HBG1

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HBG1
HBG1
Struktur des HBG1-Proteins
Bezeichner
Gen-Name(n) HBG1; HBGA; HBGR; HSGGL1
Externe IDs

Die Untereinheit Hemoglobin gamma-1 ist ein Protein, für welches das beim Menschen vorhandene HBG1-Gen codiert.[1]

Funktion

Die gammaglobin-Gene (HBG1 und HBG2) äußern sich normalerweise in der fötalen Leber, Milz und Knochenmark. Zwei gamma-Ketten bilden zusammen mit zwei alpha-Ketten das fötale Hämoglobin (HbF), welches bei der Geburt normalerweise durch das Hämoglobin Erwachsener (HbA) ersetzt wird. Bei einigen beta-Thalassämien und den damit verbundenen Bedingungen dauert die Produktion von gamma-Ketten auch noch im Erwachsenenalter an. Die zwei Arten von gamma-Ketten unterscheiden sich bei Residuum 136, wo man bei der G-gamma-Produktion (HBG2) Glycin und bei der A-gamma-Produktion (HBG1) Alanin vorfindet. Ersteres ist bei der Geburt prädominant. Die Reihenfolge der Gene im beta-globin Cluster lautet: 5' - ε – γ-G – γ-A – δ – β - 3'.[2]

Einzelnachweise

  1. ↑ Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO, Pretorius IM, Jarman AP, Weatherall DJ: A review of the molecular genetics of the human alpha-globin gene cluster. In: Blood. 73. Jahrgang, Nr. 5, Mai 1989, S. 1081–104, PMID 2649166.
  2. ↑ Entrez Gene: HBG1 hemoglobin, gamma A. Abgerufen am 19. Mai 2012.

