„Kreatin“ – Versionsunterschied

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== Weiterführende Literatur ==
== Weiterführende Literatur ==
* John T. Brosnan, Robin P. da Silva, Margaret E. Brosnan: ''The metabolic burden of creatine synthesis.'' In: ''Amino Acids.'' 40, 2011, S. 1325–1331, {{DOI|10.1007/s00726-011-0853-y}}.
* M. E. Brosnan, J. T. Brosnan: ''The role of dietary creatine.'' In: ''Amino acids.'' Band 48, Nummer 8, August 2016, S. 1785–1791, {{DOI|10.1007/s00726-016-2188-1}}, PMID 26874700 (Review).
* J. T. Brosnan, R. P. da Silva, M. E. Brosnan: ''The metabolic burden of creatine synthesis.'' In: ''Amino acids.'' Band 40, Nummer 5, Mai 2011, S. 1325–1331, {{DOI|10.1007/s00726-011-0853-y}}, PMID 21387089 (Review).
* S. A. Smith, S. J. Montain u. a.: [http://jap.physiology.org/content/85/4/1349.long ''Creatine supplementation and age influence muscle metabolism during exercise.''] In: ''[[Journal of Applied Physiology]].'' Band 85, Nummer 4, Oktober 1998, S. 1349–1356, PMID 9760327.
* S. A. Smith, S. J. Montain u. a.: [http://jap.physiology.org/content/85/4/1349.long ''Creatine supplementation and age influence muscle metabolism during exercise.''] In: ''[[Journal of Applied Physiology]].'' Band 85, Nummer 4, Oktober 1998, S. 1349–1356, PMID 9760327.
* Weitere Informationen zur Funktion und Wirkung des Kreatinkinase-Systems, sowie der Anwendung von Kreatin siehe in der [http://www.cell.biol.ethz.ch/research/emeriti/wallimann Linkliste] und [[Theo Wallimann]].
* Weitere Informationen zur Funktion und Wirkung des Kreatinkinase-Systems, sowie der Anwendung von Kreatin siehe in der [http://www.cell.biol.ethz.ch/research/emeriti/wallimann Linkliste] und [[Theo Wallimann]].

Version vom 13. August 2016, 19:10 Uhr

Strukturformel
Strukturformel von Kreatin
Allgemeines
Name Kreatin
Andere Namen
  • Creatin
  • Creatine
  • N-Amidinosarkosin
  • N-(Aminoiminomethyl)-N-methyl-glycin
  • α-Methylguanidinoessigsäure
Summenformel C4H9N3O2
Kurzbeschreibung

weißer Feststoff [1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 57-00-1
PubChem 586
DrugBank DB00148
Wikidata Q223600
Eigenschaften
Molare Masse 131,13 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Dichte

1,33 g·cm−3 [1]

Schmelzpunkt

Monohydrat: 303 °C (Zers.)[2]

Löslichkeit

schlecht löslich in Wasser (17 g·l−1), fast unlöslich in Ethanol und Diethylether[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[3]
Gefahrensymbol

Achtung

H- und P-Sätze H: 315​‐​319​‐​335
P: 261​‐​305+351+338[3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Kreatin (von Vorlage:ELSneu kreas, ‚Fleisch‘) ist ein Stoff, der in Wirbeltieren u. a. zur Versorgung der Muskeln mit Energie beiträgt. Kreatin wird in der Niere, der Leber und in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert und leitet sich formal von den Aminosäuren Glycin, Arginin und Methionin ab und ist zu ca. 90 % im Skelettmuskel vorhanden. Kreatin wurde 1832 von Eugène Chevreul als Bestandteil der Fleischbrühe entdeckt.[4] Der deutsche Chemiker Justus von Liebig wies Kreatin 1847 als Komponente im Fleisch verschiedener Säugetierarten nach.

Kreatin in der Nahrung und Aufnahme

Kreatin ist vor allem in Fleisch und Fisch in Mengen von etwa 2 bis 7 g pro kg Nahrung enthalten, Obst und Gemüse enthalten nur Spuren davon.[5] Bei Tieren kommt Kreatin vorrangig in der Skelettmuskulatur vor. Hierbei gibt es signifikante Unterschiede bezüglich des Kreatingehalts zwischen den einzelnen Muskelgruppen, welche nachher zu Fleisch verarbeitet werden. Generell sollten weiße Muskelfasern mehr Kreatin als rote Muskelfasern speichern. Dies hat sich bei Hähnchen für Brust- und Schenkelfleisch als gegenteilig herausgestellt, was vermutlich auf einen der weiteren Faktoren Geschlecht und Züchtungslinie zurückzuführen ist. Beim Schlachtungsalter der Tiere ergeben sich hingegen keine signifikanten Unterschiede beim Kreatingehalt. Ein wichtiger Faktor ist auch der Anteil von Sehnen und Bindegewebe, der in qualitativ hochwertigem Fleisch (wie der Lende des Musculus longissimus) geringer ist und damit einen höheren Kreatinanteil enthält. Somit enthalten Wurstwaren einen verminderten Kreatingehalt. Während der Zubereitung wird Kreatin durch die Hitzeeinwirkung nichtenzymatisch in Kreatinin umgewandelt. Hierbei ist die Umwandlungsrate abhängig von Zeit, Temperatur, pH-Wert und initialer Kreatinmenge. Da Kreatin wasserlöslich ist, geht auch durch den Bratverlust eine signifikante Menge Kreatin verloren. Die höchsten Kreatinkonzentrationen in Nahrungsmitteln pro Gramm enthalten Stockfisch und Dörrfleisch.[6]

Auch beim Menschen wird Kreatin überwiegend in der Skelettmuskulatur gespeichert. Das angenommene maximale Speichervermögen eines durchschnittlichen Erwachsenen liegt bei ca. 4–5 g Kreatin (genauer 140-160 mmol) pro kg Magermasse des Körpergewichts. Synthetisches Kreatin wird – ebenso wie natürlich in der Nahrung enthaltenes – über den Darm in das Blut der Leberpfortader resorbiert und gelangt dann über den Blutkreislauf zu den verbrauchenden Organen und Geweben.[7]

Kreatingehalte verschiedener Lebensmittel (Rohzustand)
Lebensmittel Kreatingehalt g/kg[5]
Hering 6,5–10,0
Lachs 4,5
Thunfisch 4,0 bzw. 2,7–6,5
Kabeljau 3,0
Scholle 2,0
Schweinefleisch 5,0
Rindfleisch 4,5
Milch 0,1
Preiselbeere 0,02

Biosynthese von Kreatin

Kreatin wird darüber hinaus auch im menschlichen Körper in Mengen von 1 bis 2 g pro Tag von der Leber, den Nieren und der Bauchspeicheldrüse gebildet.[7] Etwa die Hälfte der täglich benötigten Menge an Kreatin von ca. 1,5 bis 2 g für Erwachsene wird vorwiegend in der Leber, aus Guanidinoacetat hergestellt.[8] Guanidinoacetat seinerseits wird aus den Aminosäuren Arginin und Glycin durch die L-Arginin:Glycin-Amidinotransferase (AGAT, EC 2.1.4.1) vorwiegend in Niere und Speicheldrüse synthetisiert. Für die Methylierung von Guanidinoacetat wird das Enzym Guanidinoacetat-N-Methyltransferase (GAMT, EC 2.1.1.2) sowie eine aktivierte Form der Aminosäure Methionin, das S-Adenosylmethionin (SAM), benötigt. Letztere Reaktion (siehe untenstehendes Reaktionsschema) findet hauptsächlich in der Leber statt. Obwohl für die Synthese von Kreatin die Aminosäuren Arginin, Glycin und Methionin gebraucht werden, ist Kreatin selbst keine Aminosäure, sondern eine sogenannte Guanidinium-Verbindung mit einem zentralen Kohlenstoff, an den drei Stickstoffatome gebunden sind. Das so im Körper hergestellte Kreatin gelangt von der Leber ins Blut und von dort in die Zielorgane, z. B. Skelettmuskulatur, Herzmuskel, Gehirn, Nerven, Netzhaut des Auges etc.

