Calmodulin

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Calmodulin
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur 148 Aminosäuren
Kofaktor 4 Calcium
Bezeichner
Gen-Name(n) CALM1, CALM2, CALM3
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Calmodulin
Übergeordnetes Taxon Chordatiere
Ca2+: blau, alpha-Helices: orange, beta-Faltblätter: grün

Calmodulin (CaM) ist ein Calcium-bindendes regulatorisches Protein, welches in allen Eukaryoten hochkonserviert vorkommt. Calmodulin spielt in Second Messenger-Systemen eine wichtige Rolle. Es gehört zu der Gruppe der EF-Hand-Proteine. Als EF-Hand wird die Struktur der Calcium-bindenden Region bezeichnet, die eine typische Helix-Schleife-Helix-Struktur bildet. Diese Proteinfamilie, zu der u.a. Troponin C, Parvalbumin und Calbin gehören ist eine der zwei wichtigen Calcium-bindenden Proteinfamilien, hinzu kommt noch die Gruppe der Annexine. Calmodulin ist beim Menschen in der glatten Muskulatur an Aktin gebunden zu finden, wo es die Kontraktion reguliert.

Es sind drei Allele bekannt, die für das identische Protein kodieren.

Ziele des aktiven Ca2+/Calmodulin-Komplex sind beispielsweise die CaM-abhängige Kinase (CaMK), die Adenylylcyclase, die Myosinleichtkettenkinase (MLCK) die Phosphatase Calcineurin und die Endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase (eNOS).

Einige Stoffe wie das W-7 hemmen das Protein als Calmodulin-Inhibitoren, indem sie das für Enzymaktivierungen notwendige Calcium aus der Zelle transportieren.

Weblinks[Bearbeiten]