Casein
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Casein oder Kasein (lat. caseus = Käse) ist der Name für denjenigen Proteinanteil der Milch der höheren Säugetiere, der nicht in die Molke gelangt und der beispielsweise zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen (αS1, αS2, β, κ) und dient unter anderem dem Speicher und Transport von Protein, Calcium und Phosphat zum Neugeborenen. Casein bildet in der Milch zusammen mit Calciumphosphat und anderen Bestandteilen sogenannte Micellen, die das Calciumphosphat gelöst halten und die Milch im Magen zu einem Klumpen aggregieren, was die Verdauung erleichtert.[1]
Casein ist der Hauptbestandteil von Quark (Topfen) und Käse, die durch Gerinnung des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten. Casein wird nicht nur als Lebensmittel, sondern auch als Bindemittel und pharmazeutischer Hilfsstoff verwendet. Es gibt Allergien auf Casein, jedoch sind diese selten.
Inhaltsverzeichnis |
[Bearbeiten] Bestandteile des Casein
Als Beispiel die folgende Tabelle, die die Bestandteile des Kuh-Casein auflistet.
| Protein | Menge im Liter Kuhmilch[1] |
Anzahl Aminosäuren |
UniProt-Eintrag |
|---|---|---|---|
| αS1-Casein (Kuh) | 10 g | 199 | P02662 |
| αS2-Casein (Kuh) | 2,6 g | 207 | P02663 |
| β-Casein (Kuh) | 9,3 g | 209 | P02666 |
| κ-Casein (Kuh) | 3,3 g | 169 | P02668 |
| 26 g insgesamt |
Im Gegensatz zur Kuhmilch sind in der Menschenmilch das β- und das κ-Casein die Hauptproteine. In der folgenden Tabelle Einzelheiten und Links über Casein in menschlicher Milch.
| Protein | Gen | Chromosom | Anzahl Aminosäuren |
OMIM-Eintrag | UniProt-Eintrag |
|---|---|---|---|---|---|
| αS1-Casein (Mensch) | CSN1S1 | 4q21.1 | 170 | 115450 | P47710 |
| Casein S2α-like A (Mensch) | CSN1S2A | 4q13.3 | 27 | - | Q8IUJ1 |
| β-Casein (Mensch) | CSN2 | 4q21.1 | 211 | 115460 | P05814 |
| κ-Casein (Mensch) | CSN3 | 4q21.1 | 162 | 601695 | P07498 |
[Bearbeiten] Biologische Bedeutung
Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Kuhmilch enthält 2,6 % Casein (d.h. etwa 26 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus.
[Bearbeiten] Verdauung von Casein
Durch die Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe des Enzyms Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Casein aus Käse und Quark leichter verdaulich macht als das in der Rohmilch.
Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Eine Allergie auf Casein ist recht selten zu beobachten. Diese darf aber auf keinen Fall mit einer Laktoseintoleranz verwechselt werden, bei der es sich um eine enzymbedingte Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker handelt.
Weiterhin scheint es, dass manche Menschen Casein (ebenso wie auch Gluten, d.h. Getreide-Klebereiweiß) nicht vollständig verdauen können, und dass die in diesem Fall zurückbleibenden unverdauten Peptide, auch Exorphine genannt, auf das Gehirn und Nervensystem dieser Menschen eine Opioid-artige Wirkung entfalten.
[Bearbeiten] Gewinnung
Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmizellen.
Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid oder Natronlauge herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.
[Bearbeiten] Verwendung
Es wird verwendet als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke. So als Lebensmittel, jedoch auch als Bindemittel in Kaseinfarben, als Leim (sog. Caseinleim, z. B. als Etikettierleim bei der Etikettierung) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik. Dieser Leim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein.
Färber benutzten Kasein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen.
Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war es Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u.a. für Knöpfe und Schmuck, aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet.
[Bearbeiten] Siehe auch
- Kunststoff aus Casein: Galalith
- Kaseinfarbe, Kaseinleim
[Bearbeiten] Einzelnachweise
[Bearbeiten] Literatur
- The Merck Index, 10th Ed. (1983), Rahway, NJ
[Bearbeiten] Weblinks
Wikibooks: Caseinherstellung – Lern- und Lehrmaterialien