Synthese Kreatins aus Guanidinoacetat, katalysiert von der Guanidinoacetat-N-Methyltransferase (GAMT)

Chemische Stabilität

Kreatin ist bei Raumtemperatur und trockener Lagerung über mehrere Jahre haltbar.[9] Instabilitäten zeigen sich, wenn Kreatin in Wasser gelöst wird. Das Maß des Kreatinzerfalls in wässrigen Lösungen ist nicht abhängig von der Konzentration, sondern vom pH-Wert. Im Allgemeinen gilt: umso niedriger der pH-Wert und umso höher die Temperatur, desto schneller ist der Zerfall. Kreatin ist relativ stabil in Lösungen mit neutralen pH-Wert (6,5 bis 7,5). Eine Minderung des pH-Wertes resultiert in einer erhöhten Rate des Zerfalls. Bei einer Aufbewahrung bei Temperaturen von 25 Grad zerfällt Kreatin nach drei Tagen signifikant: 4 % bei einem pH-Wert von 5,5, 12 % bei einem pH-Wert von 4,5 und 21 % bei einem pH-Wert von 3,5. Kreatin zerfällt in wässrigen Lösungen während Lagerungen bei Raumtemperaturen innerhalb mehrerer Tage zu Kreatinin, während der Zerfall bei Kühlung vermindert wird. Wenn Kreatin nicht direkt konsumiert wird, nachdem es in Wasser oder anderen trinkbaren Lösungen aufgelöst wurde, sollte es also bei niedrigen Temperaturen gelagert werden, um dem Zerfall entgegenzuwirken. Der Zerfall von Kreatin kann zudem reduziert oder sogar aufgehalten werden, wenn der pH-Wert entweder unter 2,5 vermindert wird oder wenn der pH-Wert erhöht wird. Ein sehr hoher pH-Wert resultiert in der Deprotonierung der Säuregruppe, wodurch der Zerfallsprozess verlangsamt wird, indem die intramolekulare Cyclisierung erschwert wird. Ein sehr niedriger pH-Wert (unter 2,5) führt zu einer Protonierung der Amidfunktion des Kreatinmoleküls, wodurch die intramolekulare Cyclisierung verhindert wird. Diese Auswirkung findet zudem unter den sauren Bedingungen im Magen statt, weshalb der Zerfall zu Kreatinin aufgehalten wird. Die Umwandlung von Kreatin zu Kreatinin im Magen-Darm-Trakt ist deshalb minimal - unbeachtet von der Aufnahmezeit.[10]

Physiologische Bedeutung

Funktionen und Wirkungen von Kreatin im menschlichen Körper

Strukturformel von Kreatinphosphat.

Vor allem für die Muskelkontraktion,[11] aber auch für Hirn- und Nervenfunktion[12] wird Kreatin in Form von Kreatinphosphat (auch Phosphokreatin, PCr) benötigt.[13] Kreatinphosphat stellt die Phosphorylgruppe zur Verfügung, die zur Rückwandlung des bei der Kontraktion entstandenen Adenosindiphosphat (ADP) in Adenosintriphosphat (ATP) genutzt wird.[13] In ruhenden Zellen treten rund 60 % des Kreatins als Phosphokreatin (Energieträger) und 40 % als freies Kreatin (Energievorstufe) auf. Die Menge des im menschlichen Körper gespeicherten Kreatins beträgt bei einer erwachsenen Person 120 bis 150 g, rund 1,5–2 % des Totalkreatins wird pro Tag als Kreatinin über die Nieren mit dem Urin ausgeschieden. Der Organismus benötigt ungefähr 2–4 g Kreatin, wovon etwa die Hälfte vom Körper synthetisiert und der Rest aus frischem Fisch und Fleisch bezogen werden kann. Dies ist nicht zutreffend für Wurstwaren, wo das Kreatin durch Prozessieren und Lagerung mehrheitlich zu Kreatinin abgebaut worden ist; z. B. gehen beim Pökeln und Trocknen eines Schinkens während der ersten zehn Monate (Rohschinken) rund 75 % des Kreatins verloren.[14]

