Attachment of a portal protein, gp3, coupled with conformational changes leads to formation of a [[prohead]] or procapsid structure. Further conformational changes and crosslinking of gp5 monomers comprise further capsid maturation and lead to formation of a mature phage head.<ref>{{cite journal|last=Hendrix|first=RW|author2=Johnson, JE|title=Bacteriophage HK97 capsid assembly and maturation.|journal=Advances in Experimental Medicine and Biology|year=2012|volume=726|pages=351–63|pmid=22297521|doi=10.1007/978-1-4614-0980-9_15|isbn=978-1-4614-0979-3}}</ref>
:* Spezies ''Escherichia virus HK022'' (Enterobacteria Phage HK022)
⚫
Unlike most tailed viruses a scaffolding protein is not required for capsid assembly.<ref name="pmid7723020">{{cite journal |vauthors=Duda RL, Martincic K, Hendrix RW |title=Genetic basis of bacteriophage HK97 prohead assembly |journal=J. Mol. Biol. |volume=247 |issue=4 |pages=636–47 |year=1995 |pmid=7723020 |doi=10.1006/jmbi.1994.0169 }}</ref> However, studies on the effects of deleting the delta domain, or parts of it, indicates that it is essential for assembly.<ref name="pmid24889236">{{cite journal |vauthors=Oh B, Moyer CL, Hendrix RW, Duda RL |title=The delta domain of the HK97 major capsid protein is essential for assembly |journal=Virology |volume=456-457 |issue= |pages=171–8 |year=2014 |pmid=24889236 |pmc=4044616 |doi=10.1016/j.virol.2014.03.022 }}</ref>
:* Spezies ''Escherichia virus HK75'' mit Escherichia phage HK75
:* Spezies '''''Escherichia virus HK97''''' (Enterobacteria Phage HK97)
:* Spezies ''Escherichia virus HK106'' mit Enterobacteria phage HK106
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:* Spezies ''Escherichia virus HK542'' mit Escherichia virus HK542
:* Spezies ''Escherichia virus HK544'' mit Escherichia phage HK544
:* Spezies ''Escherichia virus HK633'' mit Escherichia phage HK633
:* Spezies ''Escherichia virus mEp234'' mit Escherichia phage mEp234
:* Spezies ''Escherichia virus mEpX1'' mit Escherichia phage mEpX1
:* Spezies ''Escherichia virus mEpX2'' mit Escherichia phage mEpX2
: nicht-klassifizierte Kandidaten zur Gattung ''Hendrixvirus'':<ref>NCBI: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Tree&id=2301283 unclassified Hendrixvirus]</ref>
:* Spezies „''Enterobacteria phage HK140''“
:* Spezies „''Enterobacteria phage mEp235''“
:* Spezies „''Escherichia phage ECP1''“


== Einzelnachweise ==
==References==
<references />
{{Reflist}}


==Further reading==
== Weblinks ==
*[http://www.pitt.edu/~duda/HK97.html Dr. Bob Duda's Publications]
* Rober L. Duda: [http://www.pitt.edu/~duda/HK97.html Dr. Bob Duda's Publications]
*[http://www.pitt.edu/~biohome/Dept/Frame/Faculty/hendrix.htm#Publications Dr. Roger Hendrix's Publications]
* Roger W. hendrix: [http://www.pitt.edu/~biohome/Dept/Frame/Faculty/hendrix.htm#Publications Dr. Roger Hendrix's Publications]
⚫
* UniProt: [https://www.uniprot.org/taxonomy/37554 UniProt Taxonomy: Enterobacteria phage HK97]


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<!--{{Taxonbar|from=Q5629966}}-->
==External links==
⚫
*[https://www.uniprot.org/taxonomy/37554 UniProt Taxonomy: Enterobacteria phage HK97]


⚫
<!--[[Category:Siphoviridae]]-->
⚫
{{Taxonbar|from=Q5629966}}
[[Kategorie:Bakteriophage]]
[[Kategorie:Virusspezies]]


[[en:HK97]]
{{DEFAULTSORT:Hk97}}
⚫
[[Category:Siphoviridae]]

