Threonin

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Strukturformel
Struktur von L-Threonin   Struktur von D-Threonin
L-Threonin (links) bzw. D-Threonin (rechts)
Allgemeines
Name Threonin
Andere Namen
  • L-Threonin
  • D-Threonin
  • L-allo-Threonin
  • D-allo-Threonin
  • (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutansäure
  • α-Amino-β-hydroxybuttersäure
  • Abkürzungen:
Summenformel C4H9NO3
CAS-Nummer
  • 72-19-5 (L-Threonin)
  • 632-20-2 (D-Threonin)
  • 80-68-2 (DL-Threonin)
  • 28954-12-3 (L-allo-Threonin)
  • 24830-94-2 (D-allo-Threonin)
PubChem 6288
ATC-Code

V06 

DrugBank NUTR00057
Kurzbeschreibung

farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch [1]

Eigenschaften
Molare Masse 119,12 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

255–257 °C (Zersetzung)(L-Threonin) [2]

pKs-Wert
  • pKs1: 2,17 (L-Threonin)[3]
  • pKs2: 9,00 (L-Threonin)[3]
  • pI: 5,59 (L-Threonin)[3]
Löslichkeit

schlecht in Wasser (90 g·l−1 bei 20 °C)[4], unlöslich in organischen Lösungsmitteln[5]

Sicherheitshinweise
Bitte die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [4]
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze
Toxikologische Daten

3098 mg·kg−1 (LD50Rattei.p.)[6]

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Threonin, abgekürzt Thr oder T, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Im Threonin findet sich am β-Kohlenstoffatom (= 3-Position) eine Hydroxygruppe und kann als 3-Methyl-Serin oder 3-hydroxyliertem Desmethyl-Valin betrachtet werden. Aufgrund der Hydroxygruppe ist Threonin wesentlich polarer und reaktiver als Valin. L-Threonin zählt zu den für den Menschen essentiellen Aminosäuren. Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatomen in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins.

L-Threonin zählt nach neuem Standard zu den polaren Aminosäuren und kann an seiner Hydroxygruppe phosphoryliert werden, wodurch es bei der Enzymregulation eine Rolle spielen kann.

Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Threonin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, ist L-Threonin gemeint.

Vorkommen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Threonin ist Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins. Der Tagesbedarf für Erwachsene wird mit 16 mg pro kg Körpergewicht angenommen.[7] Die folgenden Beispiele für den Gehalt an Threonin beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben.[8]

Lebensmittel Protein Threonin Anteil
Rindfleisch, roh 21,26 g 849 mg 4,0 %
Hähnchenbrustfilet, roh 23,09 g 975 mg 4,2 %
Lachs, roh 20,42 g 860 mg 4,2 %
Hühnerei 12,58 g 556 mg 4,4 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett 0 3,28 g 148 mg 4,5 %
Walnüsse 15,23 g 596 mg 3,9 %
Weizen-Vollkornmehl 13,70 g 395 mg 2,9 %
Mais-Vollkornmehl 0 6,93 g 261 mg 3,8 %
Reis, ungeschält 0 7,94 g 291 mg 3,7 %
Erbsen, getrocknet 24,55 g 872 mg 3,6 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Threonin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Threonin. In Fischen sind die Anti-Frost-Proteine fast ausschließlich aus L-Alanin und L-Threonin aufgebaut.[9]

Geschichte[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Der amerikanische Biochemiker William Cumming Rose beschäftigte sich während seiner wissenschaftlichen Laufbahn intensiv mit der Bedeutung von Aminosäuren für die Ernährung.[10] Bei Versuchen an Ratten in den 1930er Jahren musste er feststellen, dass die Fütterung mit den bis dahin 19 bekannten Aminosäuren nicht für ein Wachstum der Ratten ausreichte.[11] Daraufhin suchte er systematisch nach einer weiteren Aminosäure, die er schließlich aus Fibrin isolieren konnte und deren Struktur er richtig identifizierte.[12] Mit dieser als Threonin bezeichneten Aminosäure war damit die letzte der kanonischen proteinogenen Aminosäuren entdeckt. Der Name Threonin wurde aufgrund der Threose-Grundstruktur dieser Aminosäure gewählt.

Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die hier angegebenen Daten beziehen sich nur auf L-Threonin und D-Threonin.

Stereochemie[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatomen in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins mit folgenden absoluten Konfigurationen: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) und (2R,3R). Das in den Proteinen gebunden enthaltene L-Threonin besitzt (2S,3R)-Konfiguration und wird auch (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxy-butansäure (Bezeichnung gemäß der IUPAC-Nomenklatur) genannt. Die anderen drei Stereoisomeren [(2R,3S)-Threonin, (2S,3S)-allo-Threonin und (2R,3R)-allo-Threonin] des L-Threonins besitzen nur geringe Bedeutung.

