Melittin

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Melittin
Melittin
Bänderdarstellung des biologisch aktiven Homotetramers
Vorhandene Strukturdaten: 1bh1, 2mlt
Masse/Länge Primärstruktur 26 AS (Monomer)
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Präkursor Propeptid (48 AS)
Bezeichner
Gen-Name(n) MELT
Externe IDs
Transporter-Klassifikation
TCDB 1.C.18.1.1
Bezeichnung Melittin-Familie
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Stechimmen (Aculeata)

Melittin (griech. von mélitta – die Biene) bezeichnet ein als Hauptbestandteil (50–70 %)[1] im Bienengift enthaltenes kationisches Polypeptid, bestehend aus 26 Aminosäuren.[2] Homologe Peptide wurden in anderen Stechimmen-Gattungen, wie Vespula (UniProt P59262), Vespa (UniProt P68409) und Polistes (UniProt P59261) gefunden. Melittin ist ein porenbildendes Toxin.

Struktur und Funktion[Bearbeiten]

Bänder- und Stäbchendarstellung des Homodimers zur Veranschaulichung der hydrophoben Seitenketten, die hydrophoben Wechselwirkungen ausbilden.

Die Primärstruktur des Monomers besteht aus 26 Aminosäuren, mit einer Molekülmasse von 2848 Da.[3][4]

Der Aufbau ähnelt dem eines Tensids: 19 der 20 Aminosäuren am N-Terminus sind unpolar, die sechs Aminosäuren am C-Terminus des Proteins sind polar. Es ist trotz des überwiegenden Anteils an unpolaren Aminosäuren in Wasser als Tetramer löslich, d.h. jeweils vier der Proteine bilden eine Einheit, die in Wasser löslich ist.[5]

Melittin lagert sich in Zellmembranen ein und bildet dort Kanäle, die für gelöste Ionen durchlässig sind. Die Durchlässigkeit ist dabei für Anionen höher als die für Kationen.[5] Es wird davon ausgegangen, dass dies durch eine parallele Anordnung des Melittins in der Zellmembran als Tetramer geschieht, d.h., im Gegensatz zum Tetramer in Wasser zeigen alle Proteine in die gleiche Richtung.[6]

Die Ionendurchlässigkeit der Zellmembran führt in Folge zur Freisetzung von Kaliumionen und damit schließlich zu Zelltod, Mastzellzerfall und Gefäßerweiterung.

Die abgebildete Melittinskulptur von Julian Voss-Andreae (2009) beruht auf kristallographischen Daten des Moleküls.[7]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Bee venom melittin blocks neutrophil O2 production. doi:10.1007/BF00915999
  2. The sting. Melittin forms channels in lipid bilayers. PMID 6269667; PMC 1327579 (freier Volltext, PDF).
  3. Primärstruktur des Monomers: Gly-Ile-Gly-Ala-Val-Leu-Lys-Val-Leu-Thr-Thr-Gly-Leu-Pro-Ala-Leu-Ile-Ser-Trp-Ile-Lys-Arg-Lys-Arg-Gln-Gln
  4. UniProt P01501
  5. a b The structure of melittin. I. Structure determination and partial refinement. PMID 7076661; PDF.
  6. The structure of melittin in membranes. PMID 3779000; PMC 1329835 (freier Volltext, PDF).
  7. Julian Voss-Andreae: Quantum Sculptures on Vimeo