„Peroxisom“ – Versionsunterschied

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[[Image:Peroxisome.svg|300px|right|thumb|Grundstruktur eines Peroxisoms]]
{{Diagramm Organellen}}{{Infobox GO-Terminus
[[File:Distribution of peroxisomes labelled with a monomeric eqFP611 variant in HEK293 cells during mitosis - pone.0004391.s005.ogv|thumb|300px|Verteilung der Peroxisomen (weiß) in [[HEK-Zellen|HEK 293]]-Zellen während der [[Mitose]]]]
| Typ = C
[[File:Peroxisome in rat neonatal cardiomyocyte.jpg|alt=Peroxisome in rat neonatal cardiomyocyte staining The SelectFX Alexa Fluor 488 Peroxisome Labeling Kit directed against peroxisomal membrane protein 70 (PMP 70)|thumb|Peroxisom in neugeborenen Kardiomyozyten von Ratten]]
| GO = 0005777

| Eltern = [[Organell]]
Ein '''Peroxisom''' ({{IPA-all|pɛɜˈɹɒksɪˌsoʊm}}) <ref>{{cite web|url=https://www.merriam-webster.com/dictionary/peroxisome |title=Definition of PEROXISOME|website=www.merriam-webster.com |language=en|access-date=2019-10-30}}</ref> ist ein membrangebundenes [[Organell]] (früher bekannt als [[Microbody|Mikrokörper]]), das im Zytoplasma aller [[Eukaryoten|eukaryontischen]] Zellen gefunden wird.<ref name="pmid20124343">{{cite journal | vauthors = Islinger M, Voelkl A, Fahimi HD, Schrader M | title = The peroxisome: an update on mysteries 2.0 | journal = Histochemistry and Cell Biology | volume = 150 | issue = 5 | pages = 443–471 | date = November 2018 | pmid = 30219925 | pmc = 6182659 | doi = 10.1007/s00418-018-1722-5 }}</ref> Peroxisomen sind oxidative Organellen. Häufig dient molekularer Sauerstoff als Co-Substrat, aus dem dann [[Wasserstoffperoxid]] (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>) gebildet wird. Peroxisomen verdanken ihren Namen ihrer Beteiligung beim Erzeugen und Fangen von Wasserstoffperoxid. Sie spielen eine Schlüsselrolle im Fettstoffwechsel und bei der Umwandlung von [[Reaktive Sauerstoffspezies|reaktiven Sauerstoffspezies]]. Peroxisomen sind  am Abbau von [[:en:Very long chain fatty acid|sehr langkettigen Fettsäuren]], [[:en:Branched chain fatty acids|verzweigtkettigen Fettsäuren]], Gallensäure-Zwischenprodukten (in der Leber), [[D-Aminosäuren]] und [[Polyamine|Polyaminen]], an der [[Redoxreaktion|Reduktion]] [[Reaktive Sauerstoffspezies|reaktiver Sauerstoffspezies]] - insbesondere [[Wasserstoffperoxid]] <ref name="ROS and peroxisomes">{{cite journal | vauthors = Bonekamp NA, Völkl A, Fahimi HD, Schrader M | title = Reactive oxygen species and peroxisomes: struggling for balance | journal = BioFactors | volume = 35 | issue = 4 | pages = 346–55 | year = 2009 | pmid = 19459143 | doi = 10.1002/biof.48 }}</ref> - und an der Biosynthese von [[Plasmalogene|Plasmalogen]], d.h, [[Etherlipid|Etherphospholipiden]], die für die normale Funktion des Gehirns und der Lunge von Säugetieren entscheidend sind <ref name="pmid16756494">{{cite journal | vauthors = Wanders RJ, Waterham HR | title = Biochemistry of mammalian peroxisomes revisited | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 75 | issue = | pages = 295–332 | year = 2006 | pmid = 16756494 | doi = 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329 }}</ref>, beteiligt. Sie enthalten auch ungefähr 10% der Gesamtaktivität von zwei Enzymen ([[Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase]] und [[6-Phosphogluconat-Dehydrogenase]]) im [[Pentosephosphatweg]] <ref>{{Cite journal|last=Antonenkov|first=Vasily D.|date=Jul 1989|title=Dehydrogenases of the pentose phosphate pathway in rat liver peroxisomes|url=http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1989.tb14898.x|journal=European Journal of Biochemistry|volume=183|issue=1|pages=75–82|doi=10.1111/j.1432-1033.1989.tb14898.x|issn=0014-2956|via=}}</ref>, der für den Energiestoffwechsel wichtig ist <ref name="pmid16756494" />. Es wird heftig diskutiert, ob Peroxisomen an der [[Terpenoide|Isoprenoid]]- und [[Cholesterin]]<nowiki/>synthese bei Tieren beteiligt sind.<ref name="pmid16756494" /> Weitere bekannte peroxisomale Funktionen sind der [[Glyoxylatzyklus]] im keimenden Samen ("[[Glyoxisom|Glyoxysomen]]"), die [[Photorespiration]] in Blättern,<ref>{{cite book | vauthors = Evert RF, Eichhorn SE | year = 2006 | title = Esau's Plant Anatomy: Meristems, Cells, and Tissues of the Plant Body: Their Structure, Function, and Development|publisher=John Wiley & Sons|isbn=9780471738435}}</ref> die [[Glykolyse]] in [[Trypanosomatida|Trypanosomen]] ("Glykosomen") sowie die [[Methanol]]- und/oder Aminoxidation und Assimilation in einigen [[Hefen]].
| Kinder = [[Biomembran|Membran]]<br/>[[Lumen (Biologie)|Lumen]]<br/>Matrix<br/>[[Proteinkomplex]]e

}}
==Geschichte==
'''Peroxisomen''', auch Microbodies (veraltet) genannt, sind [[Organell|Zellorganellen]] in [[Eukaryoten|eukaryotischen]] Zellen, die von einer Biomembran umgeben sind. Sie verbrauchen in vielfältigen Stoffwechselfunktionen Sauerstoff und gelten daher als die ersten Entgiftungsapparate, die mit dem Auftreten einer [[Sauerstoff|sauerstoffhaltigen]] [[Erdatmosphäre]] erforderlich wurden.
Peroxisomen (Mikrokörper) wurden erstmals 1954 von dem schwedischen Doktoranden J. Rhodin beschrieben.<ref name="Rhodin_1954">{{cite journal|vauthors=Rhodin, J|year=1954|title=Correlation of ultrastructural organization and function in normal and experimentally changed proximal tubule cells of the mouse kidney|journal=Doctorate Thesis. Karolinska Institutet, Stockholm|volume=|issue=|pages=|doi=|pmid=}}</ref> Sie wurden vom belgischen Zytologen [[Christian de Duve]] im Jahr 1967 als Organellen identifiziert .<ref name="pmid4389648">{{cite journal | vauthors = de Duve C | title = The peroxisome: a new cytoplasmic organelle | journal = Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences | volume = 173 | issue = 1030 | pages = 71–83 | date = April 1969 | pmid = 4389648 | doi = 10.1098/rspb.1969.0039 | bibcode = 1969RSPSB.173...71D }}</ref> De Duve und seine Mitarbeiter entdeckten, daß Peroxisomen mehrere Oxidasen enthalten, die an der Produktion von Wasserstoffperoxid ((H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>) beteiligt sind, sowie Katalase, die an der Zersetzung von (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>zu Sauerstoff und Wasser beteiligt ist. Aufgrund ihrer Rolle im Peroxidstoffwechsel nannte De Duve sie "Peroxisomen" und ersetzte damit den früher verwendeten morphologischen Begriff "Mikrokörper". Später wurde beschrieben, daß die Glühwürmchen-Luziferase in die Peroxisomen von Säugetierzellen importiert werden kann, was die Entdeckung des Importsignals für Peroxisomen ermöglichte und viele Fortschritte im Bereich der Peroxisomen-Biogenese erlaubte.<ref>{{Cite journal|last=Keller|first=G. A.|last2=Gould|first2=S.|last3=Deluca|first3=M.|last4=Subramani|first4=S.|date=May 1987|title=Firefly luciferase is targeted to peroxisomes in mammalian cells.|url=http://dx.doi.org/10.1073/pnas.84.10.3264|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences|volume=84|issue=10|pages=3264–3268|doi=10.1073/pnas.84.10.3264|issn=0027-8424|via=}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Gould|first=S. J.|date=Sep 1988|title=Identification of peroxisomal targeting signals located at the carboxy terminus of four peroxisomal proteins|url=http://dx.doi.org/10.1083/jcb.107.3.897|journal=The Journal of Cell Biology|volume=107|issue=3|pages=897–905|doi=10.1083/jcb.107.3.897|issn=0021-9525|via=}}</ref>


