N-Glykosylierung

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N-Glykosylierungsmuster in verschiedenen Arten
Typen der N-Glykosylierung
Modifikationen der N-Glykosylierungsgrundstruktur

Die N-Glykosylierung (synonym N-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Aminogruppen (N-) von Proteinen angehängt werden.

Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die N-Glykosylierung ist eine Form der Glykosylierung, bei der die Glykosylgruppen mit der Seitenkette von der Aminosäure Asparagin in Proteinen kovalent verbunden werden. Sie kommt in allen Lebewesen vor. Das Asparagin liegt dabei in der Erkennungssequenz Asn-X-Ser/Thr, mit X für eine beliebige Aminosäure außer Prolin, Serin und Threonin.[1] Innerhalb einer Art kommen teilweise unterschiedliche N-Glykosylierungen vor, die unter anderem vom Zelltyp abhängen.[1] Im Gegensatz zur N-Glykosylierung wird bei der O-Glykosylierung die Glykosylgruppe auf die Hydroxygruppe der Seitenkette der Aminosäuren Serin oder Threonin übertragen.

Biosynthese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die Synthese der N-Glykosylierungsgrundstruktur erfolgt an Dolicholpyrophosphat im endoplasmatischen Retikulum, die anschließende Modifikation im Golgi-Apparat. Das erste Kohlenhydrat an der Aminogruppe eines glykosylierten Asparagins ist ein N-Acetylglucosamin (GlcNAc) in β-Konfiguration.[1] Darauf folgen ein weiteres N-Acetylglucosamin und drei Mannosen (Man) als Grundstruktur der N-Glykosylierung, an der anschließend verschiedene Modifikationen erfolgen.

Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. a b c K. Drickamer, M. E.: Taylor Introduction to Glycobiology. 2. Ausgabe. Oxford University Press, 2006. ISBN 978-0-19-928278-4.