„Peptidoglycane“ – Versionsunterschied

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Ergänzung zum Fehlen von Peptidoglycan bei L-Formen, Mycoplasmen (Penicillinresistenz) und Archaeen (Pseudopeptidoglycan); mit Literaturbelegen
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'''Peptidoglycane''' (PGN), '''Peptidoglykane''', auch '''Murein''' (aus dem Latein ''murus'' = ''Mauer'', ''Wall'', ''Schutz''<ref>{{Webarchiv|url=http://www.lateinwiki.org/murus |wayback=20100507102148 |text=''Murus bei Lateinwiki.de'' |archiv-bot=2019-05-06 19:39:09 InternetArchiveBot }}, abgerufen am 2. November 2009.</ref>), seltener '''Polysaccharid-Peptide''' genannt, sind aus [[Zucker]]n und [[Aminosäure]]n zusammengesetzte [[Makromolekül]]e, die in der [[Zellwand]] von [[Bakterien]] ('''Murein-Sacculus''') vorkommen. Sowohl [[grampositiv]]e als auch gramnegative Bakterien besitzen in ihrer Zellwand eine Festigkeit verleihende Schicht aus einem Peptidoglycan. Die Dicke der Hülle ist unterschiedlich, bei grampositiven 20 bis 80&nbsp;nm, bei gramnegativen weniger als 10&nbsp;nm. Ausnahmen bilden die zur [[Domäne (Taxonomie)|Domäne]] der Bakterien zählenden [[Mykoplasmen|Mycoplasmen]] und [[Spiroplasmen]], die keine Zellwand und damit auch keine Mureinhülle besitzen, sowie die [[Planctomyceten]],<ref>Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu ''Planctomycetales'' im [https://www.spektrum.de/biologie ''Lexikon der Biologie''], abgerufen am 15. Februar 2012.</ref> die eine proteinreiche [[S-Layer]]-Zellwand aufweisen.
'''Peptidoglycan''' (PGN), '''Peptidoglykan''' (pl. Peptidoglycane bzw. Peptidoglykane), auch '''Murein''' (aus dem Latein ''murus'' = ''Mauer'', ''Wall'', ''Schutz''<ref>{{Webarchiv|url=http://www.lateinwiki.org/murus |wayback=20100507102148 |text=''Murus bei Lateinwiki.de'' |archiv-bot=2019-05-06 19:39:09 InternetArchiveBot }}, abgerufen am 2. November 2009.</ref>), seltener '''Polysaccharid-Peptid''' genannt, ist ein aus [[Zucker]]n und [[Aminosäure]]n zusammengesetztes [[Makromolekül]], das in der [[Zellwand]] von [[Bakterien]] ('''Murein-Sacculus''') vorkommt. Sowohl [[grampositiv]]e als auch gramnegative Bakterien besitzen in ihrer Zellwand eine Festigkeit verleihende Schicht aus einem Peptidoglycan. Die Dicke der Hülle ist unterschiedlich, bei grampositiven 20 bis 80&nbsp;nm, bei gramnegativen weniger als 10&nbsp;nm. Ausnahmen bilden die L-Formen von Bakterien und die zur [[Domäne (Taxonomie)|Domäne]] der Bakterien zählenden [[Mykoplasmen|Mycoplasmen]] und ''[[Spiroplasmen]]'', die keine Zellwand und damit auch keine Mureinhülle besitzen, sowie die ''[[Planctomyceten]]'',<ref>Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu ''Planctomycetales'' im [https://www.spektrum.de/biologie ''Lexikon der Biologie''], abgerufen am 15. Februar 2012.</ref> die eine proteinreiche [[S-Layer]]-Zellwand aufweisen.

Peptidoglycan ist an der Zweiteilung (binary fission) der Bakterien beteiligt. L-Formen von Bakterien und Mykoplasmen (früher als PPLOs - pleuropneumonia-like organisms bezeichnet) vermehren sich <u>nicht</u> durch Zweiteilung, sondern durch einen Knospungsmechanismus.<ref>{{Literatur |Autor=Gertraud Kandler, [[Otto Kandler]] |Titel=Untersuchungen über die Morphologie und die Vermehrung der pleuropneumonie-ähnlichen Organismen und der L-Phase der Bakterien. I. Lichtmikroskopische Untersuchungen. |Sammelwerk=Archiv für Mikrobiologie |Band=21 |Nummer=2 |Datum=1954 |DOI=10.1007/BF01816378 |PMID=14350641 |Seiten=178–201 |Kommentar=Artikel auch in Englisch verfügbar |Online=https://badw.de/fileadmin/members/K/1501/1954-Kandler_Kandler-PPLO-I-English2015-03-11.pdf}}</ref>

Für die [[Archaeen|''Archaea'']] (früher Archaebakterien genannt) ist das Fehlen von Peptidoglycan charakteristisch.<ref>{{Literatur |Autor=[[Otto Kandler]], Hans Hippe |Titel=Lack of peptidoglycan in the cell walls of Methanosarcina barkeri |Sammelwerk=Archives of Microbiology |Band=113 |Nummer=1-2 |Datum=1977-01 |DOI=10.1007/BF00428580 |PMID=889387 |Seiten=57–60}}</ref> Bei einigen Archaeen, z.B. bei den ''Methanobacteriales'' und den ''Methanopyrales'' wurde das sog. [[Pseudopeptidoglycan]] (pseudomurein) gefunden und seine Biosynthese beschrieben.<ref>{{Literatur |Autor=Helmut König, [[Otto Kandler]], Walter Hammes |Titel=Biosynthesis of pseudomurein: isolation of putative precursors from Methanobacterium thermoautotrophicum |Sammelwerk=Canadian Journal of Microbiology |Band=35 |Nummer=1 |Datum=1989 |DOI=10.1139/m89-027 |PMID=2720492 |Seiten=176-181 |Online=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2720492/}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=[[Otto Kandler]], Helmut König |Titel=Cell wall polymers in Archaea (Archaebacteria) |Sammelwerk=Cellular and Molecular Life Sciences |Band=54 |Nummer=4 |Datum=1998 |DOI=10.1007/s000180050156 |PMID=9614965 |Seiten=305–308}}</ref>


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[[Datei:Peptidoglycan.svg|mini|Bild 1: Allgemeine Baueinheit des Mureins. ''N''-Acetylglucosamin und ''N''-Acetylmuraminsäure sind hierbei β(1→4) [[Glycosidische Bindung|glycosidisch]] miteinander verknüpft. An ''N''-Acetylmuraminsäure ist eine Kette aus vier Aminosäuren angeknüpft]]
[[Datei:Peptidoglycan.svg|mini|Bild 1: Allgemeine Baueinheit des Mureins. ''N''-Acetylglucosamin und ''N''-Acetylmuraminsäure sind hierbei β(1→4) [[Glycosidische Bindung|glycosidisch]] miteinander verknüpft. An ''N''-Acetylmuraminsäure ist eine Kette aus vier Aminosäuren angeknüpft]]