== Struktureller Aufbau ==
== Struktureller Aufbau ==
Peroxisomen sind kleine (0,1-1 µm Durchmesser) subzelluläre Kompartimente (Organellen) mit einer feinen granulären Matrix, die von einer einzigen Biomembran umgeben sind und die sich im Zytoplasma einer Zelle befinden.<ref>{{cite book|url=|title=Karlsons Biochemistry and Pathobiochemistry|vauthors=Karlson, P, Doenecke D, Koolman J, Fuchs G, Gerok W|publisher=Georg Thieme|others=|year=2005|isbn=978-3133578158|edition=15|location=Stuttgart|pages=396f|oclc=181474420}}</ref><ref>{{Cite book|title=Biology of Plants|vauthors=Raven PH, Evert RF, Eichhorn SE|publisher=De Gruyter|others=|year=2006|isbn=978-3-11-018531-7|edition=4|location=Berlin|pages=53f|oclc=180904366}}</ref> Die Kompartimentierung erlaubt es durch eine optimierte Umgebung, verschiedene Stoffwechselreaktionen innerhalb von Peroxisomen zu fördern, die zur Aufrechterhaltung der Zellfunktionen und Lebensfähigkeit des Organismus notwendig sind.
[[Datei:Peroxisome de.svg|miniatur|Grundstruktur eines Peroxisoms, mit kristallisiertem Enzymkern wie man ihn in [[Hepatocyt]]en von Ratten findet.]]
Es handelt sich bei Peroxisomen um kleine (100 – 1000 nm Durchmesser), mit einer einfachen [[Biomembran|Membran]] umhüllte [[Vesikel (Biologie)|Vesikel]], die sich im [[Cytoplasma]] einer Zelle befinden.<ref name="Karlson">Peter Karlson, Detlef Doenecke, Jan Koolman, Georg Fuchs und Wolfgang Gerok: ''Karlsons Biochemie und Pathobiochemie''. Georg Thieme, 15. Auflage 2005, ISBN 978-3133578158; S. 396f.</ref><ref name="Raven">Peter H. Raven, Ray F. Evert, Susan E. Eichhorn: ''Biologie der Pflanzen''. 4. Auflage. Gruyter, Berlin, New York 2006; ISBN 978-3-11-018531-7; S. 53f.</ref> In diesen räumlich abgetrennten Bereichen ([[Zellkompartiment]]en) können, durch die Membran geschützt, Reaktionen ablaufen, die für die Zelle gefährlich wären, würden sie im Cytoplasma erfolgen. Dies ist ein Beispiel für die Wichtigkeit der Zellkompartimentierung. Peroxisomen enthalten [[Enzyme]] für den Stoffwechsel von [[Wasserstoffperoxid]] (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>), weshalb sich der Begriff „Peroxisom“ etablierte. Morphologisch wurden sie früher auch als „Mikrobodies“ bezeichnet.


Anzahl, Größe und [[Protein]]<nowiki />ausstattung der Peroxisomen sind abhängig von [[Zelltyp]] und Wachstumsbedingungen. So hat man beispielsweise in [[Backhefe]] (''S. cerevisiae'') die Beobachtung gemacht, dass bei guter Glucoseversorgung nur einige wenige, kleine Peroxisomen vorhanden sind. Wenn dagegen die Hefen mit langkettigen Fettsäuren versorgt wurden, bildeten sich 20 bis 25 große Organellen.<ref>Horst Feldmann: ''Yeast: Molecular and Cell Biology''. Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA 2009; ISBN 978-3527326099; S.&nbsp;159</ref>
Die Anzahl, Größe und Proteinzusammensetzung der Peroxisomen sind unterschiedlich und hängen vom Zelltyp und den Umgebungsbedingungen ab. So wurde beispielsweise in der Bäckerhefe ([[Backhefe|S. cerevisiae]]) beobachtet, daß bei guter Glucoseversorgung nur wenige, kleine Peroxisome vorhanden sind. Im Gegensatz dazu können beim Wachstum der Hefen auf langkettigen Fettsäuren als einzige Kohlenstoffquelle bis zu 20 bis 25 große Peroxisomen gebildet werden.<ref>{{Cite book|title=Yeast: Molecular and Cell Biology |last=Feldmann |first=Horst | name-list-format = vanc |publisher=Wiley-VCH|year=2009|isbn=978-3527326099|location=Weinheim|pages=159|oclc=489629727}}</ref>


== Stoffwechselfunktionen==
Häufig dient molekularer [[Sauerstoff]] als Co-Substrat, aus dem dann [[Wasserstoffperoxid]] (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>) gebildet wird. Der Wasserstoffperoxid-abbauenden [[Peroxidase]] verdanken die Peroxisomen ihren Namen.
Eine der Hauptfunktionen des Peroxisoms ist der Abbau von [[:en:Very long chain fatty acid|sehr langkettigen Fettsäuren]] durch [[Β-Oxidation|Beta-Oxidation]]. In tierischen Zellen werden die langkettigen Fettsäuren in [[Mittelkettige Triglyceride|mittelkettige Fettsäuren]] umgewandelt, die anschließend in die [[Mitochondrium|Mitochondrien]] geleitet werden, wo sie schließlich zu Kohlendioxid und Wasser abgebaut werden. In Hefe- und Pflanzenzellen wird dieser Prozess ausschließlich in Peroxisomen durchgeführt<ref name="alberts">{{cite book | vauthors = Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P | title = Molecular Biology of the Cell | edition = Fourth | publisher = Garland Science | location = New York | year = 2002 | pages = | quote = | isbn = 978-0-8153-3218-3 | chapter = Chapter 12: Peroxisomes | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mboc4.section.2194 | access-date = }}</ref><ref name=":0">{{Cite journal|last=Schrader|first=Michael|last2=Kamoshita|first2=Maki|last3=Islinger|first3=Markus|date=Mar 2019|title=Organelle interplay—peroxisome interactions in health and disease|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/jimd.12083|journal=Journal of Inherited Metabolic Disease|language=en|volume=0|issue=0|pages=|doi=10.1002/jimd.12083|issn=1573-2665|via=}}</ref>.


Die ersten Reaktionen bei der Bildung von [[Plasmalogene|Plasmalogen]] in tierischen Zellen werden in Peroxisomen durchgeführt. Plasmalogen ist das am häufigsten vorkommende Phospholipid im [[Myelin]]. Der Mangel an Plasmalogenen verursacht tiefgreifende Anomalien in der Myelinisierung von [[Nervenzelle|Nervenzellen]]. Das ist ein Grund, warum viele [[:en:Peroxisomal disorder|peroxisomale Störungen]] das Nervensystem betreffen<ref name="alberts"/>. Peroxisomen spielen auch eine Rolle bei der Produktion von [[Galle|Gallen]]<nowiki/>säuren, die für die Aufnahme von Fetten und fettlöslichen Vitaminen wie den Vitaminen A und K wichtig sind. Hauterkrankungen sind Merkmale genetischer Störungen, die die Peroxisomenfunktion beeinträchtigen <ref name=":0" />.
== Funktionen ==
[[Datei:Peroxisom.svg|miniatur|Metabolische Kooperation von Peroxisomen und Mitochondrien]]
In den Peroxisomen befinden sich ca. 60 [[Oxidoreduktasen#Oxygenasen|Monooxygenasen]] und [[Oxidase]]n genannte [[Enzym]]e, die den oxidativen Abbau von [[Fettsäure]]n, [[Ethanol]] und anderen Verbindungen katalysieren. Diese Enzyme verwenden molekularen Sauerstoff als Co-Substrat, so dass sich für die Zellfunktion Wasserstoffperoxid bildet. Wasserstoffperoxid ist ein Zellgift im [[Cytoplasma]] und kann viele wichtige Biomoleküle zerstören.


Die spezifischen Stoffwechselwege, die ausschließlich in Säugetier Peroxisomen vorkommen, sind:<ref name="pmid16756494" />
Wasserstoffperoxid kann durch zwei Arten abgebaut werden. Eine Möglichkeit zur Entgiftung besteht in dessen sofortiger Umsetzung durch [[Katalase]] in einer [[Disproportionierung]]sreaktion, wobei Wasser und Sauerstoff entsteht:
* α-Oxidation von Phytansäure
* β-Oxidation von sehr langkettigen und mehrfach ungesättigten Fettsäuren
* Biosynthese von Plasmalogenen
* Konjugation von Cholsäure als Teil der Gallensäure-Synthese


Peroxisomen enthalten oxidative [[Enzym|Enzyme]], wie [[:en:D-amino acid oxidase|D-Aminosäure-Oxidase]] und [[Uricase|Harnsäure-Oxidase]].<ref name="pmid1334030">{{cite journal | vauthors = del Río LA, Sandalio LM, Palma JM, Bueno P, Corpas FJ | title = Metabolism of oxygen radicals in peroxisomes and cellular implications | journal = Free Radical Biology & Medicine | volume = 13 | issue = 5 | pages = 557–80 | date = November 1992 | pmid = 1334030 | doi = 10.1016/0891-5849(92)90150-F }}</ref> Das letzte Enzym fehlt jedoch beim Menschen, was zur Ansammlung von Harnsäure und damit zur [[Gicht]]-Erkrankung führen kann. . Bestimmte Enzyme innerhalb des Peroxisoms entfernen unter Verwendung von molekularem Sauerstoff das Wasserstoffatom aus bestimmten organischen Substraten (markiert als R) in einer oxidativen Reaktion und erzeugen [[Wasserstoffperoxid]] (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>, selbst toxisch):
: <math>\mathrm{2\ H_2O_2 \xrightarrow{Katalase} 2\ H_2O + O_2}</math>


