Amylasen

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Amylasen (von griechisch Amylon = Stärkemehl) sind Enzyme, die bei den meisten Lebewesen vorkommen und dort Polysaccharide abbauen. Heutzutage wird α-Amylase auch gentechnisch hergestellt.[1] Ihre Wirkung besteht darin, dass sie Polysaccharide (z. B. Stärke) an den Glykosidbindungen spalten und abbauen. Entdeckt wurde Amylase (damals noch Diastase) 1833 von dem französischen Chemiker Anselme Payen in einer Malzlösung. Diastase war das erste Enzym, das man entdeckte.

Amylase ist als Hydrolase (ein Enzym, das hydrolytisch spaltet) oder auch als Glykosidase eingestuft (ein Enzym, das Polysaccharide spaltet).

Wirkungsspezifität[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Speichelamylase; grün=Chlorid-Ion, gelb=Calcium-Ion
  • α-Amylase (EC 3.2.1.1) spaltet innere α(1-4)-Glykosidbindungen der Amylose, nicht jedoch terminale oder α(1-6)-Glykosidbindungen. Dadurch entstehen Maltose, Maltotriose und verzweigte Oligosaccharide. Beim Menschen gibt es fünf Isoformen der α-Amylase, deren Gene mit AMY1A, AMY1B, AMY1C (alle drei heißen Speichel-Amylase) und AMY2A sowie AMY2B (beides Pankreas-Amylase) benannt sind.[2]
  • β-Amylase (EC 3.2.1.2) spaltet vom Kettenende her jeweils ein Maltosemolekül nach dem anderen ab. Sie kann daher umso besser wirken, je mehr Kettenenden durch die α-Amylase bereits entstanden sind. Diese Amylase kommt in Bakterien und Pflanzen vor.[3]
  • γ-Amylase (EC 3.2.1.3) spaltet vom Kettenende her jeweils ein β-D-Glucose nach dem anderen ab. Ihr Vorkommen ist beschränkt auf Pilze. Die menschliche Maltase-Glucoamylase im Darm katalysiert eine ähnliche Reaktion, gehört aber nicht zu den Amylasen.[4][5][6][7][8][9][10]
  • Isoamylasen (EC 3.2.1.68) kommen nur in Pflanzen und Bakterien vor und spalten die 1,6-Glykosidischen Verzweigungen von Glycogen und Amylopectin, ähnlich dem Glykogen-Debranching-Enzym.[11][12]

Wirkung im Pflanzenreich[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Amylasen werden während des Reifungsprozesses in Getreidekörnern und Früchten gebildet. Sie wandeln dort die Stärke zu Zucker um – dadurch können Getreidekörner keimen, bzw. Früchte werden süßer. Sie sind nötig, um das wasserunlösliche „Speicher-Kohlenhydrat“ Stärke wieder in wasserlösliche Einfach- und Zweifachzucker (also Mono- und Disaccharide) zu verwandeln. Erst in dieser Form kann der Keimling sie aufnehmen und damit neue Zellen aufbauen.

Wirkung der α-Amylasen im menschlichen Körper[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die α-Amylasen werden in der Bauchspeicheldrüse (Pankreas-Amylase) und in den Speicheldrüsen der Mundhöhle (Speichel-Amylase) gebildet. Im Rahmen der Krebsdiagnostik spielt selten auch der Nachweis von Amylase aus den Eierstöcken und der Lunge eine Rolle. Der größte Teil des Enzyms wird in den Verdauungstrakt ausgeschüttet. Mit der Nahrung aufgenommene Kohlenhydrate werden dadurch für den Körper verwertbar. Nur ein Bruchteil gelangt ins Blut.

pH-Wert- und Temperaturoptimum[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Amylasen arbeiten wie alle Enzyme nur in einem bestimmten pH-Wert-Bereich (von pH 3,5 bis pH 9). Das Optimum der Aktivität hängt von der Herkunft der Amylasen ab: Amylasen, die aus Pilzkulturen gewonnen wurden, haben ihr Optimum bei pH 5,7, tierische und aus Bakterienkulturen gewonnene Amylasen weisen die höchste Aktivität eher im neutralen bis alkalischen Bereich auf.[13] Im (stark) sauren Milieu denaturieren sie, funktionieren also bei starker Ausschüttung von Magensäure (zur Eiweiß-Denaturierung) im Magen nicht. Ebenso können Fruchtsäuren die Enzyme hemmen. Das Temperaturoptimum der Amylasen liegt bei etwa 45 °C.[13]

Krankheitssymptome[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Eine erhöhte Amylase-Aktivität im menschlichen Blut kann gemessen werden bei:

Die Messung des Amylase-Werts ist einfach durchzuführen. Er war der Haupttest für Pankreatitis, wurde aber durch die Messung der Lipase-Aktivität teilweise verdrängt, bleibt aber ein wichtiger Parameter zur Abklärung von Oberbauchbeschwerden. Labore messen in der Regel entweder den Wert der Pankreas-Amylase oder die Gesamtamylase. Wird nur die Pankreas-Amylase gemessen, kann ein durch Speicheldrüsenerkrankungen erhöhter Wert nicht nachgewiesen werden.

