δ-Aminolävulinatsynthase

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5-Aminolävulinatsynthase, unspezifische
5-Aminolävulinatsynthase, unspezifische
Bändermodell (Tetramer) der ALAS von Rhodobacter, nach PDB 2BWN
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 584 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Pyridoxalphosphat
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name ALAS1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.3.1.37Transferase
Substrat Succinyl-CoA + Glycin
Produkte 5-Aminolävulinat + CoA + CO2
Vorkommen
Homologie-Familie ALAS
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die δ-Aminolävulinatsynthase (δ-ALAS) ist ein mitochondriales Enzym, das sich in Hepatozyten und Erythroblasten findet. Es existieren zwei Isoenzyme, ein ubiquitär vorkommendes (Gen: ALAS1) und eines, das spezifisch für Erythroblasten (Gen: ALAS2) ist. Das Enzym katalysiert die Reaktion von Succinyl-CoA aus dem Citratzyklus mit der Aminosäure Glycin zu δ-Aminolävulinat unter Abspaltung von CO2. Diese Reaktion stellt den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt der Häm-Biosynthese dar. Die Reaktion ist von Pyridoxalphosphat abhängig. Gehemmt wird die δ-Aminolävulinatsynthase durch Schwermetalle wie Blei und durch Häm selbst als Endprodukt des Häm-Biosyntheseweges.[1]

Ein Defekt des ALAS2-Gens führt zu einer (sehr seltenen) Chromosom X-gebundenen sideroblastischen Anämie. Dabei kommt es zu einer Eisenakkumulation in den Mitochondrien der Knochenmarkszellen.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt P13196, UniProt P22557

Weblinks[Bearbeiten]