:<math>\mathrm{RH}_\mathrm{2} + \mathrm{O}_\mathrm{2} \rightarrow \mathrm{R }+ \mathrm{H}_2\mathrm{O}_2</math>
Peroxisomen besitzen auch die namensgebende Peroxidase. Für ihre Funktion wird das Wasserstoffperoxid verbraucht, gemäß:


Catalase, ein weiteres peroxisomales Enzym, verwendet dieses H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> , um andere Substrate, einschließlich [[Phenole|Phenol]], [[Ameisensäure]], [[Formaldehyd]] und [[Alkohole|Alkohol]], durch die Peroxidationsreaktion zu oxidieren:
: <math>\mathrm{R\text{-}H_2 + H_2O_2 \xrightarrow{Peroxidase} R + 2\ H_2O}</math>


:<math>\mathrm{H}_2\mathrm{O}_2 + \mathrm{R'H}_2 \rightarrow \mathrm{R'} + 2\mathrm{H}_2\mathrm{O}</math>, thus eliminating the poisonous hydrogen peroxide in the process.
Oft sind die Enzymkonzentrationen so hoch, dass sie kristalline Aggregate ([[Nucleoid]]e) bilden.


Diese Reaktion ist wichtig in Leber- und Nierenzellen, wo die Peroxisomen verschiedene Giftstoffe entgiften, die in das Blut gelangen. Etwa 25% des [[Ethanol|Ethanols]], das der Mensch durch das Trinken von alkoholischen Getränken konsumiert, wird auf diese Weise zu [[Acetaldehyd]] oxidiert<ref name="alberts"/>. Darüber hinaus wandelt die Katalase es durch diese Reaktion in H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> um, wenn sich überschüssiges H2O2 in der Zelle ansammelt:
Nach der [[Endosymbiontentheorie]] wurden im weiteren Verlauf der Evolution [[Bakterien]] (vermutlich [[Alphaproteobakteria|α-Proteobakterien]]) durch die „Urkaryonten-“ (Vorläufer der [[Eukaryoten]], vermutlich [[Archaeen]] der [[Asgard (Taxon)|Asgard-Gruppe]], vgl. [[Eozyten-Hypothese]]) Zellen aufgenommen, die bereits über einen sinnvollen Sauerstoffverwertungsapparat ([[Citratzyklus]] nebst [[Atmungskette]]) verfügten und damit zur [[ATP-Synthase|ATP-Synthese]] auf dem Wege der [[oxidative Phosphorylierung|oxidativen Phosphorylierung]] befähigt waren. Dies waren die Vorläufer der „modernen“ [[Mitochondrien]].


:<math>2\mathrm{H}_2\mathrm{O}_2 \rightarrow 2\mathrm{H}_2\mathrm{O} + \mathrm{O}_2</math>
Die Peroxisomen wurden dabei nicht überflüssig, sondern sie wurden in den [[Katabolismus]] (Energiegewinn) eingebunden; zum Bindeglied wurde das (energiereiche) [[Acetyl-CoA]]. Die Abbildung zeigt beispielhaft, wie [[Ethanol]] eingesetzt wird, um nicht nur Wasserstoffperoxid zu entgiften, sondern auch selbst in einen [[Metabolit]]en (Acetyl-CoA) von allgemeiner Bedeutung im Katabolismus und [[Anabolismus]] (Aufbau von Fettsäuren, [[Cholesterin]] usw.) überführt zu werden. Peroxisomen tragen somit zur Verstoffwechselung von Ethanol bei.


In höheren Pflanzen enthalten Peroxisomen auch eine komplexe Reihe von antioxidativen Enzymen wie Superoxid-Dismutase, Komponenten des [[:en:Glutathione-ascorbate cycle|Ascorbat-Glutathion-Zyklus]] und NADP-Dehydrogenasen des Pentose-Phosphat-Weges. Es wurde nachgewiesen, dass Peroxisomen [[Hyperoxide|Superoxid]]- (O<sub>2</sub><sup>•−</sup>) und [[Stickstoffmonoxid|Stickoxid]]- (<sup>•</sup>NO) Radikale erzeugen.<ref name="pmid11286918">{{cite journal | vauthors = Corpas FJ, Barroso JB, del Río LA | title = Peroxisomes as a source of reactive oxygen species and nitric oxide signal molecules in plant cells | journal = Trends in Plant Science | volume = 6 | issue = 4 | pages = 145–50 | date = April 2001 | pmid = 11286918 | doi = 10.1016/S1360-1385(01)01898-2 }}</ref><ref name="pmid15347796">{{cite journal | vauthors = Corpas FJ, Barroso JB, Carreras A, Quirós M, León AM, Romero-Puertas MC, Esteban FJ, Valderrama R, Palma JM, Sandalio LM, Gómez M, del Río LA | display-authors = 6 | title = Cellular and subcellular localization of endogenous nitric oxide in young and senescent pea plants | journal = Plant Physiology | volume = 136 | issue = 1 | pages = 2722–33 | date = September 2004 | pmid = 15347796 | pmc = 523336 | doi = 10.1104/pp.104.042812 }}</ref>
Darüber hinaus [[Katalyse|katalysieren]] sie wichtige Schritte bei der [[Biosynthese]] von [[Lipid]]en (Plasmalogene) der [[Myelin]]scheide von Nerven (daher gehen Störungen ihrer Funktion oft mit neurologischen Schäden einher). Die konkreten [[Stoffwechselweg]]e, die ausschließlich in Peroxisomen ablaufen, sind<ref>D'Eustachio / reactome: ''[http://www.reactome.org/cgi-bin/link?SOURCE=Reactome&ID=REACT_16957 Peroxisomal lipid metabolism]{{Toter Link|url=http://www.reactome.org/cgi-bin/link?SOURCE=Reactome&ID=REACT_16957 |date=2019-05 |archivebot=2019-05-06 20:34:28 InternetArchiveBot }}''</ref>
* die [[α-Oxidation]] von [[Phytansäure]]
* die [[β-Oxidation]] sehr langkettiger, mehrfach ungesättigter Fettsäuren
* die Biosynthese von [[Plasmalogene]]n
* die Konjugation von [[Cholsäure]] im Rahmen der [[Gallensäuren|Gallensäuresynthese]]


Es gibt inzwischen Hinweise, dass diese reaktiven Sauerstoffspezies einschließlich peroxisomalem H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> auch wichtige Signalmoleküle in Pflanzen und Tieren sind, und zu gesundem Altern sowie altersbedingten Störungen beim Menschen beitragen.<ref>{{cite journal | vauthors = Lismont C, Revenco I, Fransen M | title = Peroxisomal Hydrogen Peroxide Metabolism and Signaling in Health and Disease | journal = International Journal of Molecular Sciences | volume = 20 | issue = 15 | pages = 3673 | date = July 2019 | pmid = 31357514 | pmc = 6695606 | doi = 10.3390/ijms20153673 }}</ref>
=== Andere Formen ===
{{Hauptartikel|Glyoxisom}}
''Glyoxysomen'' (auch ''Glyoxisomen'') sind spezialisierte Peroxisomen, die man im Endosperm und den Speichergeweben fettreicher Samenzellen findet. Sie erhielten ihren Namen, da sie am [[Glyoxylatzyklus]] beteiligt sind. Die in den Glyoxysomen enthaltenen Enzyme ermöglichen die Nutzung von Fetten zum Aufbau von Biopolymeren ([[Zucker]], [[Protein]]e), die für das Pflanzenwachstum nötig sind.