Literatur

  • Huisman TH, Kutlar F, Gu LH: Gamma chain abnormalities and gamma-globin gene rearrangements in newborn babies of various populations. In: Hemoglobin. 15. Jahrgang, Nr. 5, 1992, S. 349–79, doi:10.3109/03630269108998857, PMID 1802881.
  • Gelinas R, Yagi M, Endlich B, et al.: Sequences of G gamma, A gamma, and beta genes of the Greek (A gamma) HPFH mutant: evidence for a distal CCAAT box mutation in the A gamma gene. In: Prog. Clin. Biol. Res. 191. Jahrgang, 1985, S. 125–39, PMID 2413469.
  • Giardina B, Messana I, Scatena R, Castagnola M: The multiple functions of hemoglobin. In: Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 30. Jahrgang, Nr. 3, 1995, S. 165–96, doi:10.3109/10409239509085142, PMID 7555018.
  • Anderson NL, Anderson NG: The human plasma proteome: history, character, and diagnostic prospects. In: Mol. Cell Proteomics. 1. Jahrgang, Nr. 11, 2003, S. 845–67, doi:10.1074/mcp.R200007-MCP200, PMID 12488461.
  • Chang JC, Kan YW: beta 0 thalassemia, a nonsense mutation in man. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 76. Jahrgang, Nr. 6, 1979, S. 2886–9, doi:10.1073/pnas.76.6.2886, PMID 88735, PMC 383714 (freier Volltext).
  • Saglio G, Ricco G, Mazza U, et al.: Human T gamma globin chain is a variant of A gamma chain (A gamma Sardinia). In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76. Jahrgang, Nr. 7, 1979, S. 3420–4, doi:10.1073/pnas.76.7.3420, PMID 291015, PMC 383837 (freier Volltext).
  • Poon R, Kan YW, Boyer HW: Sequence of the 3'-noncoding and adjacent coding regions of human gamma-globin mRNA. In: Nucleic Acids Res. 5. Jahrgang, Nr. 12, 1979, S. 4625–30, PMID 318163, PMC 342777 (freier Volltext).
  • Grifoni V, Kamuzora H, Lehmann H, Charlesworth D: A new Hb variant: Hb F Sardinia gamma75(E19) isoleucine leads to threonine found in a family with Hb G Philadelphia, beta-chain deficiency and a Lepore-like haemoglobin indistinguishable from Hb A2. In: Acta Haematol. 53. Jahrgang, Nr. 6, 1975, S. 347–55, doi:10.1159/000208204, PMID 808940.
  • Proudfoot NJ, Brownlee GG: 3' non-coding region sequences in eukaryotic messenger RNA. In: Nature. 263. Jahrgang, Nr. 5574, 1976, S. 211–4, doi:10.1038/263211a0, PMID 822353.
  • Marotta CA, Forget BG, Cohne-Solal M, et al.: Human beta-globin messenger RNA. I. Nucleotide sequences derived from complementary RNA. In: J. Biol. Chem. 252. Jahrgang, Nr. 14, 1977, S. 5019–31, PMID 873928.
  • Frier JA, Perutz MF: Structure of human foetal deoxyhaemoglobin. In: J. Mol. Biol. 112. Jahrgang, Nr. 1, 1977, S. 97–112, doi:10.1016/S0022-2836(77)80158-7, PMID 881729.
  • Ahern E, Holder W, Ahern V, et al.: Haemoglobin F Victoria Jubilee (alpha 2 A gamma 2 80 Asp-Try). In: Biochim. Biophys. Acta. 393. Jahrgang, Nr. 1, 1975, S. 188–94, PMID 1138921.
  • Waye JS, Cai SP, Eng B, et al.: Clinical course and molecular characterization of a compound heterozygote for sickle hemoglobin and hemoglobin Kenya. In: Am. J. Hematol. 41. Jahrgang, Nr. 4, 1993, S. 289–91, doi:10.1002/ajh.2830410413, PMID 1283810.
  • Bailey WJ, Hayasaka K, Skinner CG, et al.: Reexamination of the African hominoid trichotomy with additional sequences from the primate beta-globin gene cluster. In: Mol. Phylogenet. Evol. 1. Jahrgang, Nr. 2, 1994, S. 97–135, doi:10.1016/1055-7903(92)90024-B, PMID 1342932.
  • Gottardi E, Losekoot M, Fodde R, et al.: Rapid identification by denaturing gradient gel electrophoresis of mutations in the gamma-globin gene promoters in non-deletion type HPFH. In: Br. J. Haematol. 80. Jahrgang, Nr. 4, 1992, S. 533–8, doi:10.1111/j.1365-2141.1992.tb04569.x, PMID 1374633.
  • Berry M, Grosveld F, Dillon N: A single point mutation is the cause of the Greek form of hereditary persistence of fetal haemoglobin. In: Nature. 358. Jahrgang, Nr. 6386, 1992, S. 499–502, doi:10.1038/358499a0, PMID 1379347.
  • Loudianos G, Moi P, Lavinha J, et al.: Normal delta-globin gene sequences in Sardinian nondeletional delta beta-thalassemia. In: Hemoglobin. 16. Jahrgang, Nr. 6, 1993, S. 503–9, doi:10.3109/03630269208993118, PMID 1487421.
  • Fucharoen S, Shimizu K, Fukumaki Y: A novel C-T transition within the distal CCAAT motif of the G gamma-globin gene in the Japanese HPFH: implication of factor binding in elevated fetal globin expression. In: Nucleic Acids Res. 18. Jahrgang, Nr. 17, 1990, S. 5245–53, doi:10.1093/nar/18.17.5245, PMID 1698280, PMC 332148 (freier Volltext).
  • Plaseska D, Kutlar F, Wilson JB, et al.: Hb F-Jiangsu, the first gamma chain variant with a valine----methionine substitution: alpha 2A gamma 2 134(H12)Val----Met. In: Hemoglobin. 14. Jahrgang, Nr. 2, 1991, S. 177–83, doi:10.3109/03630269009046959, PMID 1703137.
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