Ovalbumin

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Ovalbumin (Gallus gallus)
Ovalbumin (Gallus gallus)
Bändermodell von zwei Seiten nach PDB 1OVA
Vorhandene Strukturdaten: 1jti, 1ova, 1p1z, 1p4l, 1uhg, 1vac
Masse/Länge Primärstruktur 385 Aminosäuren; 42,8 kDa
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Serpine
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Ovalbumin ist der Name des mengenmäßig häufigsten Proteins im Eiklar von Vogeleiern (55–65 Prozent). Die Funktion von Ovalbumin ist nicht eindeutig geklärt, doch es wird vermutet, dass es sich um ein Speicherprotein handelt.[1] Ovalbumin gehört zu den Serpinen. Im Gegensatz zu anderen Serpinen ist Ovalbumin jedoch nicht in der Lage, Serinproteasen zu inhibieren.

Biosynthese[Bearbeiten]

Das Gen für Ovalbumin ist beim Haushuhn (Gallus gallus domesticus) auf Chromosom 2 zu finden und umfasst 8 Exons und 5900 Basenpaare (5,9 kbp). Die transkribierte mRNA enthält 1392 Basen und nach der Translation und weiterer posttranslationaler Modifikation entsteht das 385 Aminosäuren lange Ovalbumin mit einer Molekülmasse von 42,8 kDa.[2] Die Aminosequenz des Hühner-Ovalbumins wurde 1981 vollständig aufgeklärt.[3]

Verwendung[Bearbeiten]

Ovalbumin hat für die Proteinforschung einen hohen Rang, da es historisch aufgrund seiner großen Verfügbarkeit für die Entwicklung der Techniken zur Molmassenmessung und der Strukturaufklärung verwendet wurde. Es dient jetzt noch als Vergleichsstandard in diesen Bereichen. Durch seine den Serpinen ähnliche Struktur wird es zur Erforschung dieser Proteinfamilie benutzt. Außerdem verwendet man es in der Immunologie, um eine allergische Reaktion hervorzurufen.[4]

Geschichte[Bearbeiten]

Hühner-Ovalbumin war (nach Hämoglobin im Jahr 1870) das zweite Protein, das rein und in Kristallform dargestellt wurde. Franz Hofmeister gelang 1889 durch vorsichtiges Ausfällen mit Ammoniumsulfatlösung, reines Ovalbumin herzustellen und daraus Kristalle zu züchten. Den Namen erhielt das Protein erst im Jahr 1900 von Osborne and Campbell.[5]

Eigenschaften[Bearbeiten]

Ovalbumin kann bei Menschen Allergien auslösen.

Ovalbumin ist wasserabweisend.[6] Hühner-Ovalbumin gerinnt bei 84,5 °C [7]

Literatur[Bearbeiten]

  • F. Hofmeister: Ueber die Darstellung von krystallisirtem Eieralbumin und die Krystallisirbarkeit colloider Stoffe. Zeitschrift für Physiologische Chemie 14/-/1890. S. 165–172 Faksimile bei MPIWG
  • F. Hofmeister: Ueber die Zusammensetzung des krystallinischen Eieralbumins. Zeitschrift für Physiologische Chemie 16/-/1892. S. 187–191 Faksimile bei MPIWG
  • T. B. Osborne und G. F. Campbell, J. Am. Chem. Soc. 22/-/1900. S. 422ff

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Gettins PGW (2002) Serpin structure, mechanism, and function. Chemical Reviews 102(12): 4751-4804.
  2. ENSEMBL-Eintrag
  3. Nisbet, Andrew D. et al.: The complete amino‐acid sequence of hen ovalbumin. European Journal of Biochemistry, Band 115, Nr. 2, 1981, S. 335–345, PDF
  4. Infomaterial bei Fordras
  5. Rudolf Hausmann: To Grasp the Essence of Life: A History of Molecular Biology. Springer 2003. ISBN 1-402-01092-3 S. 10.
  6. Haskard Carolyn A., Eunice C. Y. Li-Chan: Hydrophobicity of bovine serum albumin and ovalbumin determined using uncharged (PRODAN) and anionic (ANS) fluorescent probes. Agricultural and Food Chemistry, Band 46, Nr. 7, 1998, S. 2671–2677 doi:10.1021/jf970876y
  7. Ostern: das Fest des Eies