Das Peroxisom von Pflanzenzellen wird bei der Abwehr von Pilzinfektionen polarisiert. Bei der Infektion spielt ein [[Senfölglycoside|Glucosinolat]]-Molekül eine antimykotische Rolle, dass durch die Wirkung der peroxisomalen Proteine (PEN2 und PEN3) an die Außenseite der Zelle abgegeben wird.<ref name="pmid19095900">{{cite journal | vauthors = Bednarek P, Pislewska-Bednarek M, Svatos A, Schneider B, Doubsky J, Mansurova M, Humphry M, Consonni C, Panstruga R, Sanchez-Vallet A, Molina A, Schulze-Lefert P | display-authors = 6 | title = A glucosinolate metabolism pathway in living plant cells mediates broad-spectrum antifungal defense | journal = Science | volume = 323 | issue = 5910 | pages = 101–6 | date = January 2009 | pmid = 19095900 | doi = 10.1126/science.1163732 | bibcode = 2009Sci...323..101B }}</ref>
In photosynthetisch aktiven Pflanzen nehmen Peroxisomen auch an der [[Photorespiration]] teil – dort ebenfalls in Kooperation mit Mitochondrien. Sie werden als ''Blatt-Peroxisomen'' bezeichnet. Pflanzliche Glyoxysomen und Blatt-Peroxisomen können sich ineinander umwandeln.<ref name="Raven" />


Peroxisomen bei Säugetieren und Menschen tragen ebenfalls zur antiviralen Abwehr bei<ref>{{cite journal | vauthors = Dixit E, Boulant S, Zhang Y, Lee AS, Odendall C, Shum B, Hacohen N, Chen ZJ, Whelan SP, Fransen M, Nibert ML, Superti-Furga G, Kagan JC | display-authors = 6 | title = Peroxisomes are signaling platforms for antiviral innate immunity | journal = Cell | volume = 141 | issue = 4 | pages = 668–81 | date = May 2010 | pmid = 20451243 | pmc = 3670185 | doi = 10.1016/j.cell.2010.04.018 }}</ref> und zur Bekämpfung von Krankheitserregern<ref>{{cite journal | vauthors = Di Cara F, Bülow MH, Simmonds AJ, Rachubinski RA | title = Dysfunctional peroxisomes compromise gut structure and host defense by increased cell death and Tor-dependent autophagy | journal = Molecular Biology of the Cell | volume = 29 | issue = 22 | pages = 2766–2783 | date = November 2018 | pmid = 30188767 | pmc = 6249834 | doi = 10.1091/mbc.E18-07-0434 }}</ref> .
== Entstehung ==
Die Herkunft der Peroxisomen war in den letzten Jahren kontrovers diskutiert. Heutzutage ist bekannt, dass sich Peroxisomen analog zu [[Mitochondrien]] durch Teilung innerhalb der Zelle vermehren können. Die ''de novo''-Bildung neuer Peroxisomen ist ein mehrstufiger Prozess, der mit der Abschnürung von Vorläufervesikeln aus dem [[Endoplasmatisches Retikulum|Endoplasmatischen Retikulum]] (ER) beginnt. Wahrscheinlich fusionieren dann die kleinen Vorläuferversikel zu einem reifen Peroxisom. Für die Biogenese ist Pex3, ein integrales Membranprotein, in Hefe essentiell.<ref>Margit Pavelka (Hrsg.) und Jürgen Roth (Hrsg.): ''Functional Ultrastructure: Atlas of Tissue Biology and Pathology''. Springer, Wien; 2. Auflage 2010; ISBN 978-3211993897; S.&nbsp;134</ref> Der Abbau von Peroxysomen wird als [[Peroxyphagie]] bezeichnet, in Analogie zu [[Mitophagie]] (Abbau von Mitochondrien) und [[Reticulophagie]] (Abbau des ER<ref>[[Daniel J. Klionsky]] ''et&nbsp;al.'' (2007): ''How shall I eat thee''? In: ''Autophagy'' 3(5); S.&nbsp;413–416; PMID 17568180; [http://www.landesbioscience.com/journals/autophagy/KlionskyAUTO3-5.pdf PDF] (freier Volltextzugriff, englisch).</ref>).


== Proteintransport ==
== Peroxisomen Biogenese ==
Peroxisomen können entweder unter bestimmten experimentellen Bedingungen aus dem [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum]] gebildet oder durch Membranwachstum und Teilung aus bereits vorhandenen Organellen repliziert werden.<ref name="pmid16009135">{{cite journal | vauthors = Hoepfner D, Schildknegt D, Braakman I, Philippsen P, Tabak HF | title = Contribution of the endoplasmic reticulum to peroxisome formation | journal = Cell | volume = 122 | issue = 1 | pages = 85–95 | date = July 2005 | pmid = 16009135 | doi = 10.1016/j.cell.2005.04.025 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Schrader M, Costello JL, Godinho LF, Azadi AS, Islinger M | title = Proliferation and fission of peroxisomes - An update | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 1863 | issue = 5 | pages = 971–83 | date = May 2016 | pmid = 26409486 | doi = 10.1016/j.bbamcr.2015.09.024 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lazarow PB, Fujiki Y | title = Biogenesis of peroxisomes | journal = Annual Review of Cell Biology | volume = 1 | issue = 1 | pages = 489–530 | date = Nov 1985 | pmid = 3916321 | doi = 10.1146/annurev.cb.01.110185.002421 }}</ref> Peroxisomale Matrixproteine werden vor dem Import im Zytoplasma synthetisiert. Spezifische Aminosäuresequenzen (PTS oder [[:en:Peroxisomal targeting signal|peroxisomales Zielsignal]]) am ''[[C-Terminus]]'' (PTS1) oder ''[[N-Terminus]]'' (PTS2) von peroxisomalen Matrixproteinen signalisieren, dass sie über einen Zielfaktor (Rezeptorproteine PEX5 und PEX7) in das Organell importiert werden. Es gibt derzeit 36 bekannte Proteine (so genannte [[:en:Peroxin|Peroxine]]<ref name="pmid17050007">{{cite journal | vauthors = Saleem RA, Smith JJ, Aitchison JD | title = Proteomics of the peroxisome | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 1763 | issue = 12 | pages = 1541–51 | date = December 2006 | pmid = 17050007 | pmc = 1858641 | doi = 10.1016/j.bbamcr.2006.09.005 }}</ref>), die am Prozess der Peroxisomenbildung in verschiedenen Organismen beteiligt sind. In Säugetierzellen gibt es 13 charakterisierte Peroxine. Im Gegensatz zum Proteinimport in das endoplasmatische Retikulum (ER) oder die Mitochondrien müssen Proteine nicht entfaltet werden, um in das peroxisomale Lumen importiert zu werden. Die Matrixprotein-Importrezeptoren, die Peroxine [[:en:PEX5|PEX5]] und [[Peroxin-7|PEX7]], begleiten ihre Ladung (die jeweils eine PTS1- oder eine PTS2-Aminosäuresequenz enthält) bis zum Peroxisom, wo sie ihre Ladung in die peroxisomale Matrix freisetzen und dann zum [[Cytosol]] zurückkehren (''Recycling''). Eine besondere Art des peroxisomalen Protein-Targeting wird als “Piggy Backing” (Huckepack) bezeichnet. Proteine, die mit dieser einzigartigen Methode transportiert werden, haben kein kanonisches PTS, sondern binden an ein PTS-Protein, das als Komplex transportiert wird.<ref>{{Cite journal|last=Thoms|first=Sven|date=Nov 2015|title=Import of proteins into peroxisomes: piggybacking to a new home away from home|url=http://dx.doi.org/10.1098/rsob.150148|journal=Open Biology|volume=5|issue=11|pages=150148|doi=10.1098/rsob.150148|issn=2046-2441|via=}}</ref> Ein Modell, das den Importzyklus beschreibt, wird als ''“erweiterter Shuttle-Mechanismus''” bezeichnet.<ref name="pmid11336669">{{cite journal | vauthors = Dammai V, Subramani S | title = The human peroxisomal targeting signal receptor, Pex5p, is translocated into the peroxisomal matrix and recycled to the cytosol | journal = Cell | volume = 105 | issue = 2 | pages = 187–96 | date = April 2001 | pmid = 11336669 | doi = 10.1016/s0092-8674(01)00310-5 }}</ref> Es gibt Hinweise darauf, dass die ATP-Hydrolyse für das Recycling von Rezeptoren in das [[Cytosol|Zytosol]] erforderlich ist. Für den Export von PEX5 vom Peroxisom zum Zytosol ist ebenfalls die [[Ubiquitin|Ubiquitinierung]] von PEX5 entscheidend. Die Biogenese der peroxisomalen Membran und die Einführung von peroxisomalen Membranproteinen (PMPs) erfordert die Peroxine PEX19, PEX3 und PEX16. PEX19 ist ein PMP-Rezeptor und Chaperon, der die PMPs bindet und an die peroxisomale Membran weiterleitet, wo er mit PEX3, einem peroxisomalen integralen Membranprotein, interagiert. PMPs werden dann in die peroxisomale Membran eingebracht.
Da Peroxisomen keine [[Ribosom]]en enthalten, müssen alle Enzyme im [[Zytosol]] synthetisiert und danach ins Peroxisom transportiert werden.<ref name="Raven" /> Hierbei werden Proteine posttranslational im gefalteten Zustand ins Peroxisom gebracht.<ref>Lynne Cassimeris, George Plopper und Vishwanath R. Lingappa: ''Lewin's Cells''. Jones &#x26; Bartlett Pub (Ma); 2. Auflage 2010; ISBN 978-0763766641; S.&nbsp;338</ref> Es sind zwei Wege bekannt. Die meisten Proteine benötigen eine [[C-Terminus|C-terminale]] [[Signalsequenz]], das sogenannte ''peroxisom targeting signal'' (Peroxisom-Zielsignal) PTS1. Diese Signalsequenz ist kürzer als die von Proteinen, die ins Mitochondrium oder ins ER gebracht werden sollen; meistens besteht diese nur aus den drei Aminosäuren Serin-Lysin-Leucin (SKL). Die Signalsequenz jener „PTS1-Proteine“ wird im Cytosol von Pex5p erkannt und zum Peroxisom geführt, wo diese durch einen Proteinmembrankomplex ins Innere des Peroxisoms transportiert werden. Dabei dockt der Protein-Pex5p-Komplex an das integrale Membranprotein Pex14 an.<ref>Marc Fransen, Stanley R. Terlecky, and Suresh Subramani: ''Identification of a human PTS1 receptor docking protein directly required for peroxisomal protein import'', {{PMC|20933}}</ref> Der Komplex aus Pex5 und dem Protein wird dann in das Peroxisom transportiert, wo Pex5 abgespalten wird und unter Verbrauch von [[Adenosintriphosphat|ATP]] über den Pex2/10/12 Membrankomplex wieder recycelt wird.<ref>Harvey Lodish: Molecular Cell Biology (Seventh Edition, 2012) S.&nbsp;612f. ISBN 978-1464109812 </ref>


