Enteropeptidase

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Enteropeptidase
Enteropeptidase
Bändermodell nach PDB 1EKB
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1019 = 784+235 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Heterodimer
Bezeichner
Gen-Namen PRSS7 ; ENTK
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.9Serinprotease
MEROPS S01.156
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Trypsinogen
Produkte Trypsin +
Hexapeptid (Val-[Asp]4-Lys)
Vorkommen
Homologie-Familie PRSS7
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi

Enteropeptidase oder (veraltet und nach biochemischer Nomenklatur irreführend, da das Enzym keine Phosphorylierung katalysiert) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.

Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:

Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid

Quellen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]