Aldehydoxidase

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Aldehydoxidase
Aldehydoxidase
Bändermodell nach PDB 4UHW
Vorhandene Strukturdaten: 4UHW, 4UHX
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1338 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Molybdopterin, FAD, 2 [2Fe2S]
Bezeichner
Gen-Namen AOX1 AO
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.2.3.1Oxidoreduktase
Reaktionsart Addition eines Sauerstoffatoms
Substrat Aldehyd + O2 + H2O
Produkte Carbonsäure + H2O2
Vorkommen
Homologie-Familie AOX/XDH
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 316 n/a
Ensembl ENSG00000138356 n/a
UniProt Q06278 n/a
Refseq (mRNA) NM_001159 n/a
Refseq (Protein) NP_001150 n/a
Genlocus Chr 2: 200.59 – 200.68 Mb n/a
PubMed-Suche 316 n/a

Aldehydoxidase (AOX1) ist ein Enzym in Wirbeltieren, das den Abbau von Aldehyden katalysiert. Außerdem ist bekannt, dass AOX1 Nicotin zu Cotinin oxidiert. AOX1 ist daher wichtig für den Tryptophan-Stoffwechsel und die Biotransformation. Das Enzym ist beim Menschen im Zytosol von Leberzellen lokalisiert, aber auch in Lunge, Skelettmuskeln, Bauchspeicheldrüse und Fettzellen zu finden.[1][2]

AOX1 ist homolog zur Xanthindehydrogenase, mit der sie früher verwechselt wurde. Mangel an AOX1 ist ein Faktor bei der seltenen Molybdän-Cofaktor-Defizienz. Im Menschen produziert nur eines der AOX-Gene ein funktionsfähiges Enzym, im Gegensatz zu anderen Wirbeltieren.[3]

In Adipozyten ist AOX1 offenbar unabdingbar für die Adipogenese und die Ausschüttung von Adiponektin, wie aus Zellstudien gefolgert wurde. In Hepatozyten wird AOX1 durch Adiponektin herunterreguliert. Da es mit dem ABCA 1-Transporter coexprimiert wird, führt AOX1-Mangel durch ABCA1-Mangel zu reduziertem Lipidexport aus den Zellen.[4][5][6]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt Q06278
  2. Metacyc Enzyme: Aldehyde oxidase
  3. Terao M, Kurosaki M, Barzago MM, et al.: Avian and canine aldehyde oxidases. Novel insights into the biology and evolution of molybdo-flavoenzymes. In: J. Biol. Chem.. 281, Nr. 28, Juli 2006, S. 19748–61. doi:10.1074/jbc.M600850200. PMID 16672219.
  4. Weigert J, Neumeier M, Bauer S, et al.: Small-interference RNA-mediated knock-down of aldehyde oxidase 1 in 3T3-L1 cells impairs adipogenesis and adiponectin release. In: FEBS Lett.. 582, Nr. 19, August 2008, S. 2965–72. doi:10.1016/j.febslet.2008.07.034. PMID 18671973.
  5. Neumeier M, Weigert J, Schäffler A, et al.: Aldehyde oxidase 1 is highly abundant in hepatic steatosis and is downregulated by adiponectin and fenofibric acid in hepatocytes in vitro. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 350, Nr. 3, November 2006, S. 731–5. doi:10.1016/j.bbrc.2006.09.101. PMID 17022944.
  6. Sigruener A, Buechler C, Orsó E, et al.: Human aldehyde oxidase 1 interacts with ATP-binding cassette transporter-1 and modulates its activity in hepatocytes. In: Horm. Metab. Res.. 39, Nr. 11, November 2007, S. 781–9. doi:10.1055/s-2007-992129. PMID 17992631.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Biochemie und Molekularbiologie des Molybdän-Metabolismus in Pflanzen und Menschen