Kreatin ist für die normale Entwicklung des menschlichen Körpers und eine optimale Funktion der Körperorgane (Muskeln, Gehirn, Nerven, Seh- und Hörvorgang sowie die Fortpflanzung) notwendig.[15] Eine Supplementation mit Kreatin kann in Hinblick auf veränderte Lebens- (Stress, Hochleistung) und Ernährungsbedingungen (deutlich geringerer Fleischkonsum des modernen Menschen im Vergleich mit dem karnivoren prähistorischen Menschen, die nach erfolgreicher Jagd täglich ein geschätztes Quantum von 1–2 kg Fleisch und/oder Fisch konsumierten) sinnvoll und angezeigt sein.[16]

Kreatin ist für die normale Entwicklung des Organismus, insbesondere des Gehirns während der Embryonalentwicklung und der frühkindlichen Phase, sowie für die normale physiologische Funktion der Muskeln und anderer Körperorgane notwendig. Versuchstiere, bei denen der Kreatingehalt in Muskeln und Gehirn durch Füttern eines Kreatinanalogons (β-Guanidinyl-Propionsäure, GPA) reduziert wurde, weisen deutliche pathologische Störungen in Muskel- und Hirnfunktionen auf.[15] Zudem zeigen transgene Versuchstiere, die keine Kreatinkinase (CK) mehr exprimieren, schwerwiegende pathophysiologische Phänotypen, je nachdem welche der vier Kreatinkinase Isoformen in den Muskeln und/oder dem Gehirn fehlen.[17][18]

Menschen mit dem Kreatin-Defizienz-Syndrom, mit Gendefekten entweder in den beiden Enzymen, die an der endogenen Kreatinsynthese beteiligt sind (AGAT und GAMT) oder im Kreatin-Transporter, dem Protein, das Kreatin in die Zielzellen transportiert, zeigen schwerwiegende neurologische und neuromuskuläre pathologische Störungen, z. B. schwach ausgebildete Muskulatur, Entwicklungsstörungen, Unfähigkeit das Sprechen zu lernen, Epilepsie, Autismus, geistige Behinderungen.[19] Dies belegt, dass eine genügende Versorgung des Organismus mit Kreatin, zusammen mit dem Vorhandensein von Kreatinkinase, für die normale Entwicklung und Funktion der Körperorgane essentiell ist.

Kreatin und fleischfreie Ernährung

Vegetarier und ältere Personen, die kein bzw. wenig Fleisch essen, können geringe Mengen von Kreatin durch Milchprodukte aufnehmen, weisen aber im Blutplasma einen signifikant niedrigeren Kreatin-Gehalt als Omnivoren auf.[20][21][22][23] In einer Studie wurde anhand täglicher Kreatinin-Ausscheidungen der Kreatin-Gehalt in den Skelettmuskeln von Vegetariern auf etwa 30 % geringer als bei Omnivoren geschätzt.[22] Eine Placebo-kontrollierte, doppelblinde Studie (2003) stellte fest, dass eine Gruppe von 45 Vegetariern und Veganern, die 5 Gramm Kreatin pro Tag für sechs Wochen supplementierten, eine signifikante Verbesserung der kognitiven Fähigkeiten (Ravens Progressive Matrizen, Fluide-Intelligenz-Tests) zeigten. Die Behandlungsgruppe konnte längere Sequenzen von Zahlen aus dem Gedächtnis wiederholen (WAIS) und hatte höhere Gesamt-IQ-Werte als die Kontrollgruppe. Die Autoren weisen in ihrer Studie allerdings auf erwartbar vergleichbare Leistungssteigerungen genauso bei allen Nicht-Vegetariern hin, welche weniger als 2 kg Fleisch pro Tag aufnehmen und zusätzlich Kreatin supplementieren.[24]

