Glutathion-Reduktase

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Glutathion-Reduktase
Glutathion-Reduktase
Bändermodell der GSR des Menschen, nach PDB 1GRE
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 479 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor FAD
Präkursor (522 aa)
Isoformen M, C, 2, 3, 4
Bezeichner
Gen-Name GSR
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.8.1.7Oxidoreduktase
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat GSSG + NADPH/H+
Produkte 2 GSH + NADP+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Tiere, Pilze, manche Bakterien[1]

Die Glutathion-Reduktase (GSR) (genauer: Glutathiondisulfid-Reduktase) ist das Enzym, das Glutathiondisulfid (GSSG) zu Glutathion (GSH) reduziert. Dabei wird ein Reduktionsäquivalent (NADPH/H+) verbraucht, das aus dem Pentosephosphatweg stammt. Die Reaktion findet in Tieren, Pilzen und verschiedenen Bakterien statt und dient zur Wiederherstellung von Glutathion, nachdem es oxidiert wurde.[2]

Beim Menschen können aus dem GSR-Gen mehrere Spleißvarianten des Enzyms entstehen, die sich durch ihre Lokalisierung (mitochondriell, cytosolisch) unterscheiden. Mutationen in GSR können zu erblicher verringerter Enzymaktivität mit hämolytischer Anämie führen.[3]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

GSSG + NADPH/H+   \longrightarrow
\longrightarrow   2x GSH + NADP+

Ein Molekül Glutathiondisulfid wird zu zwei Molekülen Glutathion reduziert.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. InterPro: IPR006322 Glutathione reductase, eukaryote/bacterial (englisch)
  2. UniProt P00390
  3. Orphanet: Anämie, hämolytische durch Glutathion-Reduktase-Mangel

Weblinks[Bearbeiten]