Peptidoglycane bestehen aus Strängen der zwei β(1→4) [[Glycosidische Bindung|glycosidisch]] miteinander verknüpften Zuckerderivatmoleküle [[N-Acetylglucosamin|''N''-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylmuraminsäure|''N''-Acetylmuraminsäure]] (siehe Bild 1), die als lineare Kettenmoleküle das Rückgrat bilden. Von jedem ''N''-Acetylmuraminsäure-Molekül geht – an dessen [[Milchsäure|Lactylgruppe]] gebunden – eine [[Oligopeptid]]kette zu einem ''N''-Acetylmuraminsäure-Molekül eines benachbarten Stranges (siehe Bild 2). Die Zusammensetzung bei grampositiven wie auch gramnegativen Bakterien ist nicht immer einheitlich. So besitzen die meisten grampositiven [[Kokken]] statt [[2,6-Diaminopimelinsäure|Diaminopimelinsäure]] (DAP) [[Lysin|<small>L</small>-Lysin]]. Manchmal ist die Aminosäure an Position 2 noch zusätzlich hydroxyliert.<ref name="madigan">Michael T. Madigan und John M. Martinko: ''Brock Mikrobiologie''. Pearson Studium; 11. aktualisierte Auflage 2009; ISBN 978-3-8273-7358-8; S. 83f.</ref> Ein wichtiges Charakteristikum des [[Tetrapeptide]]s ist das Vorhandensein von [[D-Aminosäuren|<small>D</small>-Aminosäuren]] wie [[Alanin|<small>D</small>-Alanin]] bzw. [[Glutaminsäure|<small>D</small>-Glutaminsäure]], die enzymatisch durch [[Racemase]]n aus den entsprechenden <small>L</small>-Aminosäuren gebildet werden.
Peptidoglycan besteht aus Strängen der zwei β(1→4) [[Glycosidische Bindung|glycosidisch]] miteinander verknüpften Zuckerderivatmoleküle [[N-Acetylglucosamin|''N''-Acetylglucosamin]] und [[N-Acetylmuraminsäure|''N''-Acetylmuraminsäure]] (siehe Bild 1), die als lineare Kettenmoleküle das Rückgrat bilden. Von jedem ''N''-Acetylmuraminsäure-Molekül geht – an dessen [[Milchsäure|Lactylgruppe]] gebunden – eine [[Oligopeptid]]kette zu einem ''N''-Acetylmuraminsäure-Molekül eines benachbarten Stranges (siehe Bild 2). Die Zusammensetzung bei grampositiven wie auch gramnegativen Bakterien ist nicht immer einheitlich. So besitzen die meisten grampositiven [[Kokken]] statt [[2,6-Diaminopimelinsäure|Diaminopimelinsäure]] (DAP) [[Lysin|<small>L</small>-Lysin]]. Manchmal ist die Aminosäure an Position 2 noch zusätzlich hydroxyliert.<ref name="madigan">Michael T. Madigan und John M. Martinko: ''Brock Mikrobiologie''. Pearson Studium; 11. aktualisierte Auflage 2009; ISBN 978-3-8273-7358-8; S. 83f.</ref> Ein wichtiges Charakteristikum des [[Tetrapeptide]]s ist das Vorhandensein von [[D-Aminosäuren|<small>D</small>-Aminosäuren]] wie [[Alanin|<small>D</small>-Alanin]] bzw. [[Glutaminsäure|<small>D</small>-Glutaminsäure]], die enzymatisch durch [[Racemase]]n aus den entsprechenden <small>L</small>-Aminosäuren gebildet werden.


=== Vernetzung ===
=== Vernetzung ===
Die parallel angeordneten Stränge sind quervernetzt. Für diese Verbindung wird ein Enzym benötigt, welches als [[Transpeptidase]] die [[Peptid]]ketten miteinander verknüpfen kann. Diese Transpeptidase wird auch als [[Penicillin-bindendes Protein]] (PBP) bezeichnet, da sie der Angriffspunkt der [[Beta-Lactam-Antibiotika]] ist. Sie kann unterschiedlich aufgebaut und deshalb [[Antibiotikaresistenz|resistent]] gegen diese [[Antibiotika]] sein.
Die parallel angeordneten Stränge sind quervernetzt. Für diese Verbindung wird ein Enzym benötigt, welches als [[Transpeptidase]] die [[Peptid]]ketten miteinander verknüpfen kann. Diese Transpeptidase wird auch als [[Penicillin-bindendes Protein]] (PBP) bezeichnet, da sie der Angriffspunkt der [[Beta-Lactam-Antibiotika]] ist und so die Zellwandsynthese gehemmt wird. Sie kann unterschiedlich aufgebaut und deshalb [[Antibiotikaresistenz|resistent]] gegen diese [[Antibiotika]] sein.

Die peptidoglycan-freien L-Formen von Bakterien und die Mycoplasmen (''[[Mollicutes]]'') sind penicillinresistent.


