Selenocystein

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Wechseln zu: Navigation, Suche
Strukturformel
Strukturformel von L-Selenocystein    Strukturformel von D-Selenocystein
L-Selenocystein (links) bzw. D-Selenocystein (rechts)
Allgemeines
Name
  • Selenocystein
Andere Namen
  • L-Selenocystein
  • (R)-Selenocystein
  • D-Selenocystein
  • (S)-Selenocystein
  • DL-Selenocystein
  • (RS)-Selenocystein
  • L-2-Amino-3-hydroselenopropansäure
  • Abkürzungen:
Summenformel C3H7NO2Se
CAS-Nummer
  • 10236-58-5 (L-Selenocystein)
  • 176300-66-6 (D-Selenocystein)
  • 3614-08-2 (DL-Selenocystein)
PubChem 6326983
Eigenschaften
Molare Masse 168,0 g·mol−1
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine Einstufung verfügbar
H- und P-Sätze H: siehe oben
P: siehe oben
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

L-Selenocystein (Abk. Sec oder U) ist die 21. proteinogene L-Aminosäure und ein reaktives Analogon des natürlichen L-Cysteins. Selenocystein enthält statt des Schwefelatoms ein Selenatom. D-Selenocystein ist enantiomer zu L-Selenocystein und besitzt nur geringe Bedeutung. Wenn in diesem Artikel oder in der wissenschaftlichen Literatur die Konfiguration nicht angegeben ist, steht „Selenocystein“ stets für L-Selenocystein.

Eigenschaften[Bearbeiten]

L-Selenocystein [Synonym: (R)-Selenocystein] ist mit der Aminosäure L-Cystein chemisch nahe verwandt, besitzt jedoch eine niedrigere Säurekonstante von pKs = 5,3 für die Selenolgruppe im Vergleich zu pKs = 8–10 für die Thiolgruppe des L-Cysteins. Auch ist Selenocystein redoxaktiver als Cystein. Diese Eigenschaften dürften ein wesentlicher Grund für den Einbau von L-Selenocystein in Enzyme sein. Selenocystein liegt überwiegend als inneres Salz bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton von der Carboxygruppe abgespalten wird und vom einsamen Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe aufgenommen wird:

Zwitterionen von L-Selenocystein (links) bzw. D-Selenocystein (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Selenocystein auch seine geringste Löslichkeit in Wasser besitzt.

Biochemie[Bearbeiten]

Der genetische Code gilt prinzipiell für alle Hauptformen des Lebens, jedoch gibt es einige Besonderheiten. Während der Standardcode den Zellen ermöglicht, Proteine aus den bekannten 20 α-Aminosäuren herzustellen, können Bakterien, Archaea und Eukaryoten während der Translation Selenocystein über einen als Rekodierung bezeichneten Mechanismus einbauen. Der Einbau von L-Selenocystein ermöglicht oft erst die Funktionsfähigkeit vieler essentieller Enzyme.

Vorkommen[Bearbeiten]

Es sind heute über 30 eukaryotische und mehr als 15 bakterielle Selenocystein-haltige Proteine bekannt. So treten bei Säugern u. a. verschiedene Glutathion-Peroxidasen, Tetraiodthyronin-Deiodinasen oder große Thioredoxin-Reduktasen und bei Bakterien und Archaeen Formiat-Dehydrogenasen, Hydrogenasen, Protein-Komponenten der Glycin-Reduktase- und D-Prolin-Reduktase-Systeme und mehrere Enzyme des Stoffwechselwegs der Methanbildung als selenocysteinhaltige Enzyme in Erscheinung.

Viele dieser Enzyme vermitteln Redox-Reaktionen. Bei ihnen befindet sich das reaktive Selenocystein im aktiven Zentrum. Besondere Bedeutung für Eukaryonten hat die Glutathion-Peroxidase als Mitglied einer zellulären „Abwehrbrigade“ gegen die Folgen des oxidativen Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung und Arteriosklerose spielen.

Biosynthese[Bearbeiten]

tRNASec aus Escherichia coli. Modifizierte Basen sind in blau, das Anticodon in rot dargestellt.
Selenocystein: Bildung und Einbau in Proteine.

Biosynthetisch entsteht L-Selenocystein folgendermaßen (siehe auch Abbildung):

  • Bindung der α-Aminosäure L-Serin (Ser) an eine besondere tRNA (tRNASec) mit dem Anticodon UCA.
  • Diese tRNASec wird selenyliert, d. h. das L-Serin wird zu L-Selenocystein (Sec) umgesetzt, indem die Hydroxygruppe der Seitenkette durch Selenol (SeH) ersetzt wird. Dabei entsteht die Sec-tRNASec.

Die Sec-tRNASec hat das Anticodon UCA und paart mit dem Codon UGA der mRNA. Normalerweise bewirkt das Codon UGA (opal Stoppcodon) die Termination der Translation. Bildet die mRNA jedoch eine Haarnadelstruktur aus, wird das Stoppcodon UGA ignoriert und das Selenocystein kann in das Protein eingebaut werden. Dieser Vorgang wird auch als Rekodierung bezeichnet.

Bei Bakterien findet sich eine solche Secis (selenocysteine insertion sequence) genannte Sequenz der mRNA in unmittelbarer Nachbarschaft zum UGA-Codon. Bei Eukaryoten und Archaeen ist diese Sequenz auf der mRNA weiter vom UGA-Codon entfernt.

Der Einbau des L-Selenocysteins in das Protein geht in Bakterien wie folgt weiter (siehe auch Abbildung):

  • Die gleichzeitige Anwesenheit von Sec-tRNASec und der Secis-Sequenz wird durch einen spezifischen, GTP-abhängigen Translationsfaktor, den Elongationsfaktor SelB, erkannt. In der Abbildung ist dieser Translationsfaktor als grüne Kugel dargestellt.
  • Die Neuinterpretation des Codons UGA ist nun möglich und das Selenocystein kann in das Protein eingebaut werden. Ein weiteres UGA-Stopcodon (in der Abbildung als Stop gekennzeichnet) beendet die Translation.

Bei Eukaryonten ist die Funktion des bakteriellen Translationsfaktors SeIB auf zwei Proteine aufgeteilt: Das sogenannte mSelB bindet die beladene tRNA und das GTP und bringt sie zum Ribosom. Das sogenannte SBP2 erkennt und bindet die Secis-Sequenz der eukaryontischen mRNAs.

Die Verhältnisse bei der Selenoproteinsynthese der Archaea sind noch nicht aufgeklärt.

Literatur[Bearbeiten]

 Joseph W. Lengeler, G. Drews, Hans Günter Schlegel: Biology of the prokaryotes. Thieme, Stuttgart 1999, ISBN 3-13-108411-1, S. 185ff.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Diese Substanz wurde in Bezug auf ihre Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.

Weblinks[Bearbeiten]