Der Abbau von Peroxisomen wird als Pexophagie bezeichnet.<ref>{{cite journal | vauthors = Eberhart T, Kovacs WJ | title = Pexophagy in yeast and mammals: an update on mysteries | journal = Histochemistry and Cell Biology | volume = 150 | issue = 5 | pages = 473–488 | date = November 2018 | pmid = 30238155 | doi = 10.1007/s00418-018-1724-3 | hdl = 20.500.11850/302080 }}</ref>
Beim zweiten Transportweg wird ein [[N-Terminus|N-terminales]] und auch längeres Signalpeptid durch Pex7p zum Proteinmembrankomplex des Peroxisoms gebracht. Diese Signalsequenz wird auch als PTS2 bezeichnet, transportierte Proteine sind infolgedessen PTS2-Proteine. Neben Pex7p wird in Säugetierzellen auch eine [[Spleißen (Biologie)|gespleißte]] Form von Pex5p verwendet. Nach Transport in die Matrix des Peroxisoms wird dann das Signalpeptid abgeschnitten.


== Die Interaktion und Kommunikation von Peroxisomen ==
== Erkrankungen ==
Die vielfältigen Funktionen von Peroxisomen erfordern dynamische Wechselwirkungen und Zusammenarbeit mit vielen am zellulären Lipidstoffwechsel beteiligten Organellen wie dem endoplasmatischen Retikulum (ER), Mitochondrien, Lipidtröpfchen und Lysosomen<ref>{{cite journal | vauthors = Shai N, Schuldiner M, Zalckvar E | title = No peroxisome is an island - Peroxisome contact sites | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 1863 | issue = 5 | pages = 1061–9 | date = May 2016 | pmid = 26384874 | pmc = 4869879 | doi = 10.1016/j.bbamcr.2015.09.016 }}</ref>.
Erkrankungen bei denen Peroxisomen eine Rolle spielen:


Peroxisomen interagieren mit Mitochondrien in mehreren Stoffwechselwegen, darunter der β-Oxidation von Fettsäuren und der Stoffwechsel reaktiver Sauerstoffspezies.<ref name="pmid16756494" /> Beide Organellen stehen in engem Kontakt mit dem Endoplasmatischen Retikulum (ER) und teilen sich mehrere Proteine, darunter Organellen-Spaltungsfaktoren.<ref>{{cite journal | vauthors = Costello JL, Passmore JB, Islinger M, Schrader M | title = Multi-localized Proteins: The Peroxisome-Mitochondria Connection | journal = Sub-Cellular Biochemistry | volume = 89 | pages = 383–415 | date = 2018 | pmid = 30378033 | doi = 10.1007/978-981-13-2233-4_17 | series = Subcellular Biochemistry | isbn = 978-981-13-2232-7 }}</ref> Peroxisomen interagieren auch mit dem Endoplasmatischen Retikulum (ER) und kooperieren bei der Synthese von Etherlipiden (Plasmalogenen), die für Nervenzellen wichtig sind (siehe oben). Der physische Kontakt zwischen Organellen wird oft durch Membrankontaktstellen vermittelt, bei denen die Membranen zweier Organellen eng verbunden sind, um einen schnellen Transfer kleiner Moleküle zu ermöglichen. Die Organellenkommunikation ist für die Koordination der Zellfunktionen und damit der menschlichen Gesundheit entscheidend.<ref>{{cite journal | vauthors = Castro IG, Schuldiner M, Zalckvar E | title = Mind the Organelle Gap - Peroxisome Contact Sites in Disease | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 43 | issue = 3 | pages = 199–210 | date = March 2018 | pmid = 29395653 | pmc = 6252078 | doi = 10.1016/j.tibs.2018.01.001 }}</ref> Veränderungen der Membrankontakte wurden bei verschiedenen Krankheiten beobachtet.
'''1. Peroxisomendefekte'''
* [[Zellweger-Syndrom]]
* [[Chondrodyplasia punctata, rhizomeler Typ|Rhizomele Chondrodysplasia punctata Typ 1]] ([[Mutation]] des PEX7-[[Gen]]s)
* Neonatale [[Adrenoleukodystrophie]]
* Infantiles [[Refsum-Syndrom]]


== Peroxisomale Erkrankungen ==
'''2. Peroxisomaler Enzymdefekt'''
Peroxisomale Störungen sind eine Klasse von Erkrankungen, die typischerweise das menschliche Nervensystem und viele andere Organsysteme betreffen. Zwei häufige Beispiele sind die [[Adrenoleukodystrophie|X-verknüpfte Adrenoleukodystrophie]] und [[:en:Peroxisomal disorder|peroxisomale Biogenesestörungen]]<ref name="pmid12740827">{{cite journal | vauthors = Depreter M, Espeel M, Roels F | title = Human peroxisomal disorders | journal = Microscopy Research and Technique | volume = 61 | issue = 2 | pages = 203–23 | date = June 2003 | pmid = 12740827 | doi = 10.1002/jemt.10330 }}</ref><ref>{{Cite journal|last=Islinger|first=Markus|last2=Grille|first2=Sandra|last3=Fahimi|first3=H. Dariush|last4=Schrader|first4=Michael|date=Mar 2012|title=The peroxisome: an update on mysteries|url=http://dx.doi.org/10.1007/s00418-012-0941-4|journal=Histochemistry and Cell Biology|volume=137|issue=5|pages=547–574|doi=10.1007/s00418-012-0941-4|issn=0948-6143|via=}}</ref>.
* [[Pseudo-Zellweger-Syndrom]] (Mutation der Acyl-CoA-Oxidase)
* [[Adrenoleukodystrophie|X-chromosomale Adrenoleukodystrophie]] (sek. durch peroxisomalen Transporterproteindefekt für VLCFA-CoA-Synthetase)
* Rhizomele Chrondrodysplasia punctata Typ 2 (Mutation vom DHAPAT-Gen)


== Siehe auch ==
== Peroxisomale Gene ==
''PEX''-Gene kodieren die Protein-Maschinerie ("Peroxine"), die für eine ordnungsgemäße peroxisomale Zusammensetzung erforderlich ist, wie vorstehend beschrieben. Die Membranmontage und -wartung erfordert drei davon (Peroxine 3, 16 und 19) und kann ohne den Import der Matrix-(Lumen-)Enzyme erfolgen. Die Proliferation der Organellen wird durch Pex11p reguliert.
* [[Oxidativer Stress]]


Gene, die Peroxin-proteine kodieren, sind unter anderem: [[:en:PEX1|PEX1]], [[:en:Peroxisomal biogenesis factor 2|PEX2]] (PXMP3), [[:en:PEX3|PEX3]], [[:en:PEX5|PEX5]], [[:en:PEX6|PEX6]], [[Peroxin-7|PEX7]], PEX9<ref>{{cite journal | vauthors = Effelsberg D, Cruz-Zaragoza LD, Schliebs W, Erdmann R | title = Pex9p is a new yeast peroxisomal import receptor for PTS1-containing proteins | journal = Journal of Cell Science | volume = 129 | issue = 21 | pages = 4057–4066 | date = November 2016 | pmid = 27678487 | doi = 10.1242/jcs.195271 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Yifrach E, Chuartzman SG, Dahan N, Maskit S, Zada L, Weill U, Yofe I, Olender T, Schuldiner M, Zalckvar E | display-authors = 6 | title = Characterization of proteome dynamics during growth in oleate reveals a new peroxisome-targeting receptor | journal = Journal of Cell Science | volume = 129 | issue = 21 | pages = 4067–4075 | date = November 2016 | pmid = 27663510 | pmc = 6275125 | doi = 10.1242/jcs.195255 }}</ref>, [[:en:PEX10|PEX10]], [[:en:PEX11A|PEX11A]], [[:en:PEX11B|PEX11B]], [[:en:PEX11G|PEX11G]], [[:en:PEX12|PEX12]], [[:en:PEX13|PEX13]], [[:en:PEX14|PEX14]], [[:en:PEX16|PEX16]], [[:en:PEX19|PEX19]], [[:en:PEX26|PEX26]], PEX28, PEX30 und PEX31. Zwischen den Organismen können die PEX-Nummerierung und die Funktion unterschiedlich sein.
== Literatur ==