Normalwerte beim Menschen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Je nach verwendeter Methode finden sich erhebliche Unterschiede

  • Serum
    • Alpha-Amylase, gesamt 28–100 U/l
    • Alpha-Amylase, Pankreas 13–53 U/l
    • Alpha-Amylase, Speicheldrüse < 47 U/l
    • Neugeborene Alpha-Amylase, gesamt < 80 U/l
  • Urin (Messung 37 °C)
    • Spontanurin < 460 U/l
    • Sammelurin < 270 U/l

Einsatz in der Lebensmitteltechnologie[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Gerstenmalz (= keimende Brauergerste). Beim Mälzen entsteht Maltose.

Beim Bierbrauen werden die natürlicherweise im Getreide vorkommenden Enzyme genutzt. Die Keimung wird angeregt und durch Darren abgebrochen (Mälzen). Im sogenannten Maischen werden in den Temperatur- und pH-Wert-Optima die Amylasen genutzt, um die Stärke des Getreides in vergärbare Einfach- und Zweifachzucker zu überführen, aus denen die obergärigen und/oder untergärigen Hefen Alkohol und CO2 vergären.

Biotechnologisch hergestellte Amylasen (aus Bakterien bzw. Schimmelpilzkulturen, v. a. Aspergillus oryzae) werden als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt, wenn das Mehl zu wenig Gasbildungsvermögen aufweist. Auch hier entstehen durch die Amylasen Zucker, die bei der Gärung in Ethanol und Kohlenstoffdioxid umgewandelt werden und somit den Teig aufgehen lassen. Außerdem erhalten die Gebäcke nach der Behandlung eine bessere Bräunung. Bei Roggen muss der Amylasetätigkeit u. a. durch Säuerung der Teige entgegengewirkt werden, um die Backfähigkeit dieses Getreideproduktes zu gewährleisten (siehe Sauerteig).

Verwendung in Medikamenten[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Medikamente, die hauptsächlich auf α-Amylasen basieren, werden als Filmtabletten unter anderem zur Behandlung von leichten Halsschmerzen verwendet, sofern diese nicht durch Fieber begleitet werden.

Verwendung in Geschirrspül- und Waschmitteln[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

In Maschinengeschirrspülmitteln (Pulver, Tabs, etc.) und Waschmitteln[14] ist Amylase oft zum Lösen von stärkehaltigen Speiseresten enthalten.

Klassifikation[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Amylasen bilden die Familien 13, 14 und 15 in der Klassifikation der Glykosidasen nach Henrissat.[15]

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

 Wiktionary: Amylasen – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Perspektiven der Grünen Gentechnik durch Forschung und Entwicklung (PDF-Datei; 1,5 MB).
  2. Randall J. Weselake, Alexander W. MacGregor, Robert D. Hill: An Endogenous α-Amylase Inhibitor in Barley Kernels. In: Plant Physiology. 72, Nr. 3, 1. Januar 1983, S. 809–812.
  3. Joyce A. Gana, Newton E. Kalengamaliro, Suzanne M. Cunningham, Jeffrey J. Volenec: Expression of β-Amylase from Alfalfa Taproots. In: Plant Physiology. 118, Nr. 4, 1. Januar 1998, S. 1495–1505.
  4. ENZYME entry 3.2.1.3.
  5. French, D. and Knapp, D.W.: The maltase of Clostridium acetobutylicum. In: J. Biol. Chem.. 187, 1950, S. 463–471. PMID 14803428.
  6. Illingworth Brown, B. and Brown, D.H.: The subcellular distribution of enzymes in type II glycogenosis and the occurrence of an oligo-α-1,4-glucan glucohydrolase in human tissues. In: Biochim. Biophys. Acta. 110, 1965, S. 124–133. doi:10.1016/s0926-6593(65)80101-1. PMID 4286143.
  7. Jeffrey, P.L., Brown, D.H. and Brown, B.I.: Studies of lysosomal α-glucosidase. I. Purification and properties of the rat liver enzyme. In: Biochemistry. 9, 1970, S. 1403–1415. doi:10.1021/bi00808a015. PMID 4313883.
  8. Kelly, J.J. and Alpers, D.H.: Properties of human intestinal glucoamylase. In: Biochim. Biophys. Acta. 315, 1973, S. 113–122. doi:10.1016/0005-2744(73)90135-6. PMID 4743896.
  9. Miller, K.D. and Copeland, W.H.: A blood trans-α-glucosylase. In: Biochim. Biophys. Acta. 22, 1956, S. 193–194. doi:10.1016/0006-3002(56)90242-6. PMID 13373867.
  10. Tsujisaka, Y., Fukimoto, J. and Yamamoto, T.: Specificity of crystalline saccharogenic amylase of moulds. In: Nature. 181, 1958, S. 770–771. doi:10.1038/181770a0. PMID 13517301.
  11. ENZYME entry 3.2.1.68.
  12. Kozi Yokobayashi, Akira Misaki, Tokuya Harada: Purification and properties of pseudomonas isoamylase. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Enzymology. 212, Nr. 3, 16. September 1970, S. 458–469. doi:10.1016/0005-2744(70)90252-4.
  13. a b Ternes, Täufel, Tunger, Zobel: Lebensmittel-Lexikon, Behr’s Verlag, 4. Auflage 2005, ISBN 3-89947-165-2.
  14. C. Bessler: Die alpha-Amylase aus Bacillus amyloliquefaciens: Verbesserung der Alkaliaktivität und Steigerung der spezifischen Aktivität mittels gerichteter Evolution: Dissertation, Universität Stuttgart, 2002
  15. Bernard Henrissat: Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries.
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