Therapeutische Anwendung

In der Medizin wird Kreatin als Hilfstherapie[25] bei der Behandlung von diversen Muskelkrankheiten wie z. B. der Muskeldystrophie zur Verbesserung des Muskelaufbaus und der Muskelkraft eingesetzt.[23][26] Eine Anzahl von tierexperimentellen sowie klinischen Studien mit Patienten mit verschiedenen neuro-muskulären und neuro-degenerativen Erkrankungen wie z. B. der Parkinson'schen oder Huntington'schen Erkrankung sowie der amyotrophen Lateralsklerose (ALS) haben das Potential von Kreatin als wertvoller Zusatztherapie aufgezeigt.[12][27] Weitere klinische Studien mit größeren Patientenzahlen werden vor allem in den Vereinigten Staaten durchgeführt.[16]

Kreatin im Sport

Möglichkeiten der Leistungssteigerung durch Kreatinsupplementierung

Ein gesunder Körper produziert viele der für die Aufrechterhaltung der Körperfunktionalität notwendigen Substanzen selbst oder nimmt diese mit einer ausgewogenen Ernährung in ausreichendem Maße auf. Trotzdem hat sich die zusätzliche Zufuhr von Kreatin in einigen wenigen Sportarten als sinnvoll bzw. nicht nachteilig erwiesen. Zu hinterfragen sind allerdings die Mengen der zusätzlichen Zufuhr, die oft sehr hoch angegeben werden. Immerhin entspricht die Einnahme von 5 g Kreatin der Einnahme beim Verzehr von 1,1 kg rohem Rindfleisch.[28]

Eine Wirksamkeit der Kreatinsupplementierung ist sowohl für die Erhöhung der Kurzzeitleistung und Zunahme der Maximalkraft der Muskulatur, zum Beispiel im Gewichtheben oder beim Sprinten[27], als auch für eine Verringerung der Zellschäden in Ausdauersportarten wie Marathon beschrieben.[29][30] Dadurch kann auch das Trainingsvolumen gesteigert werden.[31] Im Gegensatz etwa zu Carnitin wird Kreatin von den Muskeln aufgenommen, und durch Phosphorylierung des so aufgenommenen Kreatins erhöht sich die Phospho-Kreatin(PCr)-Konzentration und somit auch das Verhältnis von PCr/ATP, was den zellulären Energiezustand der Muskeln verbessert.[32] Eine 2006 verfasste Studie zeigte, dass Kreatin-Supplementation in Kombination mit Krafttraining die trainingsinduzierte Zunahme in der Anzahl von Satellitenzellen und Myonuclei in menschlichen Skelettmuskeln steigern kann, resultierend daraus ein erhöhtes Muskelfaserwachstum.[33] Dieses Wachstum der glykolytischen, schnellen Typ-II-Fasern und der der oxidativen, langsamen Typ-I-Fasern[34] ist begleitet von einer Zunahme der Muskelkraft, die sowohl die Sprint- wie auch die Ausdauerfasern betrifft.[35]

Die Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) hat in einer Erklärung für Kreatin, im Gegensatz zu den meisten anderen Nahrungsergänzungsmitteln, sogenannte Health Claims, offiziell anerkannt.[36] Diese akzeptierten Health Claims für Kreatin beinhalten, vereinfacht gesagt, dass Kreatin-Supplementation zu Steigerung von Muskelmasse und Muskelkraft sowie der Muskelleistung führt, insbesondere bei sehr intensiven und repetitiven Tätigkeiten. Dabei wird eine tägliche Aufnahme von 3 g Kreatin als Bedingung für die Verwendung zur Leistungssteigerung angegeben.[37]

In einem offiziellen Positionspapier der Internationalen Gesellschaft für Sport-Ernährung durch ein internationales Experten-Panel werden basierend auf einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen diese und weitere Vorteile einer Kreatin-Supplementation aufgeführt.[38]

Um die Vorräte des Energieträgers ATP zu erneuern, verwenden die Muskeln vor allem in der ersten Minute der Aktivität hauptsächlich Phospho-Kreatin (synonym Kreatinphosphat).[39] Der Ernährungswissenschaftler Andreas Hahn von der Universität Hannover urteilt in seinem Buch Nahrungsergänzungsmittel:

„Der mögliche Sinn von Kreatingaben bezieht sich ausschließlich auf Menschen mit starken sportlichen Aktivitäten, die mit großem Eifer betrieben werden. Aufgrund gegensätzlicher Studienergebnisse kann jedoch nicht grundsätzlich zu einer Ergänzung mit Kreatin geraten werden. Eine kurzfristige Supplementierung von Kreatin (bis zu 8 Wochen) in Mengen von etwa 20 g/Tag in der ersten Woche und 3 g/Tag in der Erhaltungsphase, gilt als unbedenklich.“

Ebenso gilt die Dauersupplementierung (Kreatineinnahme über einen längeren Zeitraum) heute als unbedenklich, da es bei einer nicht hormonähnlichen (an einen Rezeptor koppelnden) Substanz wie Kreatin zu keiner Rezeptorensättigung kommt. Nach einem Zeitraum von vier Wochen nach Ende der Kreatinsupplementierung sinkt der muskuläre Gehalt wieder auf den Ausgangswert ab.

Große Leistungssprünge, wie sie vielfach in übertriebenen Ausmaßen von der Supplement-Industrie für Nahrungsergänzungsmittel beworben werden, sind durch die Supplementation mit Kreatin nicht zu erwarten. Das Hauptaugenmerk sollte besonders im Krafttraining auf einer größtmöglichen Trainingsintensität sowie der von vielen Sportlern beobachteten und auch publizierten höheren Trainingskadenz und besseren Erholung und Ernährung liegen.

Nebenwirkungen der Kreatinsupplementation

Kreatin kann in Einzelfällen und praktisch nur während der im Normalfall nicht notwendigen Hochdosisphase (4 × 5 g Kreatin, also insgesamt 20 g Kreatin pro Tag während 7 bis 10 Tagen) zu Blähungen oder leichtem Durchfall führen. Gelegentlich reagieren Anwender mit Muskelkrämpfen. Wissenschaftliche Studien mit einer großen Anzahl von Sportlern zeigen jedoch, dass diese Nebenwirkungen größtenteils auf nicht-verifizierten Einzelbeobachtungen beruhen und dass Kreatin weder signifikante Blähungen noch Muskelkrämpfe verursacht noch zu Verletzungen führt.[40][41][42] Während der Hochdosisphase kann es zudem zu einer Gewichtszunahme von 1 bis 3 kg kommen. Dies ist vor allem auf Wassereinlagerung zurückzuführen, weil mit dem Kreatin über den Kreatintransporter gleichzeitig Natrium- und Chlorid-Ionen in die Zelle gelangen, was dann zu einer Wasserretention führt. Allmählich normalisiert sich die infolge osmotischer Effekte erhöhte Wasseraufnahme in den Muskeln, und es findet im Verlauf der Kreatin-Supplementierung eine effektive Zunahme von Muskelmasse statt, was mit einer 10- bis 20-prozentigen Erhöhung der Muskelkraft einhergeht.[9]

Die Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) publizierte 2004 ein Gutachten, demzufolge eine tägliche Einnahme von 3 g Kreatin risikofrei ist, sofern das eingenommene Kreatin – vor allem in Hinblick auf Verunreinigungen mit Dicyandiamid-, Dihydro-1,3,5-Triazin-Derivaten und Schwermetallen – von ausreichender Reinheit (mindestens 99,95 %) ist.[43] Die in der Presse immer wieder angesprochene angebliche Schädlichkeit von Kreatin für die Nieren begann im Jahr 1998 und basiert auf den Daten einer Fallstudie, in der eine Kreatinsupplementation die glomeruläre Filtrationsrate der Niere bei einem 25 Jahre alten Mann negativ beeinflusste, der bereits zuvor unter einer Erkrankung der Nierenfunktion litt.[44] Wenige Tage später verbreitete das französische Sportmagazin L'Équipe die Information, dass eine Kreatinsupplementation allgemein schädlich für die Nieren sei.[45] Verschiedene europäische Medien griffen die Neuigkeiten auf und berichteten dasselbe. Der Einfluss einer Kreatinsupplementation auf klinische Parameter, insbesondere welche die Leber und Nierenfunktion anbelangen, ist seitdem in groß angelegten Studien untersucht worden, wobei keine negativen Effekte festgestellt werden konnten.[46][47] Eine 2008 veröffentlichte Vergleichsstudie der Universität München untersuchte Blut und Urin von 60 älteren Parkinson-Patienten über einen Zeitraum von zwei Jahren. 40 Patienten bekamen ein Kreatin-Supplement mit einer Tagesdosis von 4 g, die 20 anderen ein Placebo. Obwohl es in der Kreatingruppe zu einem Anstieg des Serumkreatins kam, blieben alle anderen Marker der tubulären oder glomerulären Nierenfunktion normal, was auf eine unveränderte Nierenfunktion hindeutet. Unerwünscht traten hauptsächlich Magen-Darm-Beschwerden auf.[48] Die 2011 veröffentlichte Übersichtsarbeit von Kim et al. empfiehlt, dass Tagesdosen >3–5 g nicht von Personen mit bereits eingeschränkter Nierenfunktion oder dem Risiko dafür (gegeben zum Beispiel bei Diabetes mellitus, Bluthochdruck und reduzierter glomerulärer Filtrationsrate) konsumiert werden sollten.[49]