Bei ''[[Escherichia coli]]'' und anderen [[Gram-negative|gramnegativen Bakterien]] sind die beiden Tetrapeptide direkt verbunden (Abb. 2a). Hierbei ist die Aminogruppe der Diaminopimelinsäure des einen Peptids an die [[Carboxygruppe]] des terminalen <small>D</small>-Alanins des benachbarten Peptids verknüpft.
Bei ''[[Escherichia coli]]'' und anderen [[Gram-negative|gramnegativen Bakterien]] sind die beiden Tetrapeptide direkt verbunden (Abb. 2a). Hierbei ist die Aminogruppe der Diaminopimelinsäure des einen Peptids an die [[Carboxygruppe]] des terminalen <small>D</small>-Alanins des benachbarten Peptids verknüpft.
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Bei ''[[Staphylococcus aureus]]'' bzw. [[Gram-positive|grampositiven Bakterien]] verbindet eine Interpeptidbrücke aus fünf [[Glycin]]molekülen (syn. Pentaglycinbrücke, Pentapeptidbrücke<ref name="aktories">[[Klaus Aktories|K. Aktories]], U. Förstermann, F. Hofmann und [[Klaus Starke|K. Starke]]: ''Allgemeine und spezielle Pharmakologie und Toxikologie.'' 10. Auflage. München, Elsevier 2009. ISBN 978-3-437-42522-6</ref>) zwei Tetrapeptide (Abb. 2b).


Da das Verbindungsstück von Organismus zu Organismus verschiedene Aminosäuren enthalten kann, trägt dies dazu bei, dass über 100&nbsp;unterschiedliche Arten von Peptidoglycanen bekannt sind.<ref name=madigan/> Die Varianz der Aminosäuresequenz ist bei Grampositiven Bakterien stärker als bei Gramnegativen. Lediglich [[Histidin]], [[Arginin]] oder [[Prolin]] wurden noch nicht in einem Verbindungsstück nachgewiesen.
Da das Verbindungsstück von Organismus zu Organismus verschiedene Aminosäuren enthalten kann, trägt dies dazu bei, dass über 100&nbsp;unterschiedliche Arten von Peptidoglycanen bekannt sind.<ref name=madigan/> Die Varianz der Aminosäuresequenz ist bei Grampositiven Bakterien stärker als bei Gramnegativen. Lediglich [[Histidin]], [[Arginin]] oder [[Prolin]] wurden noch nicht in einem Verbindungsstück nachgewiesen. Die taxonomische Bedeutung der verschiedenen Peptidoglycan-Typen wurde beschrieben.<ref>{{Literatur |Autor=Karl-Heinz Schleifer, [[Otto Kandler]] |Titel=Peptidoglycan Types of Bacterial Bell Walls and their Taxonomic Implications |Sammelwerk=Bacteriological Reviews |Band=36 |Nummer=4 |Datum=1972 |DOI=10.1128/MMBR.36.4.407-477.1972 |PMC=408328 |PMID=4568761 |Seiten=407–775}}</ref>


Durch die Quervernetzung bildet das Murein ein flächiges Netz, das die Oberfläche der Bakterienzelle umspannt (Murein-Sacculus, siehe Abb. 3). In allen Fällen ist das Zuckerrückgrat gleich aufgebaut.
Durch die Quervernetzung bildet das Murein ein flächiges Netz, das die Oberfläche der Bakterienzelle umspannt (Murein-Sacculus, siehe Abb. 3). In allen Fällen ist das Zuckerrückgrat gleich aufgebaut.

Version vom 10. September 2022, 23:22 Uhr

Peptidoglycan (PGN), Peptidoglykan (pl. Peptidoglycane bzw. Peptidoglykane), auch Murein (aus dem Latein murus = Mauer, Wall, Schutz[1]), seltener Polysaccharid-Peptid genannt, ist ein aus Zuckern und Aminosäuren zusammengesetztes Makromolekül, das in der Zellwand von Bakterien (Murein-Sacculus) vorkommt. Sowohl grampositive als auch gramnegative Bakterien besitzen in ihrer Zellwand eine Festigkeit verleihende Schicht aus einem Peptidoglycan. Die Dicke der Hülle ist unterschiedlich, bei grampositiven 20 bis 80 nm, bei gramnegativen weniger als 10 nm. Ausnahmen bilden die L-Formen von Bakterien und die zur Domäne der Bakterien zählenden Mycoplasmen und Spiroplasmen, die keine Zellwand und damit auch keine Mureinhülle besitzen, sowie die Planctomyceten,[2] die eine proteinreiche S-Layer-Zellwand aufweisen.

