Diskussion:Edman-Abbau

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Reaktionsmechanismus falsch[Quelltext bearbeiten]

Wie ich auch auf meiner Benutzerseite schon geschrieben habe, ist der Reaktionsmechanismus des Edmanabbaus so wie er derzeit drinsteht schlichtweg falsch. In einem basischen Milieu gibt es einfach keine H+, die ein Stickstoff mal einfach so angreifen kann. Ich werde daher bei Gelegenheit eine überarbeitete SVG-Version des Reaktionsmechanismus reinstellen, der dann (hoffentlich, schließlich bin ich auch nicht perfekt ^^) korrekt ist. --Kreuvf 18:04, 13. Nov. 2007 (CET)

Dem stimme ich zu. Ok, pH=8.0 ist jetzt nicht all zu alkalisch, aber stimmt dennoch so nicht. Ich würde das Proton einfach rauslassen, also gemäß A + B -> C. Erst später werden OH- - Ionen wichtig, da sie das Peptid abspalten. Siehe auch hier. --Yikrazuul 12:53, 18. Nov. 2007 (CET)
Mir ist jetzt sogar noch aufgefallen, dass der angegebene Name des Endproduktes "Phenylthiohydratonin" falsch ist. Es muss "Phenylthiohydantoin" lauten oder noch genauer "Phenylthiohydantoin mit Rest einer Aminosäure" (in der Biochemievorlesung auch kurz als "Phenylthiohydantoin-AS" geschrieben, aber kA inwiefern das allgemein verständlich wäre). Werde das auf jeden Fall auch noch überarbeiten. --Kreuvf 19:40, 24. Nov. 2007 (CET)
...und es wird zuerst ein Thiazolderivat gebildet, das sich anschließend im Sauren in das Thiohydantoin umlagert... --FK1954 (Diskussion) 20:52, 8. Mai 2017 (CEST)

Fehler in der Einleitung?[Quelltext bearbeiten]

Hallo, ich bin zwar kein Experte der Peptidchemie, habe aber den Eindruck, dass sich in der Einleitung ein Fehler eingeschlichen hat. Hier steht nämlich: "Um zu entscheiden, um welches Gen es sich handelt, benutzt man Massenspektrometrie und vergleicht die gemessene Proteinmasse mit allen denjenigen, die aus dem Genom berechnet werden können." Müsste es nicht heißen "Um zu entscheiden, um welche Aminosäure es sich handelt, ..."? Bei der beschriebenen Methode geht es ja um die Bestimmung der Aminosäuresequenz eines Peptids, und in diesem Zusammenhang würde auch die Massenspektrometrie mehr Sinn machen als für eine Gensequenzierung. Kann das vielleicht jemand bestätigen (oder widerlegen), der sich für den Artikel verantwortlich fühlt?-- E.Wende (Diskussion) 11:15, 25. Jun. 2012 (CEST)

Ich verstehe das so: Das Genom als solches ist bekannt und du hast ein Protein, dessen entsprechendes Gen du finden willst. Das Gen willst du finden, damit du dir die Aminosäuresequenz holen kannst. Damit ist der Edman-Abbau überflüssig. Du schmeißt das Protein in ein MS und schaust dir dann an, was da für Massen herauskommen. Anhand dieser Massen kannst du dann mit deinem Genom vergleichen und schauen, welche Gene in Frage kommen. Da ich mich mit Massenspektrometrie nicht auskenne, kann ich allerdings nicht sagen, ob das sinnvoll/gut/kosteneffizient ist. So vollkommen ohne Ahnung hätte ich ja gesagt, dass, wenn das Genom ohnehin bekannt ist, du über Molekülmasse (abschätzen via Gelelektrophorese) und die ersten 30 bis 40 Aminosäuren (aus dem Edman-Abbau) sehr zielgenau die gewünschten Gene finden kannst. Die Molekülmasse gibt dir die Maximallänge des Gens an (unter der Annahme, dass alle restlichen Aminosäuren Glycin sind) und die ersten 30 Aminosäuren sollten nur mit einer Wahrscheinlichkeit von 1:20^30 (etwa 1:10^39) zufällig in anderen Proteinen vorkommen. Dafür kann man sich dann die MS sparen (mit allem, was da dran hängt!). --Kreuvf (Diskussion) 22:55, 27. Aug. 2012 (CEST)

Als Massenspektrometriker kann ich dir sagen, dass das so nicht korrekt ist. Mithilfe von MS lassen sich heutzutage innerhalb von einer Stunde eine Anzahl von 5000 Proteinen basierend auf ca. 30000 Proteinfragmenten bestimmen. Diese Effizienz und Geschwindigkeit wirst du mit Edmanabbau niemals erreichen. Methode der Wahl also fuer Proteinidentifizierung heutzutage: MS! [Christoph]

Worauf genau beziehst du dich? Was ist "so" nicht korrekt, also falsch? Ich weiß nicht wie schnell man den Edman-Abbau durchbekommt, aber allein der apparative Aufwand für ein MS und der Zeitaufwand für beispielsweise MALDI rechtfertigen IMHO nicht in jedem Fall den Einsatz eines MS. Zumal so ein MS ja meist in der Analytik steht und jeder damit seine Proteine bestimmen will. Dieses Problem kenne ich genau so nämlich von einem Kollegen: die MS sind zu 100% ausgelastet ;D Hat man also nur genau eine Probe, kann ich mir gut vorstellen, dass es vollkommen ausreicht die Proteine mittels Edman-Abbau anzusequenzieren und den Rest dann aus dem Genom zu fischen. Wenn es insgesamt schneller zum Ergebnis führt, warum nicht? --Kreuvf (Diskussion) 11:06, 17. Dez. 2016 (CET)