Enteropeptidase

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Enteropeptidase
Enteropeptidase
Bändermodell nach PDB 1EKB
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1019 = 784+235 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Heterodimer
Bezeichner
Gen-Namen PRSS7 ; ENTK
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.9Serinprotease
MEROPS S01.156
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Trypsinogen
Produkte Trypsin +
Hexapeptid (Val-[Asp]4-Lys)
Vorkommen
Homologie-Familie PRSS7
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi

Enteropeptidase oder (veraltet) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.

Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:

Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid

Quellen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]