Peptidoglycan ist an der Zweiteilung (binary fission) der Bakterien beteiligt. L-Formen von Bakterien und Mykoplasmen (früher als PPLOs - pleuropneumonia-like organisms bezeichnet) vermehren sich nicht durch Zweiteilung, sondern durch einen Knospungsmechanismus.[3]

Für die Archaea (früher Archaebakterien genannt) ist das Fehlen von Peptidoglycan charakteristisch.[4] Bei einigen Archaeen, z.B. bei den Methanobacteriales und den Methanopyrales wurde das sog. Pseudopeptidoglycan (pseudomurein) gefunden und seine Biosynthese beschrieben.[5][6]

Aufbau

Strukturformel von N-Acetylmuraminsäure (auch MurNAc oder NAM genannt)
Strukturformel von N-Acetylglucosamin (auch GlcNAc oder NAG genannt)
Bild 1: Allgemeine Baueinheit des Mureins. N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure sind hierbei β(1→4) glycosidisch miteinander verknüpft. An N-Acetylmuraminsäure ist eine Kette aus vier Aminosäuren angeknüpft

Peptidoglycan besteht aus Strängen der zwei β(1→4) glycosidisch miteinander verknüpften Zuckerderivatmoleküle N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure (siehe Bild 1), die als lineare Kettenmoleküle das Rückgrat bilden. Von jedem N-Acetylmuraminsäure-Molekül geht – an dessen Lactylgruppe gebunden – eine Oligopeptidkette zu einem N-Acetylmuraminsäure-Molekül eines benachbarten Stranges (siehe Bild 2). Die Zusammensetzung bei grampositiven wie auch gramnegativen Bakterien ist nicht immer einheitlich. So besitzen die meisten grampositiven Kokken statt Diaminopimelinsäure (DAP) L-Lysin. Manchmal ist die Aminosäure an Position 2 noch zusätzlich hydroxyliert.[7] Ein wichtiges Charakteristikum des Tetrapeptides ist das Vorhandensein von D-Aminosäuren wie D-Alanin bzw. D-Glutaminsäure, die enzymatisch durch Racemasen aus den entsprechenden L-Aminosäuren gebildet werden.

Vernetzung

Die parallel angeordneten Stränge sind quervernetzt. Für diese Verbindung wird ein Enzym benötigt, welches als Transpeptidase die Peptidketten miteinander verknüpfen kann. Diese Transpeptidase wird auch als Penicillin-bindendes Protein (PBP) bezeichnet, da sie der Angriffspunkt der Beta-Lactam-Antibiotika ist und so die Zellwandsynthese gehemmt wird. Sie kann unterschiedlich aufgebaut und deshalb resistent gegen diese Antibiotika sein.

Die peptidoglycan-freien L-Formen von Bakterien und die Mycoplasmen (Mollicutes) sind penicillinresistent.

Bei Escherichia coli und anderen gramnegativen Bakterien sind die beiden Tetrapeptide direkt verbunden (Abb. 2a). Hierbei ist die Aminogruppe der Diaminopimelinsäure des einen Peptids an die Carboxygruppe des terminalen D-Alanins des benachbarten Peptids verknüpft.

Bei Staphylococcus aureus bzw. grampositiven Bakterien verbindet eine Interpeptidbrücke aus fünf Glycinmolekülen (syn. Pentaglycinbrücke, Pentapeptidbrücke[8]) zwei Tetrapeptide (Abb. 2b).