Version vom 21. April 2020, 19:02 Uhr

Escherichia-Virus HK97

TME-Aufnahme eines Virusteilchens von Escherichia-Virus HK97

Systematik
Klassifikation: Viren
Realm: „Duplodnaviria“[1]
Reich: „Heunggongvirae“[1]
Phylum: „Uroviricota“[1]
Klasse: „Caudoviricetes“[1]
Ordnung: Caudovirales
Familie: Siphoviridae
Gattung: Hendrixvirus
Art: Escherichia-Virus HK97
Taxonomische Merkmale
Genom: dsDNA linear
Baltimore: Gruppe 1
Symmetrie: ikosaedrisch, tailed
Hülle: keine
Wissenschaftlicher Name
Escherichia virus HK97
Kurzbezeichnung
HK97
Links
NCBI Taxonomy: 37554
ICTV Taxon History: 201851071

Escherichia-Virus HK97 (Akronym HK97) ist eine Spetzies bakterieller Viren. Ihre Wirte sind entsprechend der Bezeichnung Bakterien der Gattung Escherichia (Escherichien), d. h. Colibakterien (Bakterienspezies E. coli) und Verwandte. Die Viren dieser Spezies werden daher auch als Bakteriophagen (oder kurz Phagen) klassifiziert, daher auch der alte Name Bakteriophage HK97. Das Akronym HK steht für Hongkong, dem Ort, an dem diese Viren erstmals isoliert wurden. Wie die Lambda-Phagen und andere lamboide Phagen (Gattung Lambdavirus) besitzt HK97 ein doppelsträngiges DNA-Genom. Aufgrund größerer genetischer Unterschiede ordnet man die Spezies heute aber nicht mehr in diese, sondern in eine Gattung Hendrixvirus derselben Virusfamilie Siphoviridae ein, deren Typusspezies HK97 ist.[2] Zusammen mit anderen Phagen mit Kopf-Schwanz-Struktur gehört die Siphoviridae zur Ordnung Caudovirales.

Vermehrungszyklus

Die Virusteilchen (Virionen) von HK97 haben eine Kopf-Schwanzstruktur: Der Kopf (das eigentliche Kapsid) beherbergt das genetische Material, hier Doppelstrang-DNA (dsDNA). Durch den Schwanz wird nach Andocken and die bakterielle Wirtszelle dieses durch den Schwanz in den Wirt injiziert. Im Einzelnen sind die Vorgänge wie folgt:

Das Kapsidprotein gp5 von HK97 vernetzt sich bei der Reifung zu einer verketteten kettenhemdartigen Struktur.[3] Der Bakteriophage durchläuft bei der DNA-Verpackung in das Kapsid einen Reifungsprozess, bei dem er sich um fast 5 nm ausdehnt und seine Geometrie von sphärisch symmetrisch zu ikosaedrisch symmetrisch wechselt.

Der Zusammenbau (Assemblierung) der Virusteilchen (Virionen) beginnt mit der Selbstorganisation des Kapsidproteins gp5 zu Pentameren und Hexameren. Die Protease gp4 spaltet gp5 an ihrem Amino-Terminus. Die anschließende Anlagerung eines so genannten Portalproteins (englisch portal protein, hier mit Bezeichnung gp3) bewirkt Konformationsänderungen, die zur Bildung einer Prohead- oder Procapsid-Struktur – dem noch nicht mit genetischem Material gefüllte Kapsidkopf – führen. Weitere Konformationsänderungen und die Vernetzung von gp5-Monomeren bewirken eine weitere Kapsidreifung und führen zur Bildung eines fertigen Phagenkopfes.[4] Im Gegensatz zu den meisten anderen Viren mit Kopf-Schwanz-Struktur (Ordnung Caudovirales) ist für die Kapsid-Assemblierung kein Gerüstprotein (englisch scaffolding protein) erforderlich (ein solches würde das Procapsid wie ein Gerüst stützen und wird nach dem Verpacken meist abgebaut).[5][6]

SIE

Superinfection exclusion (SIE)[7] ist ein Phänomen, bei dem eine bereits bestehende Virusinfektion (Erstinfektion) in einer Konkurrenzsituation eine Sekundärinfektion mit demselben oder einem eng verwandten Virus verhindert. Dieser Effekt ist also ein Phänotyp des betreffenden Virus, allerdings in vielen Fällen noch schlecht verstanden. SIE kann eine Art antiviralen Zustand der infizierten Zelle widerspiegeln.[8][9]

Es gibt eine Reihe von Phagen (d. h. bakteriellen Viren), die Proteine kodieren, um SIE zu erreichen. Diese viralen Proteine können die DNA-Freisetzung in das Wirtszytoplasma stören oder den Eintrittsrezeptor modifizieren. Sie können auch als Inhibitoren von viralem Peptidoglycan-Abbauenzymen – mit denen Phagen die Wand der Bakterienzelle durchlöchern – wirken, und so den Eintritt von weiteren, neu ankommenden Phagen verhindern. Zu diese Gruppe von Phagen gehört auch HK97 mit seinem SIE-Protein gp15.[8]