L-Threonin - L-Threonine.svg D-Threonine.svg
L-Threonin (2S,3R) [links] bzw. D-Threonin (2R,3S) [rechts]
L-allo-Threonine.svg D-allo-Threonine.svg
L-allo-Threonin (2S,3S) [links] bzw. D-allo-Threonin (2R,3R) [rechts]

Biosynthese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Da L-Threonin zu den essentiellen Aminosäuren gehört, muss L-Threonin mit der Nahrung durch L-Threonin-haltige Proteine aufgenommen werden. In Pflanzen und Mikroorganismen beginnt die Biosynthese des L-Threonins ausgehend vom L-Aspartat, dessen Ursprünge (Oxalacetat) dem Citratcyclus entstammen. Das L-Aspartat wird über zwei Zwischenstufen, mittels entsprechender Enzyme (Aspartatkinase, Aspartatsemialdehyd-Dehydrogenase, Homoserindehydrogenase) zum L-Homoserin umgesetzt. In einem weiteren Schritt wird der primäre Alkohol vom L-Homoserin von einer Homoserinkinase phosphoryliert. Dieses Phosphohomoserin wird im letzten Schritt von der Homoserinphosphat-Mutaphosphatase (PLP) zum L-Threonin umgesetzt.

Abbau[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Für Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks

L-Threonin wird entweder zu Acetaldehyd sowie Glycin abgebaut, was von der Threonin-Aldolase[14] katalysiert wird. Die Aminosäure kann aber auch zu Propionyl-CoA umgesetzt werden.

Herstellung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

L-Threonin kann nach der Extraktionsmethode mit Hilfe von Ionenaustauschern aus Protein-Hydrolysaten gewonnen werden. Vorwiegend wird L-Threonin heute jedoch durch Fermentation hergestellt.

Verwendung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen [Aminoplasmal® (D), Aminosteril®-N-Hepa (D), Primene® (A)] zur parenteralen Ernährung findet L-Threonin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende „chemisch definierte Diät“ entwickelt, die L-Threonin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.[15]

Viele Getreidesorten weisen einen zu geringen Gehalt einer essentiellen Aminosäure auf. Durch diesen Mangel an nur einer Aminosäure sinkt die Verwertbarkeit aller aufgenommenen Aminosäuren auf den durch die in zu geringer Menge enthaltene essentielle Aminosäure („limitierende Aminosäure“)[15] bestimmten Wert. Man steigert den Nährwert des Getreides dann durch den gezielten Zusatz geringer Mengen jener essentieller Aminosäuren, die darin defizitär sind. Mit Ausnahme von Mais enthalten die meisten Getreidearten weniger L-Threonin als von den Nutztieren benötigt wird. Der Zusatz von L-Threonin zu Mischfutter ist in der Futtermittel-Industrie verbreitet und schont so natürliche Ressourcen.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

 Wiktionary: Threonin – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Datenblatt Threonin (PDF) bei Carl Roth, abgerufen am 13. März 2010.
  2. Datenblatt Threonin bei AlfaAesar, abgerufen am 13. März 2010 (JavaScript erforderlich).
  3. a b c Carl S. Vestling, Donald T. Warner: The isoelectric points of threonine and some related compounds. In: Journal of Biological Chemistry. Band 144, Nr. 3, 1942, S. 687–690 (jbc.org).
  4. a b c Datenblatt Threonin (PDF) bei Merck, abgerufen am 13. März 2010.
  5. Eintrag zu L-Threonin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 30. Mai 2014.
  6. Datenblatt Threonin bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 13. März 2010 (PDF).Vorlage:Sigma-Aldrich/Name nicht angegeben
  7. D. H. Baker: "Tolerance for branched-chain amino acids in experimental animals and humans", in: J. Nutr., 2005, 135 (6), S. 1585S–1590S; PMID 15930474.
  8. Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
  9. G. C. Barrett:Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, London, New York, 1985, S. 11, ISBN 0-412-23410-6.
  10. S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. Berlin 2015.
  11. W. C. Rose, Feeding experiments with mixtures of highly purified amino acids: I. The inadequacy of diets containing nineteen amino acids, J Biol Chem, Band 94, S. 155ff (1931)
  12. W. C. Rose, R. H. McCoy und C. E. Meyer, Feeding experiments with mixtures of highly purified amino acides: VIII. Isolation and identification of a new essential amino acid, J Biol Chem, Band 112, S. 283ff. (1935).
  13. Bernd Hoppe und Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung, in: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86; doi:10.1002/ciuz.19840180302.
  14. EC 4.1.2.5 (Threonin-Aldolase).
  15. a b Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren, in: Angewandte Chemie (Zeitschrift), 1978, 90 (3), S. 187–194; doi:10.1002/ange.19780900307.