Phosphoenolpyruvatcarboxylase

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Phosphoenolpyruvat-Carboxylase (Zea mays)
Vorhandene Strukturdaten: 1jqo
Masse/Länge Primärstruktur 970 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name(n) pep (MaizeGDB)
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.1.31Carboxy-Lyase
Substrat H2O + Phosphoenolpyruvat + CO2
Produkte Phosphat + Oxaloacetat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Pflanzen, div. Mikroorganismen[1]

Das Enzym Phosphoenolpyruvatcarboxylase (PEPC1) carboxyliert irreversibel Phosphoenolpyruvat zu Oxalacetat in Pflanzen und Bakterien. Es ist eine wesentliche Schaltstelle im pflanzlichen Stoffwechsel, weshalb sie bei Pflanzen als Biomarker eingesetzt werden kann. Es können verschiedene Schadbilder (Pflanzenkrankheiten mit ursächlichem Bezug zu Mangelversorgung) mit beachtlicher Genauigkeit gemessen und die Einschätzung von Waldschäden kann gegenüber der ausschließlichen Beobachtung der Zeigerpflanzen verbessert werden.

Einführung[Bearbeiten]

Die PEP-Carboxylase ist ein wichtiges Enzym von Bakterien und Pflanzen, insbesondere zur reduktiven Kohlenstoffdioxid-Fixierung bei C4-Pflanzen. Außerdem ist sie eine Alternative zum mengenmäßig häufigsten Enzym auf der Erde überhaupt, der Ribulosebisphosphatcarboxylase (RuBisCO), die eine zentrale Rolle bei der reduktiven Kohlenstoffdioxid-Fixierung von C3-Pflanzen spielt. Das Enzym ist strukturell ein Tetramer mit etwa gleich großen Bausteinen. Es ist unter den Kürzeln PEPC, PEPCA und PEPCA-A sowie, ausgehend vom zugrunde liegenden Genotyp, auch anderen analog aufgebauten Kürzeln bekannt. Die Struktur des Enzyms (nach Marion O’Leary) ist nicht einheitlich, sondern spiegelt die geringen, genetisch bedingten Variationen wider. Interessant sind die Variationen des PEPC in verschiedenen Organismen. So z. B. bei Methanothermobacter thermautotrophicus, wo die einzelnen Tetramere nur 55 kDa schwer sind, was etwa der Hälfte der sonst anzutreffenden Varianten entspricht. Die große Bedeutung der PEPC zeigt sich auch in ihrer Verbreitung. Selbst Methanopyrus kandleri hat eine eigene (ebenfalls sehr verblüffende) PEPC und lebt gewöhnlich in den heißen Wasserpfützen von Vulkanen, was angesichts der Temperaturabhängigkeit der PEPC ungewöhnlich ist.

Daten[Bearbeiten]

  • PEPC ist eine Lyase, welche funktional spezifiziert eine C-C-Lyase bzw. eine Carboxy-Lyase ist.
  • Tetramere Struktur (vier große Proteine sind die Basisbaugruppen, welche sich zu einem Riesenmolekül zusammenlagern)
  • je Untereinheit 100−130 kDa
  • Michaeliskonstante für die wichtigste Umsetzung von PEP (Phosphoenolpyruvat) zu Oxalacetat bei 5 - 6 x 10−4 mol/l für PEP und bei 3,1 x 10−3 mol/l für HCO3-
  • in der Bilanz stark exotherme Reaktion, daher quasi-irreversibel, also keine Gleichgewichtskonstante sinnvoll anzugeben

Nutzen[Bearbeiten]

Durch die genetischen Differenzen gibt es geringfügige Abweichungen innerhalb botanisch identischer Vertreter derselben Art, was sich neben strukturellen Unterschieden auch in der messbaren enzymatischen Aktivität und bestimmten Toleranzen von Bäumen und anderen Pflanzen gegenüber Umweltgiften niederschlägt. Diese Unterschiede sind, bei ausreichend genauen Messmethoden, sehr zuverlässige Maße für den Gesundheitszustand der Pflanze.

PEPC ist ein molekularer Marker, der in Wochen- bis Monatsfrist auf Schadeinwirkungen aus der Umwelt reagiert. Signifikant reagiert das Enzym auf ein (erhöhtes, und mit leicht verringerter Genauigkeit auch erniedrigtes) Stickstoffangebot sowie auf die Phosphatregulation; des Weiteren kann man zeigen, dass PEPC auf Ozon, das Magnesiumangebot sowie Schwermetalle und Pestizide anspricht. Die Ansprache ist durchaus quantitativ messbar, indem man entsprechende Klone der zu untersuchenden Pflanze als Referenz nutzt. Selbst mit künstlichen Essays (Modellsubstanzen) kann man eine für praktische Schadensbegutachtung ausreichende Genauigkeit erreichen.

Metabolische Rolle der PEPC[Bearbeiten]

Reaktion[Bearbeiten]

{|

| Phosphoenolpyruvat Fischer2.svg ||  HCO3  Pi
R-Pfeil rechts 1-3.svg

PEP-C

|| Oxalacetat Fischer.svg

|- | Phosphoenolpyruvat || || Oxalacetat |}

Bilanz[Bearbeiten]

PEP reagiert mit CO2 (als HCO3) mit Hilfe von Mg2+ als Katalysator im Reaktionszentrum der PEPC, zu Oxalacetat.

In Modelllösung kann man das zugrunde liegende Gleichgewicht so beschreiben:

\mathrm{H_2O + Phosphoenolpyruvat + CO_2 \rightleftharpoons Phosphat + Oxalacetat}

Generell sind auch andere zweiwertige Metallionen möglich. Die Reaktion verläuft nach O’Leary als irreversible beta-Carboxylierung von PEP.

Mechanismus[Bearbeiten]

Im Prinzip werden die Reaktanten in das reaktive Zentrum des Enzyms transportiert, welches etwa mittig im Tetramer lokalisiert ist. Dort wird das PEP relativ zentral positioniert, das Mg2+ wird als Katalysator in die Nähe des Reaktionszentrums gebracht und dann das Hydrogencarbonat in die Nähe des Reaktionsortes bewegt. Die Molekültasche um das Reaktionszentrum herum ist hierfür gut geeignet, weil sie einerseits durch einen relativ langen Weg der Ausgangsstoffe vor Verschmutzungen gesichert ist und weil sie zum anderen neben einer günstigen sterischen Anordnung der Reaktanen ein sehr günstiges energetisches Umfeld erzeugt. Es wird diskutiert, ob eventuell sogar die energetische Steuerung der Reaktion durch das Enzym beeinflusst wird. Nach Ablauf der Reaktion werden die Produkte wieder ausgeschleust, was vermutlich durch das Enzym begünstigt oder initiiert wird.

Literatur[Bearbeiten]

  • Chen, J.H. and Jones, R.F. Multiple forms of phosphoenolpyruvate carboxylase from Chlamydomonas reeinhardtii. Biochim. Biophys. Acta 214 (1970) 318-325
  • Mazelis, M. and Vennesland, B. Carbon dioxide fixation into oxalacetate in higher plants. Plant Physiol. 32 (1957) 591-600.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00330. Phosphoenolpyruvate carboxylase. Abgerufen am 12. August 2011 (englisch).

Weblinks[Bearbeiten]