* B. Alberts ''et&nbsp;al.'': ''Molecular Biology of the Cell''. Garland Science, 4. Auflage, 2002. ISBN 0815340729.
== Evolutionäre Ursprünge ==
* N. Campbell ''et&nbsp;al.'': ''Biologie''. 1. Aufl., 1. korrigierter Nachdr., Spektrum Akademischer Verlag 1997, Heidelberg. ISBN 3-8274-0032-5.
Der Proteingehalt von Peroxisomen variiert je nach Art oder Organismus, aber das Vorhandensein von Proteinen, die vielen Arten gemeinsam sind, wurde verwendet, um einen [[Symbiogenese|endosymbiotischen]] Ursprung nahezulegen; Herkunft, d.h. Peroxisomen, die aus Bakterien entstanden sind und als Parasiten in größere Zellen eingedrungen sind und sehr allmählich eine symbiotische Beziehung entwickelt haben.<ref name="pmid3916321">{{cite journal | vauthors = Lazarow PB, Fujiki Y | title = Biogenesis of peroxisomes | journal = Annual Review of Cell Biology | volume = 1 | issue = | pages = 489–530 | year = 1985 | pmid = 3916321 | doi = 10.1146/annurev.cb.01.110185.002421 }}</ref> Diese Ansicht wurde jedoch durch neuere Entdeckungen in Frage gestellt.<ref name="pmid17506702">{{cite journal | vauthors = Fagarasanu A, Fagarasanu M, Rachubinski RA | title = Maintaining peroxisome populations: a story of division and inheritance | journal = Annual Review of Cell and Developmental Biology | volume = 23 | issue = | pages = 321–44 | year = 2007 | pmid = 17506702 | doi = 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456 }}</ref> Zum Beispiel können peroxisom-freie Mutanten nach Einführung des Wildgens Peroxisome wiederherstellen.

Zwei unabhängige evolutionäre Analysen des peroxisomalen [[Proteom|Proteoms]] fanden Homologien zwischen der peroxisomalen Importmaschinerie und dem [[:en:Endoplasmic-reticulum-associated protein degradation|ERAD]]-Pfad im [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum]]<ref name="pmid16452116">{{cite journal | vauthors = Schlüter A, Fourcade S, Ripp R, Mandel JL, Poch O, Pujol A | title = The evolutionary origin of peroxisomes: an ER-peroxisome connection | journal = Molecular Biology and Evolution | volume = 23 | issue = 4 | pages = 838–45 | date = April 2006 | pmid = 16452116 | doi = 10.1093/molbev/msj103 }}</ref><ref name="pmid16556314">{{cite journal | vauthors = Gabaldón T, Snel B, van Zimmeren F, Hemrika W, Tabak H, Huynen MA | title = Origin and evolution of the peroxisomal proteome | journal = Biology Direct | volume = 1 | issue = | pages = 8 | date = March 2006 | pmid = 16556314 | pmc = 1472686 | doi = 10.1186/1745-6150-1-8 }}</ref>, zusammen mit einer Reihe von Stoffwechselenzymen, die wahrscheinlich aus den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] rekrutiert wurden.<ref name="pmid16556314" /> Kürzlich wurde angenommen, dass das Peroxisom einen [[Actinobacteria|aktinobakteriellen]] Ursprung gehabt haben könnte<ref name="pmid19818387">{{cite journal | vauthors = Duhita N, Le HA, Satoshi S, Kazuo H, Daisuke M, Takao S | title = The origin of peroxisomes: The possibility of an actinobacterial symbiosis | journal = Gene | volume = 450 | issue = 1–2 | pages = 18–24 | date = January 2010 | pmid = 19818387 | doi = 10.1016/j.gene.2009.09.014 }}</ref>, was jedoch umstritten ist.<ref name="pmid20600706">{{cite journal | vauthors = Gabaldón T, Capella-Gutiérrez S | title = Lack of phylogenetic support for a supposed actinobacterial origin of peroxisomes | journal = Gene | volume = 465 | issue = 1–2 | pages = 61–5 | date = October 2010 | pmid = 20600706 | doi = 10.1016/j.gene.2010.06.004 }}</ref>

== Andere verwandte Organellen ==
Andere Organellen der [[:en:Microbody|Mikrokörper]]<nowiki/>familie im Zusammenhang mit Peroxisomen sind [[Glyoxisom|Glyoxysomen]] von [[Pflanze|Pflanzen]] und [[Schimmelpilz|filamentösen Pilzen]], [[:en:Glycosome|Glykosomen]] von [[Kinetoplastea|Kinetoplastiden]],<ref name="pmid1447292">{{cite journal | vauthors = Blattner J, Swinkels B, Dörsam H, Prospero T, Subramani S, Clayton C | title = Glycosome assembly in trypanosomes: variations in the acceptable degeneracy of a COOH-terminal microbody targeting signal | journal = The Journal of Cell Biology | volume = 119 | issue = 5 | pages = 1129–36 | date = December 1992 | pmid = 1447292 | pmc = 2289717 | doi = 10.1083/jcb.119.5.1129 }}</ref> und [[:en:Woronin body|Woronin-Körpern]] von [[Schimmelpilz|filamentösen Pilzen]].

== Siehe auch ==
{{Portal:Biochemie}}
*[[Peroxisom-Proliferator-aktivierte Rezeptoren]]


== Einzelnachweise ==
== Einzelnachweise ==
<references />
<references />


== Weiterführende Literatur ==
== Weblinks ==
* [https://itn-perico.eu/home/ Innovative Training Network PERICO]
{{Commonscat|Peroxisomes}}
* {{cite journal | vauthors = Schrader M, Costello J, Godinho LF, Islinger M | title = Peroxisome-mitochondria interplay and disease. | journal = J Inherit Metab Dis | volume = 38 | issue = 4 | pages = 681-702 | date = 2015 | pmid = 25687155 | doi = 10.1007/s10545-015-9819-7 }}
* [http://www.nature.com/nrm/journal/v2/n5/full/nrm0501_357a.html Detaillierter Artikel über den Lebenszyklus von Peroxisomen]
* {{cite journal | vauthors = Schrader M, Fahimi HD | title = The peroxisome: still a mysterious organelle. | journal = Histochem Cell Biol | volume = 129 | issue = 4 | pages = 421-440 | date = 2008 | pmid = 18274771 | doi = 10.1007/s00418-008-0396-9 }}
* [http://www1.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d23/23c.htm Peroxisomen und Glyoxisomen bei Botanik online]
* {{cite journal | vauthors = Effelsberg D, Cruz-Zaragoza LD, Schliebs W, Erdmann R | title = Pex9p is a novel yeast peroxisomal import receptor for PTS1-proteins. | journal = Journal of Cell Science | volume = 129 | pages = 4057-4066 | date = 2016 | doi = 10.1242/jcs.195271 }}
* [http://www.peroxisomeDB.org Peroxisom-Datenbank]
* {{cite journal | vauthors = Yifrach E, Chuartzman SG, Dahan N, Maskit S, Zada L, Weill U, Yofe I, Olender T, Schuldiner M, Zalckvar E | title = Characterization of proteome dynamics in oleate reveals a novel peroxisome targeting receptor. | journal = Journal of Cell Science | volume = 129 | issue = 21 | pages = 4067-4075 | date = 2016 | pmid = 27663510 | doi = 10.1242/jcs.195255 }}
* [http://www.zytologie-online.net/peroxisomen.php Graphik im Zusammenhang der Zellbiologie / Peroxisom mit Aufbau und Funktion]
* {{cite journal | vauthors = Mateos RM, León AM, Sandalio LM, Gómez M, del Río LA, Palma JM | title = Peroxisomes from pepper fruits (Capsicum annuum L.): purification, characterisation and antioxidant activity | journal = Journal of Plant Physiology | volume = 160 | issue = 12 | pages = 1507–16 | date = December 2003 | pmid = 14717445 | doi = 10.1078/0176-1617-01008 }}
* {{cite journal | vauthors = Corpas FJ, Barroso JB | title = Functional implications of peroxisomal nitric oxide (NO) in plants | journal = Frontiers in Plant Science | volume = 5 | pages = 97 | date = 2014 | pmid = 24672535 | pmc = 3956114 | doi = 10.3389/fpls.2014.00097 }}
* {{cite journal | vauthors = Corpas FJ | title = What is the role of hydrogen peroxide in plant peroxisomes? | journal = Plant Biology | volume = 17 | issue = 6 | pages = 1099–103 | date = November 2015 | pmid = 26242708 | pmc = | doi = 10.1111/plb.12376 }}
* {{NCBI-scienceprimer}}
* {{InterPro content|IPR006708}}

== External links ==
{{wikiversity|Peroxisomes|at-link=Topic:Cell Biology|at=The Department of Cell Biology}}
{{Commonscat|Peroxisom}}
* [http://www.peroxisomeDB.org PeroxisomeDB: Peroxisome-Database]
* [http://www.peroxisomekb.nl PeroxisomeKB: Peroxisome Knowledge Base]
* [https://itn-perico.eu/home/ Innovative Training Network PERICO]