In einem Artikel von der Mayo Clinic aus dem Jahr 2013 wird jedoch auf mögliche Nebenwirkungen und ungünstige Wechselwirkungen (z. B. mit Coffein) hingewiesen und zudem auf den Ratschlag der amerikanischen Gesundheitsbehörde FDA verwiesen, vor Anwendung einen Arzt zu konsultieren.[50]

Weiterführende Literatur

Weblinks

Wikibooks: Biosynthese von Kreatinphosphat – Lern- und Lehrmaterialien

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. ↑ a b c Datenblatt Kreatin bei Alfa Aesar (Seite nicht mehr abrufbar)..
  2. ↑ a b Eintrag zu Kreatin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag
  3. ↑ a b Datenblatt Creatine bei Sigma-Aldrich (PDF).Vorlage:Sigma-Aldrich/Abruf nicht angegeben
  4. ↑ M. S. Bahrke, C. Yesalis (Hrsg.): Performance-Enhancing Substances in Sport and Exercise. Human Kinetics, 2002, ISBN 0-7360-3679-2, S. 175. (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  5. ↑ a b Hans-Konrad Biesalski (Hrsg.): Ernährungsmedizin: nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. Georg Thieme Verlag, 2004 ISBN 3-13-100293-X, S. 236. (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  6. ↑ Creatin-Einnahme durch Lebensmittel [Kreatinlevel natürlich erhöhen]. In: kreatin-creatinmonohydrat.de. Kevin Thomaser, abgerufen am 10. November 2015.
  7. ↑ a b Kreatin (Creatine) im Schwimmen von Felix Gmünder, Zürich; Zugriff am 8. November 2011.
  8. ↑ Markus Wyss, Olivier Braissant, Ivo Pischel, Gajja S. Salomons, Andreas Schulze, Sylvia Stockler und Theo Wallimann: Creatine and Creatine Kinase in Health and Disease – A Bright Future Ahead? In: Subcellular Biochemistry. 2008, Volume 46, S. 309–334, doi:10.1007/978-1-4020-6486-9_16
  9. ↑ a b T. Wallimann: Mehr Energie – mehr Leistung Kreatin – warum, wann und für wen? (PDF; 1,1 MB) In: Schweizer Zeitschrift für Ernährungsmedizin. Nummer 5, 2008.
  10. ↑ R. Jäger, M. Purpura, A. Shao, T. Inoue, R.B. Kreider: Analysis of the efficacy, safety, and regulatory status of novel forms of creatine In: Amino acids. Band 40(5), 2011, S. 1369-1384, PMID 3080578 (freier Volltext)
  11. ↑ T. Wallimann, M. Tokarska-Schlattner, D. Neumann u. a.: The Phosphocreatine Circuit: Molecular and Cellular Physiology of Creatine Kinases, Sensitivity to Free Radicals, and Enhancement by Creatine Supplementation. In: Molecular System Bioenergetics: Energy for Life. 22. November 2007. doi:10.1002/9783527621095.ch7C
  12. ↑ a b R. H. Andres, A. D. Ducray u. a.: Functions and effects of creatine in the central nervous system. In: Brain research bulletin. Band 76, Nummer 4, Juli 2008, S. 329–343, doi:10.1016/j.brainresbull.2008.02.035. PMID 18502307. (Review).
  13. ↑ a b T. Wallimann, M. Wyss u. a.: Intracellular compartmentation, structure and function of creatine kinase isoenzymes in tissues with high and fluctuating energy demands: the 'phosphocreatine circuit' for cellular energy homeostasis. In: Biochemical Journal. Band 281 ( Pt 1), Januar 1992, S. 21–40, PMID 1731757. PMC 1130636 (freier Volltext). (Review).
