Isoenzym

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Als Isoenzyme, auch Isozyme, bezeichnet man verschiedene Formen von Enzymen, wenn sie die gleiche chemische Reaktion katalysieren. Die einzelnen Formen gleichen sich in der Spezifität für das umgesetzte Substrat, unterscheiden sich jedoch in ihrem Aufbau, bei Proteinen in der Aminosäurensequenz.

Isoenzyme sind funktionell einander entsprechende Enzyme, die bei verschiedenen Individuen, in verschiedenen Organen eines Individuums, in verschiedenen Organellen einer Zelle oder auch im gleichen Zellkompartiment ähnliche oder gleiche Aufgaben erfüllen. Ihre oft geringen strukturellen Unterschiede sind genetisch determiniert und liegen in der Primärstruktur, bei oligomeren Isoenzymen in der Zusammensetzung ihrer Untereinheiten.

Häufig unterscheiden sich Isoenzyme in ihren isoelektrischen Punkten und lassen sich elektrophoretisch trennen. Mit den Methoden der Enzymkinetik werden ihre katalytische Eigenschaften näher untersucht sowie nach pH-Optimum und Temperatur-Optimum charakterisiert. Denn verschiedene Enzyme für dieselbe Reaktion können unterschiedliche kinetische Parameter (Affinität, Wechselzahl) aufweisen unter gleichen Bedingungen, und ihre optimale Aktivität jeweils unter verschiedenen zellulären Bedingungen entfalten. Darüber hinaus können Isoenzyme unterschiedlich auf regulatorische Signale (Inhibitoren, Aktivatoren) ansprechen. In einem Organismus zeigen sich daher meist auch je nach seiner Entwicklungsphase unterschiedliche Verteilungsmuster von Isoenzymen.

Das Vorkommen von Isoenzymen weist somit hin auf

  • eine feinere Steuerung von Stoffwechselreaktionen,
  • unterschiedliche Stoffwechselmuster in verschiedenen Organen,
  • unterschiedliche Lokalisation und Rolle eines Enzyms im Stoffwechsel innerhalb eines Zelltyps.

Beispiele[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Ein erhöhter Spiegel der KKmb-Isoform im Blut deutet z.B. eindeutig auf einen Herzinfarkt hin.