{{organelles}}
{{Peroxisomal proteins}}


[[Kategorie:Zellorganell]]
[[Kategorie:Zellorganell]]
[[Kategorie:Metabolism]]
[[Kategorie:Wikipedia:Artikel mit Video]]

Version vom 11. November 2019, 16:09 Uhr

Grundstruktur eines Peroxisoms
Verteilung der Peroxisomen (weiß) in HEK 293-Zellen während der Mitose
Peroxisome in rat neonatal cardiomyocyte staining The SelectFX Alexa Fluor 488 Peroxisome Labeling Kit directed against peroxisomal membrane protein 70 (PMP 70)
Peroxisom in neugeborenen Kardiomyozyten von Ratten

Ein Peroxisom (Vorlage:IPA-all) [1] ist ein membrangebundenes Organell (früher bekannt als Mikrokörper), das im Zytoplasma aller eukaryontischen Zellen gefunden wird.[2] Peroxisomen sind oxidative Organellen. Häufig dient molekularer Sauerstoff als Co-Substrat, aus dem dann Wasserstoffperoxid (H2O2) gebildet wird. Peroxisomen verdanken ihren Namen ihrer Beteiligung beim Erzeugen und Fangen von Wasserstoffperoxid. Sie spielen eine Schlüsselrolle im Fettstoffwechsel und bei der Umwandlung von reaktiven Sauerstoffspezies. Peroxisomen sind  am Abbau von sehr langkettigen Fettsäuren, verzweigtkettigen Fettsäuren, Gallensäure-Zwischenprodukten (in der Leber), D-Aminosäuren und Polyaminen, an der Reduktion reaktiver Sauerstoffspezies - insbesondere Wasserstoffperoxid [3] - und an der Biosynthese von Plasmalogen, d.h, Etherphospholipiden, die für die normale Funktion des Gehirns und der Lunge von Säugetieren entscheidend sind [4], beteiligt. Sie enthalten auch ungefähr 10% der Gesamtaktivität von zwei Enzymen (Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase und 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase) im Pentosephosphatweg [5], der für den Energiestoffwechsel wichtig ist [4]. Es wird heftig diskutiert, ob Peroxisomen an der Isoprenoid- und Cholesterinsynthese bei Tieren beteiligt sind.[4] Weitere bekannte peroxisomale Funktionen sind der Glyoxylatzyklus im keimenden Samen ("Glyoxysomen"), die Photorespiration in Blättern,[6] die Glykolyse in Trypanosomen ("Glykosomen") sowie die Methanol- und/oder Aminoxidation und Assimilation in einigen Hefen.

Geschichte

Peroxisomen (Mikrokörper) wurden erstmals 1954 von dem schwedischen Doktoranden J. Rhodin beschrieben.[7] Sie wurden vom belgischen Zytologen Christian de Duve im Jahr 1967 als Organellen identifiziert .[8] De Duve und seine Mitarbeiter entdeckten, daß Peroxisomen mehrere Oxidasen enthalten, die an der Produktion von Wasserstoffperoxid ((H2O2) beteiligt sind, sowie Katalase, die an der Zersetzung von (H2O2zu Sauerstoff und Wasser beteiligt ist. Aufgrund ihrer Rolle im Peroxidstoffwechsel nannte De Duve sie "Peroxisomen" und ersetzte damit den früher verwendeten morphologischen Begriff "Mikrokörper". Später wurde beschrieben, daß die Glühwürmchen-Luziferase in die Peroxisomen von Säugetierzellen importiert werden kann, was die Entdeckung des Importsignals für Peroxisomen ermöglichte und viele Fortschritte im Bereich der Peroxisomen-Biogenese erlaubte.[9][10]

Struktureller Aufbau

Peroxisomen sind kleine (0,1-1 µm Durchmesser) subzelluläre Kompartimente (Organellen) mit einer feinen granulären Matrix, die von einer einzigen Biomembran umgeben sind und die sich im Zytoplasma einer Zelle befinden.[11][12] Die Kompartimentierung erlaubt es durch eine optimierte Umgebung, verschiedene Stoffwechselreaktionen innerhalb von Peroxisomen zu fördern, die zur Aufrechterhaltung der Zellfunktionen und Lebensfähigkeit des Organismus notwendig sind.

Die Anzahl, Größe und Proteinzusammensetzung der Peroxisomen sind unterschiedlich und hängen vom Zelltyp und den Umgebungsbedingungen ab. So wurde beispielsweise in der Bäckerhefe (S. cerevisiae) beobachtet, daß bei guter Glucoseversorgung nur wenige, kleine Peroxisome vorhanden sind. Im Gegensatz dazu können beim Wachstum der Hefen auf langkettigen Fettsäuren als einzige Kohlenstoffquelle bis zu 20 bis 25 große Peroxisomen gebildet werden.[13]

Stoffwechselfunktionen

Eine der Hauptfunktionen des Peroxisoms ist der Abbau von sehr langkettigen Fettsäuren durch Beta-Oxidation. In tierischen Zellen werden die langkettigen Fettsäuren in mittelkettige Fettsäuren umgewandelt, die anschließend in die Mitochondrien geleitet werden, wo sie schließlich zu Kohlendioxid und Wasser abgebaut werden. In Hefe- und Pflanzenzellen wird dieser Prozess ausschließlich in Peroxisomen durchgeführt[14][15].

Die ersten Reaktionen bei der Bildung von Plasmalogen in tierischen Zellen werden in Peroxisomen durchgeführt. Plasmalogen ist das am häufigsten vorkommende Phospholipid im Myelin. Der Mangel an Plasmalogenen verursacht tiefgreifende Anomalien in der Myelinisierung von Nervenzellen. Das ist ein Grund, warum viele peroxisomale Störungen das Nervensystem betreffen[14]. Peroxisomen spielen auch eine Rolle bei der Produktion von Gallensäuren, die für die Aufnahme von Fetten und fettlöslichen Vitaminen wie den Vitaminen A und K wichtig sind. Hauterkrankungen sind Merkmale genetischer Störungen, die die Peroxisomenfunktion beeinträchtigen [15].

Die spezifischen Stoffwechselwege, die ausschließlich in Säugetier Peroxisomen vorkommen, sind:[4]

  • α-Oxidation von Phytansäure
  • β-Oxidation von sehr langkettigen und mehrfach ungesättigten Fettsäuren
  • Biosynthese von Plasmalogenen
  • Konjugation von Cholsäure als Teil der Gallensäure-Synthese

Peroxisomen enthalten oxidative Enzyme, wie D-Aminosäure-Oxidase und Harnsäure-Oxidase.[16] Das letzte Enzym fehlt jedoch beim Menschen, was zur Ansammlung von Harnsäure und damit zur Gicht-Erkrankung führen kann. . Bestimmte Enzyme innerhalb des Peroxisoms entfernen unter Verwendung von molekularem Sauerstoff das Wasserstoffatom aus bestimmten organischen Substraten (markiert als R) in einer oxidativen Reaktion und erzeugen Wasserstoffperoxid (H2O2, selbst toxisch):

Catalase, ein weiteres peroxisomales Enzym, verwendet dieses H2O2 , um andere Substrate, einschließlich Phenol, Ameisensäure, Formaldehyd und Alkohol, durch die Peroxidationsreaktion zu oxidieren:

, thus eliminating the poisonous hydrogen peroxide in the process.

Diese Reaktion ist wichtig in Leber- und Nierenzellen, wo die Peroxisomen verschiedene Giftstoffe entgiften, die in das Blut gelangen. Etwa 25% des Ethanols, das der Mensch durch das Trinken von alkoholischen Getränken konsumiert, wird auf diese Weise zu Acetaldehyd oxidiert[14]. Darüber hinaus wandelt die Katalase es durch diese Reaktion in H2O2 um, wenn sich überschüssiges H2O2 in der Zelle ansammelt:

In höheren Pflanzen enthalten Peroxisomen auch eine komplexe Reihe von antioxidativen Enzymen wie Superoxid-Dismutase, Komponenten des Ascorbat-Glutathion-Zyklus und NADP-Dehydrogenasen des Pentose-Phosphat-Weges. Es wurde nachgewiesen, dass Peroxisomen Superoxid- (O2•−) und Stickoxid- (•NO) Radikale erzeugen.[17][18]

Es gibt inzwischen Hinweise, dass diese reaktiven Sauerstoffspezies einschließlich peroxisomalem H2O2 auch wichtige Signalmoleküle in Pflanzen und Tieren sind, und zu gesundem Altern sowie altersbedingten Störungen beim Menschen beitragen.[19]

Das Peroxisom von Pflanzenzellen wird bei der Abwehr von Pilzinfektionen polarisiert. Bei der Infektion spielt ein Glucosinolat-Molekül eine antimykotische Rolle, dass durch die Wirkung der peroxisomalen Proteine (PEN2 und PEN3) an die Außenseite der Zelle abgegeben wird.[20]

Peroxisomen bei Säugetieren und Menschen tragen ebenfalls zur antiviralen Abwehr bei[21] und zur Bekämpfung von Krankheitserregern[22] .