Da das Verbindungsstück von Organismus zu Organismus verschiedene Aminosäuren enthalten kann, trägt dies dazu bei, dass über 100 unterschiedliche Arten von Peptidoglycanen bekannt sind.[7] Die Varianz der Aminosäuresequenz ist bei Grampositiven Bakterien stärker als bei Gramnegativen. Lediglich Histidin, Arginin oder Prolin wurden noch nicht in einem Verbindungsstück nachgewiesen. Die taxonomische Bedeutung der verschiedenen Peptidoglycan-Typen wurde beschrieben.[9]

Durch die Quervernetzung bildet das Murein ein flächiges Netz, das die Oberfläche der Bakterienzelle umspannt (Murein-Sacculus, siehe Abb. 3). In allen Fällen ist das Zuckerrückgrat gleich aufgebaut.

  • Abb. 2a: Schematische Darstellung der Mureinschicht von gramnegativen Bakterien am Beispiel von Escherichia coli[7] MurNAc = N-Acetylmuraminsäure; GlcNAc = N-Acetylglucosamin; DAP = Diaminopimelinsäure
    Abb. 2a: Schematische Darstellung der Mureinschicht von gramnegativen Bakterien am Beispiel von Escherichia coli[7]
    MurNAc = N-Acetylmuraminsäure;
    GlcNAc = N-Acetylglucosamin;
    DAP = Diaminopimelinsäure
  • Abb. 2b: Schematische Darstellung der Mureinschicht von grampositiven Bakterien am Beispiel von Staphylococcus aureus[7] MurNAc = N-Acetylmuraminsäure; GlcNAc = N-Acetylglucosamin
    Abb. 2b: Schematische Darstellung der Mureinschicht von grampositiven Bakterien am Beispiel von Staphylococcus aureus[7]
    MurNAc = N-Acetylmuraminsäure;
    GlcNAc = N-Acetylglucosamin
  • Abb. 3: Schematische Darstellung der Mureinschicht (Peptidoglycan) von gramnegativen Bakterien
    Abb. 3: Schematische Darstellung der Mureinschicht (Peptidoglycan) von gramnegativen Bakterien

Grampositive und gramnegative Bakterien

Ein Bakterium ist von einem einzigen Murein-Makromolekül umgeben. Gramnegative Bakterien (in der Gram-Färbung sich negativ verhaltend) besitzen eine dünne, einschichtige Mureinhülle, die etwa 5–10 % der Trockenmasse der Bakterienhülle ausmacht. Bei grampositiven Bakterien ist die dickere Zellwand aus einem mehrschichtigen Mureinnetz und Teichonsäuren aufgebaut. Der Mureinanteil kann hier bis zu 50 % der Trockenmasse der Bakterienhülle betragen, die durch basische Farbstoffe Gram-Färbung annimmt.[10]

Funktion, Erweiterung und Bedeutung

Die Mureinhülle hält den Bakterienprotoplasten gegen den osmotischen Innendruck zusammen. Wird die Mureinschicht verletzt oder aufgelöst, zum Beispiel durch das Enzym Lysozym, platzt das Bakterium. Beim Wachstum eines Bakteriums muss deshalb das Mureinnetz erweitert werden, ohne dass eine größere Lücke entsteht. Mureinbausteine werden im Cytoplasma synthetisiert und mit Hilfe des Lipidcarriers Bactoprenol (siehe auch: Transporter (Membranprotein)) exportiert. In dem außerhalb der Cytoplasmamembran gelegenen Mureinnetz werden durch spezifische lytische Enzyme lokal begrenzt Bindungen in den Rückgratsträngen und in den Oligopeptiden gelöst und die vorgefertigten und exportierten Mureinbausteine werden durch spezifische Enzyme eingefügt. Die Erweiterung des Mureins erfordert also ein genaues Zusammenspiel verschiedener Enzyme. Wird dieses Zusammenspiel gestört, platzt das Bakterium ebenfalls. Einige der wichtigsten Antibiotika, wie z. B. Vancomycin und Penicillin hemmen den Aufbau der Peptidoglycanschicht.

