Glucose-6-phosphat-Isomerase

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Glucose-6-phosphat-Isomerase
Glucose-6-phosphat-Isomerase
Oberflächenmodell des G6PI-Dimer, rechts eine Untereinheit als Cartoon, nach PDB 1JIQ
Vorhandene Strukturdaten: 1iat, 1iri, 1jiq, 1jl, 1nuh
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 557 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Name GPI
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 5.3.1.9Isomerase
Reaktionsart Umlagerung
Substrat D-Glucose-6-phosphat; D-Fructose-6-phosphat
Produkte D-Fructose-6-phosphat; D-Glucose-6-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie GPI
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Glucose-6-phosphat-Isomerase (GPI) (auch Phosphohexose-Isomerase oder Phosphoglucose-Isomerase, PGI) heißt dasjenige Enzym der Glycolyse, das die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat katalysiert. Diese Reaktion ist für alle Lebewesen unentbehrlich, um die Energie in Kohlenhydraten zu verwerten. Außerdem ist die Reaktion umkehrbar, und die umgekehrte Reaktion wird für die Gluconeogenese benötigt. 1 GIU ist die Konvertierung von 1 mmol Fructose zu Glucose oder umgekehrt in einer Minute bei einem pH-Wert von 7 und 300 g pro Liter Fructose-Konzentration. Bei einer Temperatur von 60°C findet die Umwandlung von Glucose in Fructose statt, bei Temperaturen um die 30°C wird Fructose in Glucose konvertiert. Mutationen am GPI-Gen können Ursache für GPI-Mangel, und dieser verantwortlich für hämolytische Anämie oder schwerere Störungen bereits beim Neugeborenen sein. Nach neuen Untersuchungen ist GPI ein Faktor im Krankheitsgeschehen bei Arthritis und Tumor.[1]

Rekombinant hergestellte GPI aus Streptomyces wird industriell für die Stärkeverzuckerung verwendet.

Katalysiertes Gleichgewicht[Bearbeiten]

Alpha-D-Glucose-6-phosphat2.svgBeta-D-Fructose-6-phosphat2.svg
Glucose-6-phosphat wird zu Fructose-6-phosphat umgelagert und umgekehrt.

Zusätzliche Funktionen[Bearbeiten]

Nachdem belegt wurde, dass GPI identisch mit dem autokrinen Motilitätsfaktor (AMF) und mit Neuroleukin ist, können weitere Funktionen des GPI-Proteins genannt werden. Als neurotrophischer Faktor begünstigt es das Wachstum und die Differenzierung von Spinal- und sensorischen Neuronen.[2]

Als AMF aktiviert es den AMF-Rezeptor (AMFR). Auf fortgeschrittenen Tumorzellen wurde eine erhöhte Anzahl dieser Rezeptoren festgestellt. Aktivierung des AMFR beeinflusst die zelluläre Adhäsion, Motilität, Sprossung und Apoptose.[3]

Pathologie[Bearbeiten]

Neben den aus GPI-Mangel resultierenden erblichen Stoffwechselstörungen ist eine Form von Arthritis bekannt, die als Ursache Autoimmunität gegen GPI hat. Inzwischen weiß man, dass IL-6 und Th17 eine Rolle beim Erwerb dieser Krankheit spielen.[4]

Stärkeverzuckerung[Bearbeiten]

In diesem Prozess steigt durch Verwendung der Glucose-Isomerase der Fructosegehalt und bewirkt eine „Versüßung“. Dies wird so lange fortgesetzt, bis der Geschmack beinahe den der traditionellen Saccharose erreicht.

Glucose-Isomerase wird durch Reproduktion von gentechnisch veränderten Mikroorganismen (Streptomyceten) gewonnen. Hierbei wird der Teil des Gens des Mikroorganismus isoliert, der für die Produktion des Enzyms verantwortlich ist. Diese isolierte DNA wird nun in vielfacher Kopie in denselben Mikroorganismus eingebracht, welcher nun eine größere Menge an Enzymen produziert.

In der Regel wird Glucoseisomerase immobilisiert verwendet, das heißt, es ist an sein Trägermaterial gebunden und geht nicht in das jeweilige Produkt über. Das Enzym selbst ist nicht gentechnisch verändert (transgen). Auch der Produktionsorganismus wird im Herstellungsverfahren abgetrennt und befindet sich somit nicht im Enzymendprodukt.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt P06744
  2. Glucose-6-phosphat-Isomerase bei Online Mendelian Inheritance in Man.
  3. C. G. Chiu et al.: Autocrine motility factor receptor: a clinical review. Expert Rev Anticancer Ther. 8/2/2008:207-17. PMID 18279062
  4. K. Iwanami et al.: Crucial role of the interleukin-6/interleukin-17 cytokine axis in the induction of arthritis by glucose-6-phosphate isomerase. Arthritis Rheum. 58/3/2008:754-63. PMID 18311788

Weblinks[Bearbeiten]