  14. ↑ Marušić N, Aristoy MC, Toldrá F: "Nutritional pork meat compounds as affected by ham dry-curing" In: "Meat Sci." 2012 Aug 8. E-pub, PMID 22910804
  15. ↑ a b M. Wyss, T. Wallimann: Creatine metabolism and the consequences of creatine depletion in muscle. In: Molecular and cellular biochemistry. Band 133-134, 1994, S. 51–66, doi:10.1007/BF01267947. PMID 7808465. (Review).
  16. ↑ a b T. Wallimann, M. Tokarska-Schlattner, U. Schlattner: The creatine kinase system and pleiotropic effects of creatine. In: Amino acids. Band 40, Nummer 5, Mai 2011, S. 1271–1296, doi:10.1007/s00726-011-0877-3. PMID 21448658. PMC 3080659 (freier Volltext). (Review).
  17. ↑ H. J. in 't Zandt, B. Wieringa, A. Heerschap: Creatine kinase knockout mice–what is the phenotype: skeletal muscle. In: Magma (New York, N.Y.). Band 6, Nummer 2–3, September 1998, S. 122–123, doi:10.1007/BF02660929. PMID 9803381.
  18. ↑ F. Streijger, F. Oerlemans u. a.: Structural and behavioural consequences of double deficiency for creatine kinases BCK and UbCKmit. In: Behavioural brain research. Band 157, Nummer 2, Februar 2005, S. 219–234, doi:10.1016/j.bbr.2004.07.002. PMID 15639173.
  19. ↑ A. Schulze: Creatine deficiency syndromes. In: Molecular and cellular biochemistry. Band 244, Nummer 1–2, Februar 2003, S. 143–150, doi:10.1023/A:1022443503883. PMID 12701824. (Review).
  20. ↑ A. M. Venderley, W. W. Campbell: Vegetarian diets : nutritional considerations for athletes. In: Sports medicine (Auckland, N.Z.). Band 36, Nummer 4, 2006, S. 293–305, PMID 16573356. (Review).
  21. ↑ A. Shomrat, Y. Weinstein, A. Katz: Effect of creatine feeding on maximal exercise performance in vegetarians. In: European journal of applied physiology. Band 82, Nummer 4, Juli 2000, S. 321–325, doi:10.1007/s004210000222. PMID 10958375.
  22. ↑ a b J. Delanghe, J. P. De Slypere, M. De Buyzere, J. Robbrecht, R. Wieme, A. Vermeulen: Normal reference values for creatine, creatinine, and carnitine are lower in vegetarians. In: Clinical chemistry. Band 35, Nummer 8, August 1989, S. 1802–1803, PMID 2758659.
  23. ↑ a b T. Wallimann: Einnahme von Kreatin als mögliche Hilfstherapie. Bei: Schwimmverein Limmat Zürich. Abgerufen am 20. Juli 2012.
  24. ↑ C. Rae, A. L. Digney, S. R. McEwan, T. C. Bates: Oral creatine monohydrate supplementation improves brain performance: a double-blind, placebo-controlled, cross-over trial. In: Proceedings. Biological sciences / The Royal Society. Band 270, Nummer 1529, Oktober 2003, S. 2147–2150, doi:10.1098/rspb.2003.2492. PMID 14561278. PMC 1691485 (freier Volltext).
  25. ↑ T. Wallimann: Kreatin in der Allgemeinmedizin. (PDF; 82 kB) In: ARS MEDICI DOSSIER. VII+VIII, 2009, S. 28–31.
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