Rolle von Peptidoglycanen in der Darm-Hirn-Achse

Peptidoglycan spielt auch eine Rolle in der Darm-Hirn-Achse ("gut-brain axis") von Säugetieren. Der Magen-Darm-Trakt beherbergt verschiedene Mikroorganismen, darunter Bakterien, Archaeen, Pilze und Viren. Die Produkte des Stoffwechsels von Bakterien sind an den Stoffwechselfunktionen des Wirts beteiligt und beeinflussen außerdem das Immunsystem und das zentrale Nervensystem. Das Peptidoglycan wird von den Bakterien während des Zellwandabbaus und der Zellteilung sowie durch den Zelltod abgegeben. Bei einer Untersuchung an Mäusen wurde festgestellt, dass abgegebene Peptidoglycane die Aktivität der positiv auf den Appetit wirkende Neuronen im Hypothalamus direkt hemmen können. Dadurch wird das Hungergefühl und auch die Körpertemperatur herabgesetzt. Diese neue Erkenntnis könnte für die Behandlung von Stoffwechselstörungen wie Fettleibigkeit von Interesse sein.[11]

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. ↑ Murus bei Lateinwiki.de (Memento des Originals vom 7. Mai 2010 im Internet Archive)  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.lateinwiki.org, abgerufen am 2. November 2009.
  2. ↑ Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu Planctomycetales im Lexikon der Biologie, abgerufen am 15. Februar 2012.
  3. ↑ Gertraud Kandler, Otto Kandler: Untersuchungen über die Morphologie und die Vermehrung der pleuropneumonie-ähnlichen Organismen und der L-Phase der Bakterien. I. Lichtmikroskopische Untersuchungen. In: Archiv für Mikrobiologie. Band 21, Nr. 2, 1954, S. 178–201, doi:10.1007/BF01816378, PMID 14350641 (badw.de [PDF] Artikel auch in Englisch verfügbar).
  4. ↑ Otto Kandler, Hans Hippe: Lack of peptidoglycan in the cell walls of Methanosarcina barkeri. In: Archives of Microbiology. Band 113, Nr. 1-2, Januar 1977, S. 57–60, doi:10.1007/BF00428580, PMID 889387.
  5. ↑ Helmut König, Otto Kandler, Walter Hammes: Biosynthesis of pseudomurein: isolation of putative precursors from Methanobacterium thermoautotrophicum. In: Canadian Journal of Microbiology. Band 35, Nr. 1, 1989, S. 176–181, doi:10.1139/m89-027, PMID 2720492 (nih.gov).
  6. ↑ Otto Kandler, Helmut König: Cell wall polymers in Archaea (Archaebacteria). In: Cellular and Molecular Life Sciences. Band 54, Nr. 4, 1998, S. 305–308, doi:10.1007/s000180050156, PMID 9614965.
  7. ↑ a b c d Michael T. Madigan und John M. Martinko: Brock Mikrobiologie. Pearson Studium; 11. aktualisierte Auflage 2009; ISBN 978-3-8273-7358-8; S. 83f.
  8. ↑ K. Aktories, U. Förstermann, F. Hofmann und K. Starke: Allgemeine und spezielle Pharmakologie und Toxikologie. 10. Auflage. München, Elsevier 2009. ISBN 978-3-437-42522-6
  9. ↑ Karl-Heinz Schleifer, Otto Kandler: Peptidoglycan Types of Bacterial Bell Walls and their Taxonomic Implications. In: Bacteriological Reviews. Band 36, Nr. 4, 1972, S. 407–775, doi:10.1128/MMBR.36.4.407-477.1972, PMID 4568761, PMC 408328 (freier Volltext).
  10. ↑ Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu Murein im Lexikon der Biologie, abgerufen am 22. November 2008.
  11. ↑ Ilana Gabanyi, Gabriel Lepousez, Richard Wheeler, Alba Vieites-Prado, Antoine Nissant, Sébastien Wagner, Carine Moigneu, Sophie Dulauroy, Samia Hicham, Bernadette Polomack, Florine Verny, Philip Rosenstiel, Nicolas Renier, Ivo Gomperts Boneca, Gérard Eberl, Pierre-Marie Lledo: Bacterial sensing via neuronal Nod2 regulates appetite and body temperature In: Science Band 376, Ausgabe 6590 (2022). doi:10.1126/science.abj3986
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