Systematik

Die Gruppe der HK97-ähnlichen Phagen wurde früher aufgrund morphologischer Ähnlichkeiten der Gattung der lambdoiden Phagen (Lambdalikevirus, heute Lambdavirus) zugeschlagen. Aufgrund genetischer Analysen hat das ICTV inzwischen für diese Gruppe in den Rang einer eigenständigen Gattung erhoben. Der heutige Gattungsname Hendrixvirus ehrt den Virologen Roger W. Hendrix, der sich besonders um die Erforschung dieser Phagen verdient gemacht hat.[2][10]

  • Gattung Hendrixvirus (veraltet Hk97virus, HK97-ähnliche Viren)
  • Spezies Escherichia virus HK022 (Enterobacteria Phage HK022)
  • Spezies Escherichia virus HK75 mit Escherichia phage HK75
  • Spezies Escherichia virus HK97 (Enterobacteria Phage HK97)
  • Spezies Escherichia virus HK106 mit Enterobacteria phage HK106
  • Spezies Escherichia virus HK446 mit Escherichia phage HK446
  • Spezies Escherichia virus HK542 mit Escherichia virus HK542
  • Spezies Escherichia virus HK544 mit Escherichia phage HK544
  • Spezies Escherichia virus HK633 mit Escherichia phage HK633
  • Spezies Escherichia virus mEp234 mit Escherichia phage mEp234
  • Spezies Escherichia virus mEpX1 mit Escherichia phage mEpX1
  • Spezies Escherichia virus mEpX2 mit Escherichia phage mEpX2
nicht-klassifizierte Kandidaten zur Gattung Hendrixvirus:[11]
  • Spezies „Enterobacteria phage HK140“
  • Spezies „Enterobacteria phage mEp235“
  • Spezies „Escherichia phage ECP1“

Einzelnachweise

  1. ↑ a b c d Peter J. Walker: [1], auf: ICTV Proposals, 19. Oktober 2019
  2. ↑ a b ICTV: ICTV Master Species List 2018b.v2 MSL #34v
  3. ↑ Charlotte Helgstrand, William R. Wikoff, Robert L. Duda, Roger W. Hendrix, John E. Johnson, Lars Liljas: The Refined Structure of a Protein Catenane: The HK97 Bacteriophage Capsid at 3.44Å Resolution. In: Journal of Molecular Biology. 334. Jahrgang, Nr. 5, 1. Dezember 2003, S. 885–899, doi:10.1016/j.jmb.2003.09.035, PMID 14643655.
  4. ↑ Roger W. Hendrix, John E. Johnson: Bacteriophage HK97 capsid assembly and maturation. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. 726. Jahrgang, 2012, S. 351–363, doi:10.1007/978-1-4614-0980-9_15, PMID 22297521.
  5. ↑ Robert L. Duda, K. Martincic, Roger W. Hendrix: Genetic basis of bacteriophage HK97 prohead assembly. In: J. Mol. Biol. 247. Jahrgang, Nr. 4, 1995, S. 636–647, doi:10.1006/jmbi.1994.0169, PMID 7723020.
  6. ↑ B. Oh, C. L. Moyer, Roger W. Hendrix, Robert L. Duda: The delta domain of the HK97 major capsid protein is essential for assembly. In: Virology. 456-457. Jahrgang, 2014, S. 171–178, doi:10.1016/j.virol.2014.03.022, PMID 24889236, PMC 4044616 (freier Volltext).
  7. ↑ Knut J. Heller, Horst Neve: Superinfection exclusion und DNA-Injektion bei Siphoviridae-Phagen, Biospektrum Heft 1 (2014), S. 26−29
  8. ↑ a b SIB: Superinfection exclusion, auf: ExPASy ViralZone
  9. ↑ Vergleiche auch Influenza-A- und Rhinoviren: Nadja Podbregar: Grippe schützt vor Erkältung – Forscher weisen erstmals Wechselwirkung zweier viraler Krankheitserreger nach], auf: scinexx.de vom 17. Dezember 2019
  10. ↑ NCBI: Hendrixvirus (genus)
  11. ↑ NCBI: unclassified Hendrixvirus

Weblinks

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