Fusogenes Protein

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Fusogene Proteine (synonym Zell-Zell-Fusogene) sind transmembrane Glycoproteine, die eine Zellfusion bewirken.[1] Fusogene Proteine werden gelegentlich auch als Fusionsproteine bezeichnet, was jedoch mit Fusionsproteinen verwechselt werden kann.

Eigenschaften[Bearbeiten]

Sie dienen bei Tieren der Zellfusion, z. B. bei der Verschmelzung von Gameten bei der Befruchtung, bei der Myogenese, bei der Ausbildung der Plazenta, beim Umbau von Knochen, bei der Immunantwort und bei der Organentwicklung.[1][2] Das Protein EFF-AFF vermittelt bei Caenorhabditis elegans die Fusion der Ankerzelle mit dem Saum des Uterus.[3][4]

Fusogene Proteine kommen in manchen Viren zum Zelleintritt und zur Syncytienbildung vor. Virale Fusogene sind z. B. das Hämagglutinin des Influenzavirus,[5] das HBsAg des Hepatitis-B-Virus, das fusogene Protein des Zytomegalievirus und anderer Herpesviren,[6][7] des Sendaivirus[8] oder das Glycoprotein des Vesicular stomatitis virus.

Anwendungen[Bearbeiten]

In der Biochemie werden Zellfusionen in vitro unter anderem bei der Hybridom-Technik durchgeführt.[9]

Weblinks[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b K. Shilagardi, S. Li, F. Luo, F. Marikar, R. Duan, P. Jin, J. H. Kim, K. Murnen, E. H. Chen: Actin-propelled invasive membrane protrusions promote fusogenic protein engagement during cell-cell fusion. In: Science Band 340, Nummer 6130, April 2013, ISSN 1095-9203, S. 359–363, doi:10.1126/science.1234781, PMID 23470732, PMC 3631436 (freier Volltext).
  2. O. Avinoam, B. Podbilewicz: Eukaryotic cell-cell fusion families. In: Current topics in membranes. Band 68, 2011, ISSN 1063-5823, S. 209–234, doi:10.1016/B978-0-12-385891-7.00009-X, PMID 21771501.
  3. Sapir A, Choi J, Leikina E, Avinoam O, Valansi C, Chernomordik LV, Newman AP, Podbilewicz B: AFF-1, a FOS-1-regulated fusogen, mediates fusion of the anchor cell in C. elegans. In: Developmental Cell. 12, Nr. 5, May 2007, S. 683–98. doi:10.1016/j.devcel.2007.03.003. PMID 17488621. PMC: 1975806 (freier Volltext). Abgerufen am 18. September 2012.
  4. O. Avinoam, K. Fridman, C. Valansi, I. Abutbul, T. Zeev-Ben-Mordehai, U. E. Maurer, A. Sapir, D. Danino, K. Grünewald, J. M. White, B. Podbilewicz: Conserved eukaryotic fusogens can fuse viral envelopes to cells. In: Science (New York, N.Y.). Band 332, Nummer 6029, April 2011, ISSN 1095-9203, S. 589–592, doi:10.1126/science.1202333, PMID 21436398, PMC 3084904 (freier Volltext).
  5. J. P. Richard, E. Leikina, L. V. Chernomordik: Cytoskeleton reorganization in influenza hemagglutinin-initiated syncytium formation. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1788, Nummer 2, Februar 2009, ISSN 0006-3002, S. 450–457, doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.014, PMID 18976631, PMC 2668568 (freier Volltext).
  6. D. Atanasiu, W. T. Saw, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Cascade of events governing cell-cell fusion induced by herpes simplex virus glycoproteins gD, gH/gL, and gB. In: Journal of virology. Band 84, Nummer 23, Dezember 2010, ISSN 1098-5514, S. 12292–12299, doi:10.1128/JVI.01700-10, PMID 20861251, PMC 2976417 (freier Volltext).
  7. B. P. Hannah, E. E. Heldwein, F. C. Bender, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Mutational evidence of internal fusion loops in herpes simplex virus glycoprotein B. In: Journal of virology. Band 81, Nummer 9, Mai 2007, ISSN 0022-538X, S. 4858–4865, doi:10.1128/JVI.02755-06, PMID 17314168, PMC 1900191 (freier Volltext).
  8. C. A. Kruse, B. J. Wisnieski, G. Popják: Characterization of a glycoprotein fusogen isolated from Sendai virus. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 797, Nummer 1, Januar 1984, ISSN 0006-3002, S. 40–50, PMID 6318835.
  9. E. Traggiai, S. Becker, K. Subbarao, L. Kolesnikova, Y. Uematsu, M. R. Gismondo, B. R. Murphy, R. Rappuoli, A. Lanzavecchia: An efficient method to make human monoclonal antibodies from memory B cells: potent neutralization of SARS coronavirus. In: Nature Medicine. Band 10, Nummer 8, August 2004, ISSN 1078-8956, S. 871–875, doi:10.1038/nm1080, PMID 15247913.