Peroxisomen Biogenese

Peroxisomen können entweder unter bestimmten experimentellen Bedingungen aus dem endoplasmatischen Retikulum gebildet oder durch Membranwachstum und Teilung aus bereits vorhandenen Organellen repliziert werden.[23][24][25] Peroxisomale Matrixproteine werden vor dem Import im Zytoplasma synthetisiert. Spezifische Aminosäuresequenzen (PTS oder peroxisomales Zielsignal) am C-Terminus (PTS1) oder N-Terminus (PTS2) von peroxisomalen Matrixproteinen signalisieren, dass sie über einen Zielfaktor (Rezeptorproteine PEX5 und PEX7) in das Organell importiert werden. Es gibt derzeit 36 bekannte Proteine (so genannte Peroxine[26]), die am Prozess der Peroxisomenbildung in verschiedenen Organismen beteiligt sind. In Säugetierzellen gibt es 13 charakterisierte Peroxine. Im Gegensatz zum Proteinimport in das endoplasmatische Retikulum (ER) oder die Mitochondrien müssen Proteine nicht entfaltet werden, um in das peroxisomale Lumen importiert zu werden. Die Matrixprotein-Importrezeptoren, die Peroxine PEX5 und PEX7, begleiten ihre Ladung (die jeweils eine PTS1- oder eine PTS2-Aminosäuresequenz enthält) bis zum Peroxisom, wo sie ihre Ladung in die peroxisomale Matrix freisetzen und dann zum Cytosol zurückkehren (Recycling). Eine besondere Art des peroxisomalen Protein-Targeting wird als “Piggy Backing” (Huckepack) bezeichnet. Proteine, die mit dieser einzigartigen Methode transportiert werden, haben kein kanonisches PTS, sondern binden an ein PTS-Protein, das als Komplex transportiert wird.[27] Ein Modell, das den Importzyklus beschreibt, wird als “erweiterter Shuttle-Mechanismus” bezeichnet.[28] Es gibt Hinweise darauf, dass die ATP-Hydrolyse für das Recycling von Rezeptoren in das Zytosol erforderlich ist. Für den Export von PEX5 vom Peroxisom zum Zytosol ist ebenfalls die Ubiquitinierung von PEX5 entscheidend. Die Biogenese der peroxisomalen Membran und die Einführung von peroxisomalen Membranproteinen (PMPs) erfordert die Peroxine PEX19, PEX3 und PEX16. PEX19 ist ein PMP-Rezeptor und Chaperon, der die PMPs bindet und an die peroxisomale Membran weiterleitet, wo er mit PEX3, einem peroxisomalen integralen Membranprotein, interagiert. PMPs werden dann in die peroxisomale Membran eingebracht.

Der Abbau von Peroxisomen wird als Pexophagie bezeichnet.[29]

Die Interaktion und Kommunikation von Peroxisomen

Die vielfältigen Funktionen von Peroxisomen erfordern dynamische Wechselwirkungen und Zusammenarbeit mit vielen am zellulären Lipidstoffwechsel beteiligten Organellen wie dem endoplasmatischen Retikulum (ER), Mitochondrien, Lipidtröpfchen und Lysosomen[30].

Peroxisomen interagieren mit Mitochondrien in mehreren Stoffwechselwegen, darunter der β-Oxidation von Fettsäuren und der Stoffwechsel reaktiver Sauerstoffspezies.[4] Beide Organellen stehen in engem Kontakt mit dem Endoplasmatischen Retikulum (ER) und teilen sich mehrere Proteine, darunter Organellen-Spaltungsfaktoren.[31] Peroxisomen interagieren auch mit dem Endoplasmatischen Retikulum (ER) und kooperieren bei der Synthese von Etherlipiden (Plasmalogenen), die für Nervenzellen wichtig sind (siehe oben). Der physische Kontakt zwischen Organellen wird oft durch Membrankontaktstellen vermittelt, bei denen die Membranen zweier Organellen eng verbunden sind, um einen schnellen Transfer kleiner Moleküle zu ermöglichen. Die Organellenkommunikation ist für die Koordination der Zellfunktionen und damit der menschlichen Gesundheit entscheidend.[32] Veränderungen der Membrankontakte wurden bei verschiedenen Krankheiten beobachtet.

Peroxisomale Erkrankungen

Peroxisomale Störungen sind eine Klasse von Erkrankungen, die typischerweise das menschliche Nervensystem und viele andere Organsysteme betreffen. Zwei häufige Beispiele sind die X-verknüpfte Adrenoleukodystrophie und peroxisomale Biogenesestörungen[33][34].

Peroxisomale Gene

PEX-Gene kodieren die Protein-Maschinerie ("Peroxine"), die für eine ordnungsgemäße peroxisomale Zusammensetzung erforderlich ist, wie vorstehend beschrieben. Die Membranmontage und -wartung erfordert drei davon (Peroxine 3, 16 und 19) und kann ohne den Import der Matrix-(Lumen-)Enzyme erfolgen. Die Proliferation der Organellen wird durch Pex11p reguliert.

Gene, die Peroxin-proteine kodieren, sind unter anderem: PEX1, PEX2 (PXMP3), PEX3, PEX5, PEX6, PEX7, PEX9[35][36], PEX10, PEX11A, PEX11B, PEX11G, PEX12, PEX13, PEX14, PEX16, PEX19, PEX26, PEX28, PEX30 und PEX31. Zwischen den Organismen können die PEX-Nummerierung und die Funktion unterschiedlich sein.

Evolutionäre Ursprünge

Der Proteingehalt von Peroxisomen variiert je nach Art oder Organismus, aber das Vorhandensein von Proteinen, die vielen Arten gemeinsam sind, wurde verwendet, um einen endosymbiotischen Ursprung nahezulegen; Herkunft, d.h. Peroxisomen, die aus Bakterien entstanden sind und als Parasiten in größere Zellen eingedrungen sind und sehr allmählich eine symbiotische Beziehung entwickelt haben.[37] Diese Ansicht wurde jedoch durch neuere Entdeckungen in Frage gestellt.[38] Zum Beispiel können peroxisom-freie Mutanten nach Einführung des Wildgens Peroxisome wiederherstellen.

Zwei unabhängige evolutionäre Analysen des peroxisomalen Proteoms fanden Homologien zwischen der peroxisomalen Importmaschinerie und dem ERAD-Pfad im endoplasmatischen Retikulum[39][40], zusammen mit einer Reihe von Stoffwechselenzymen, die wahrscheinlich aus den Mitochondrien rekrutiert wurden.[40] Kürzlich wurde angenommen, dass das Peroxisom einen aktinobakteriellen Ursprung gehabt haben könnte[41], was jedoch umstritten ist.[42]

Andere verwandte Organellen

Andere Organellen der Mikrokörperfamilie im Zusammenhang mit Peroxisomen sind Glyoxysomen von Pflanzen und filamentösen Pilzen, Glykosomen von Kinetoplastiden,[43] und Woronin-Körpern von filamentösen Pilzen.

Siehe auch

Themenbereich Chemie: Redaktion | Portal – Abkürzung: P:BC

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Einzelnachweise

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Weiterführende Literatur

  • Innovative Training Network PERICO
  • Schrader M, Costello J, Godinho LF, Islinger M: Peroxisome-mitochondria interplay and disease. In: J Inherit Metab Dis. 38. Jahrgang, Nr. 4, 2015, S. 681–702, doi:10.1007/s10545-015-9819-7, PMID 25687155.
  • Schrader M, Fahimi HD: The peroxisome: still a mysterious organelle. In: Histochem Cell Biol. 129. Jahrgang, Nr. 4, 2008, S. 421–440, doi:10.1007/s00418-008-0396-9, PMID 18274771.
  • Effelsberg D, Cruz-Zaragoza LD, Schliebs W, Erdmann R: Pex9p is a novel yeast peroxisomal import receptor for PTS1-proteins. In: Journal of Cell Science. 129. Jahrgang, 2016, S. 4057–4066, doi:10.1242/jcs.195271.
  • Yifrach E, Chuartzman SG, Dahan N, Maskit S, Zada L, Weill U, Yofe I, Olender T, Schuldiner M, Zalckvar E: Characterization of proteome dynamics in oleate reveals a novel peroxisome targeting receptor. In: Journal of Cell Science. 129. Jahrgang, Nr. 21, 2016, S. 4067–4075, doi:10.1242/jcs.195255, PMID 27663510.
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  • Corpas FJ, Barroso JB: Functional implications of peroxisomal nitric oxide (NO) in plants. In: Frontiers in Plant Science. 5. Jahrgang, 2014, S. 97, doi:10.3389/fpls.2014.00097, PMID 24672535, PMC 3956114 (freier Volltext).
  • Corpas FJ: What is the role of hydrogen peroxide in plant peroxisomes? In: Plant Biology. 17. Jahrgang, Nr. 6, November 2015, S. 1099–103, doi:10.1111/plb.12376, PMID 26242708.
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Wikiversity: Peroxisomes – Kursmaterialien

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