Selenomethionin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Strukturformel
Struktur von Selenomethionin
Strukturformel ohne Angabe der Stereochemie
Allgemeines
Name Selenomethionin
Andere Namen

2-Amino-4-(methylselenyl)buttersäure

Summenformel C5H11NO2Se
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer
  • 1464-42-2 (Racemat)
  • 3211-76-5 (L-Selenomethionin)
  • 13091-98-0 (D-Selenomethionin)
EG-Nummer 215-977-0
ECHA-InfoCard 100.014.525
PubChem 15103
Wikidata Q415925
Eigenschaften
Molare Masse 196,1 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

265–267 °C[1]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]

L-Selenomethionin

06 – Giftig oder sehr giftig 08 – Gesundheitsgefährdend 09 – Umweltgefährlich

Gefahr

H- und P-Sätze H: 301​‐​331​‐​373​‐​410
P: 261​‐​273​‐​301+310​‐​311​‐​501 [1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Selenomethionin ist eine α-Aminosäure und ein Analogon der Aminosäure Methionin.

Stereochemie[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Selenomethionin besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zwei Enantiomere. Ist der Name ‚Selenomethionin‘ durch keinen Deskriptor näher gekennzeichnet, ist L-Selenomethionin [Synonym: (S)-Selenomethionin] gemeint.

D-Selenomethionin [Synonym: (R)-Selenomethionin] ist das Enantiomer von L-Selenomethionin und kommt in der Natur nicht vor.

Enantiomere von Selenomethionin
Name L-Selenomethionin D-Selenomethionin
Strukturformel L-Selenomethionine.svg D-Selenomethionine.svg
Andere Namen (S)-Selenomethionin (R)-Selenomethionin
CAS-Nummer 3211-76-5 13091-98-0
1464-42-2 (Racemat)
EG-Nummer 608-705-0
ECHA-Infocard 100.123.183
PubChem 105024 5460538
Wikidata Q27096144 Q27110364

Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Selenomethionin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe zum einsamen Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Zwitterionen von L-Selenomethionin (links) bzw. D-Selenomethionin (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Selenomethionin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser besitzt. Selenomethionin zählt nicht zu den essentiellen Aminosäuren.

Synthese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Zur Synthese von racemischem Selenomethionin geht man aus von α-Brom-γ-butyrolacton. Man substituiert das Halogen gegen eine Aminogruppe durch Umsetzung mit Ammoniak. Der entstehende Bromwasserstoff wird mit Bariumhydroxid neutralisiert. Beim Ansäuern mit Schwefelsäure entsteht das Hydrobromid von α-Amino-γ-butyrolacton. Dessen Ringöffnung mit Kaliumacetat und Ethanol liefert ein Diketopiperazin, das zugleich ein Diol mit zwei primären Hydroxygruppen ist. Die nucleophile Substitution mit Kaliummethylselenid und anschließende saure Aufarbeitung liefert dann (RS)-Selenomethionin.[2]

Synthese von (RS)-Selenomethionin.[2]

Verwendung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

L-Selenomethionin wird in der Röntgenstrukturanalyse von Proteinen verwendet. Hierbei wird während der rekombinanten Proteinsynthese Selenomethionin statt Methionin in die Proteine eingebaut. Dies dient der Lösung des Phasenproblems (Patterson-Methode).[3]

L-Selenomethionin wird auch zur Versorgung des Menschen mit dem Spurenelement Selen genutzt: dazu wird diese Aminosäure an Hefen verfüttert, die Hefen wiederum werden zu pharmazeutischen Präparaten weiter prozessiert.

Sonstiges[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Siehe auch[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. a b c Datenblatt Seleno-L-methionine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 23. April 2011 (PDF).
  2. a b X. G. Ran, D. R. Cao, L. Y. Wang, Y. C. Lin: A Convenient Synthesis of D,L-Selenomethionine, Polish J. Chem. 83 (2009) 431–435.
  3. Michael Pieper, Michael Betz, Nediljko Budisa, Franz-Xaver Gomis-Rüth, Wolfram Bode, Harald Tschesche: Expression, Purification, Characterization, and X-Ray Analysis of Selenomethionine 215 Variant of Leukocyte Collagenase, in: J Protein Chem., 1997, 16 (6), S. 637–650; PMID 9263126; doi:10.1023/A:1026327125333.