Globuline

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Globuline sind Speicherproteine von Pflanzen und Proteine des Blutplasmas der Tiere. Albumin jedoch gehört als einziges Blutprotein nicht zu den Globulinen. Globuline gehören zur Gruppe der Globulären Proteine. Hauptbildungsort der Globuline ist die Leber. Im Blutplasma machen sie etwa 40 % der gesamten Proteine aus, ihre Masse beträgt zwischen 36 kDa und 1,3 MDa. Bei 60 °C verklumpen Globuline, außerdem werden sie durch Fällungsmittel denaturiert. Abgebaut werden sie von Enzymen und durch Hydrolyse.

Globuline sind in Wasser unlösliche Eiweißstoffe, die mit verdünnten Neutralsalzlösungen, wie z. B. Ammoniumsulfatlösung, gelöst werden können. Sie haben zahlreiche Funktionen, unter anderem als Enzyme, in der pH-Wert-Regulierung, als Energielieferanten, Transporter und in der Hämostase. Ihre Hauptaufgabe ist aber in der natürlichen und der erworbenen Immunität gegen Fremdkörper zu sehen. Die immunologisch aktiven Globuline werden als Immunglobuline bezeichnet, ihre Synthese findet in Plasmazellen statt.

Nach ihrer elektrophoretischen Beweglichkeit werden sie in vier Gruppen unterteilt:

Literatur[Bearbeiten]

  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
  • Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.
  • Speckmann, Hescheler, Köhling: Physiologie 6. Auflage, Urban & Fischer, München 2013. ISBN 978-3-437-41319-3