β-Galactosidase

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β-Galactosidase
β-Galactosidase
Beta-galactosidase tetramer, E.Coli nach PDB 3MV0
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 649 Aminosäuren
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen GLB1 ; EBP; ELNR1; S-Gal
Externe IDs
Arzneistoffangaben
ATC-Code A16AB04
DrugBank DB00103
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.2.1.23Glycosidase
Reaktionsart Hydrolyse endständiger β-D-Galactose-Reste in β-D-Galactosiden
Substrat β-D-Galactoside
Produkte β-D-Galactose
Vorkommen
Homologie-Familie Galactosidase 3
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

β-Galactosidasen (auch β-Galaktosidasen) sind Enzyme, die endständige, glycosidisch gebundene β-D-Galactose von Biomolekülen (z. B. Gangliosiden, Glycoproteinen und Glycosaminoglycanen) hydrolytisch abspalten. Sie kommen in allen Lebewesen vor, wo sie unterschiedlichen Stellenwert im Stoffwechsel haben. Bakterielle β-Galactosidase wird im Labor verwendet. Außer der bakteriellen Lactase, die ebenfalls eine β-Galactosidase ist, gibt es auch eine menschliche Lactase, die nicht zu EC 3.2.1.23 gerechnet wird. Das menschliche Enzym wird vom GLB1-Gen in zwei Spleißvarianten codiert, die in allen Zellen sowohl in den Lysosomen als auch im Zytoplasma vorkommen. Mutationen im GLB1-Gen können zu verschiedenen Typen der Gangliosidose und zu Typ 4B der Mucopolysaccharidose führen.[1]

Funktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Als Exoglycosidasen katalysieren sie die Hydrolyse der glycosidischen Bindung von β-Galactopyranosiden. Dabei entsteht das Monosaccharid Galactose. β-Galactosidasen sind je nach Aufgabe und Organismus unterschiedlich spezifisch; so können einige von ihnen auch α-L-Arabinopyranoside hydrolysieren.

Verwendung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

In der Mikro- und Molekularbiologie wird das aus dem gramnegativen Bakterium Escherichia coli stammende Gen für die β-Galactosidase, genannt lacZ, als Reportergen verwendet. In mit Gentechnik veränderten Bakterien (z. B. Blau-Weiß-Selektion von Kolonien), Hefen (z. B. Hefe-Zwei-Hybrid-System) oder auch höheren Organismen (z. B. Knockout-Maus) zeigt die Hydrolyse von X-Gal (5-Brom-4-chlor-3-indoxyl-β-D-galactopyranosid) zu Galactose und einem blauen, wasserunlöslichen Indigo-Farbstoff die Genexpression von lacZ an.

Die enzymatische Aktivität der β-Galactosidase wird mit Hilfe der hydrolytischen Spaltung von ONPG (o-Nitrophenyl-β-D-galactopyranosid) gemessen. Industriell wird β-Galactosidase intensiv in der Milchindustrie eingesetzt, so zum Beispiel bei der Produktion von lactosefreier Milch oder bei der Behandlung von Molke.

Klassifikation[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

β-Galactosidasen bilden Familie 35 in der Klassifikation der Glycosidasen nach Henrissat.[2]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt-Eintrag.
  2. Bernard Henrissat: Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries.